Summary Biochemistry, (Lippincott's Illustrated Reviews Series) - UNIT 2 and UNIT 3
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Universidad De Las Américas
Bioquímica
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I. Generalidades
Proteínas fibrosas:
o Plegadas en filamentos extendidos o láminas.
o Insolubles, con funciones estructurales/protectoras en tejidos
(ej. tendones, huesos, músculos).
Ejemplos:
o Colágeno: Más abundante en el cuerpo; proporciona soporte.
o Elastina: Permite elasticidad.
Estructura:
o Propiedades mecánicas derivadas de la combinación específica
de aminoácidos.
o Contraste con proteínas globulares, que tienen estructuras
más complejas.
II. Colágeno
Características:
o Estructura: Triple hélice formada por 3 polipéptidos (cadenas
α).
o Distribución variable según la función en diferentes órganos.
Tipos de colágeno:
1. Formadores de fibrillas (Tipos I, II, III):
I: Fibras de gran tensión (tendones, córneas).
II: Cartílago.
III: Tejidos distensibles (vasos sanguíneos).
2. Formadores de redes (Tipos IV, VIII):
Crean estructuras de malla (ej. membranas basales).
3. Relación con fibrillas (Tipos IX, XII):
Conectan fibrillas entre sí y con otros componentes.
A. Estructura del Colágeno
1. Secuencia de aminoácidos:
o Rico en prolina y glicina.
o Patrón repetitivo: Gly-X-Y, donde X suele ser prolina y Y
hidroxiprolina.
, 2. Hidroxiprolina e hidroxilisina:
o Modificaciones postraduccionales.
o Hidroxiprolina: Maximiza puentes de hidrógeno en la hélice.
3. Glucosilación:
o Residuos de hidroxilisina pueden glucosilarse.
B. Biosíntesis
1. Formación de cadenas pro-α:
o Cadenas precursoras se sintetizan en fibroblastos.
o Secuencia señal facilita su secreción.
2. Hidroxilación:
o Residuos de prolina y lisina son hidroxilados.
o Requiere oxígeno, hierro y vitamina C.
3. Glucosilación:
o Modificaciones adicionales con glucosa o galactosa.
4. Ensamblaje y secreción:
o Formación de procolágeno y su liberación en el espacio
extracelular.
5. Rotura extracelular de procolágeno:
o Procolágeno se convierte en tropocolágeno.
6. Formación de fibrillas:
o Tropocolágeno se ensambla en fibrillas.
7. Formación de enlaces cruzados:
o Lisil oxidasa crea enlaces covalentes entre moléculas de
colágeno.
C. Degradación
Dinámica del tejido conectivo:
o Colágeno es degradado por colagenasas.
o Remodelación constante en respuesta a crecimiento o lesión.
D. Colagenopatías
, Defectos en la síntesis de colágeno:
o Pueden llevar a enfermedades genéticas.
1. Síndrome de Ehlers-Danlos:
o Trastornos del tejido conectivo por mutaciones en colágeno.
o Características: Piel frágil, hipermovilidad articular.
2. Osteogénesis imperfecta:
o Fragilidad ósea por mutaciones en colágeno tipo I.
o Síntomas varían según el tipo (I: leve; II: letal).
3. Síndrome de Alport:
o Trastorno hereditario de membranas basales.
o Glomerulonefritis, pérdida de audición.
III. Elastina
1. Características Generales
Diferencia con el colágeno: A diferencia del colágeno, que es
fuerte y resistente, la elastina es una proteína fibrosa con
propiedades elásticas, similar al hule.
Ubicación: Se encuentra en los pulmones, grandes arterias y
ligamentos elásticos.
Propiedades: Las fibras elásticas pueden estirarse varias veces su
longitud normal y recuperan su forma original al cesar la tensión.
2. Estructura
Polímero Proteico: La elastina es un polímero insoluble derivado de
un precursor llamado tropoelastina.
o Composición: La tropoelastina es un polipéptido de ~700
aminoácidos, predominantemente pequeños y no polares
(glicina, alanina, valina).
o Contenidos: Rica en prolina y lisina; escasos residuos de
hidroxiprolina e hidroxilisina.
Formación:
o La tropoelastina se secreta a la matriz extracelular (MEC).
o Interactúa con microfibrillas de glucoproteínas, como fibrilina.
o A través de la acción de lisil oxidasa, se forman enlaces
cruzados de desmosina que confieren elasticidad.
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