TEMA 3. PROTEÏNES
3.1 AMINOÀCIDS
Característiques:
- Funció estructural i altres.
- Compostes de 20 aminoàcids diferents.
- Compostos orgànics de baixa massa molecular solubles en aigua
- Grup funcional àcid carboxílic i un grup funcional amino
- Posseeixen una cadena lateral R de naturalesa variada, que diferencia uns aminoàcids d'altres
- Hi ha una excepció, posseïx una estructura cíclica i un grup amina secundari
Tipus:
- Aminoácits hidròfics:
Cadenes alifàtiques: Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Pro, y Met
• Pro: estructura cíclica rígida amb un grup amina secundari, forma una espècie de colze; al
formar l'enllaç peptídic, que li confereix un paper especial en la formació de l'estructura
secundària.
• Gly: té un sol hidrogen com cadena lateral-> imposa poques restriccions esteriques (= d'espai)
quan estableix enllaços peptídics en la formació de proteïnes. En els girs. És molt abundant en
les cadenes altament empaquetades de les proteïnes fibroses.
• Met: (conté sofre) és totalment apolar i és l'aminoàcid iniciador de la síntesi de proteïnes.
Anells aromàtics: Phe y Trp
• Presenten anells aromàtics en la seua estructura (estructures cícliques amb 6 carbonis i
dobles enllaços alterns)
• Tenen la capacitat d'absorbir llum ultraviolada a 280 nm (les proteïnes que les contenen
també).
- Contenen sofre Cys: posseïx un grup sulfhidril molt reactiu, aquest forma ponts disulfur entre dos
Cys, és un enllaç covalent apolar.
- Polars sense càrrega:
Presència d'un grup hidroxil: Ser (fonamentals en la catàlisi enzimàtica.), Thr, Tyr (caràcter aromàtic)
- Polars carregats a pH fisiològic:
Negatívament (acídics): Glu i Asp. Posseïxen un grup carboxil que es troba ionitzat en la seua forma
aniónica a pH fisiològic (--COO-)
Positivament:
• Arg, Lys: grups funcionals amb caràcter bàsic ->poden captar protons del mig adoptant càrrega
positiva. Es troben ionitzats a pH fisiològic.
• His: grup imidazol, carregada en un cert percentatge de molècules a este pH.
- Alguns no formen part de proteïnes, altres són modificats una vegada incorporats:
• Modificats: calciumbinding proteïnes, Desmosina->elastina
• No formen part: cicle de la urea, ornitina, citrul·lina
Propietats:
Isomeria
- Carboni asimètric (excepte Gly): Enantiòmers L (esquerra) i D (Grup amino a la dreta)
, Els 9 aminoàcids essencials són: leucina, isoleucina, valina, metionina, lisina, fenilalanina, triptófano,
treonina, histidina.
Semiessencials: Histidina, Arginina. Depenent de la resta de components de l'alimentació.
Funcions:
- Funció Estructural: formant proteïnes
- Intermediaris de rutes metabòliques
- Precursors de biomolècules
3.2 PÈPTIDS
Dos aminoàcids es poden unir covalentment i formar un enllaç amida substituït, que s’anomena enllaç
peptídic. Reacció catalitzada enzimàticament
Per a això han reaccionat: el grup carboxil d'un aminoàcid amb el grup amino de l'altre aminoàcid, amb
pèrdua d’una molècula d'aigua
L’enllaç peptídic és pla i rígid: Els 6 àtoms implicats (Cα de aa1, grup CO de aa1, grup NH de aa2 i Cα de aa2) se
situen en un mateix pla = pla de l'amida -> 2 contigus poden girar al voltant dels enllaços Cα-C i NCα, però el
gir no és lliure perquè la cadena lateral unida al carboni dificulta la rotació.
Les cadenes peptídiques adquireixen l’estructura d’uns plans successius que poden prendre diversos angles
entre sí i de la qual ixen lateralment els grups químics de cada aminoàcid.
Configuració Cis: àtoms H i O en el mateix costat
Configuració Trans: àtoms H i O en costats oposats, més estable
Els aminoàcids es poden encadenar per successius enllaços peptídics. Un gran nombre forma polipèptids, es
diuen proteïnes quan són prou grans, amb una estructura tridimensional definida.
Les cadenes polipeptídiques tenen direccionalitat: en la representació de pèptids i proteïnes, es representa a
l'esquerra el residu amino lliure (amino terminal o N-terminal) i a la dreta el residu carboxil lliure (carboxil
terminal).
3.3 PROTEÏNES
Nivells d'organització proteics:
- Estructura primària: Seqüència de L-aminoàcids units que formen una cadena polipeptídica lineal,
des de l'extrem amino terminal fins al carboxil terminal. Aquesta es determina pel códic genètic.
L'ordre dels aminoàcids determinarà l'estructura 3D de la proteïna i la seua funció.
- Estructura secundària: Plegament de la cadena polipeptídica en estructures periòdiques:
Hèlix α:
• Estructura helicoide amb enrotllament dextrogir. Cada gir inclou 3,6 aminoàcids
• Els grups N-H i C=0 permeten que es formen enllaços d'hidrogen cada 4 aminoàcids que
estabilitzen l’hèlix.
• Cadenes laterals situades cap a l'exterior
• L'estructura del col·lagen: Estabilitzada per forces de repulsió i seqüència repetitiva: Gly-X-Y
Full plegat β o làmina β:
3.1 AMINOÀCIDS
Característiques:
- Funció estructural i altres.
- Compostes de 20 aminoàcids diferents.
- Compostos orgànics de baixa massa molecular solubles en aigua
- Grup funcional àcid carboxílic i un grup funcional amino
- Posseeixen una cadena lateral R de naturalesa variada, que diferencia uns aminoàcids d'altres
- Hi ha una excepció, posseïx una estructura cíclica i un grup amina secundari
Tipus:
- Aminoácits hidròfics:
Cadenes alifàtiques: Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Pro, y Met
• Pro: estructura cíclica rígida amb un grup amina secundari, forma una espècie de colze; al
formar l'enllaç peptídic, que li confereix un paper especial en la formació de l'estructura
secundària.
• Gly: té un sol hidrogen com cadena lateral-> imposa poques restriccions esteriques (= d'espai)
quan estableix enllaços peptídics en la formació de proteïnes. En els girs. És molt abundant en
les cadenes altament empaquetades de les proteïnes fibroses.
• Met: (conté sofre) és totalment apolar i és l'aminoàcid iniciador de la síntesi de proteïnes.
Anells aromàtics: Phe y Trp
• Presenten anells aromàtics en la seua estructura (estructures cícliques amb 6 carbonis i
dobles enllaços alterns)
• Tenen la capacitat d'absorbir llum ultraviolada a 280 nm (les proteïnes que les contenen
també).
- Contenen sofre Cys: posseïx un grup sulfhidril molt reactiu, aquest forma ponts disulfur entre dos
Cys, és un enllaç covalent apolar.
- Polars sense càrrega:
Presència d'un grup hidroxil: Ser (fonamentals en la catàlisi enzimàtica.), Thr, Tyr (caràcter aromàtic)
- Polars carregats a pH fisiològic:
Negatívament (acídics): Glu i Asp. Posseïxen un grup carboxil que es troba ionitzat en la seua forma
aniónica a pH fisiològic (--COO-)
Positivament:
• Arg, Lys: grups funcionals amb caràcter bàsic ->poden captar protons del mig adoptant càrrega
positiva. Es troben ionitzats a pH fisiològic.
• His: grup imidazol, carregada en un cert percentatge de molècules a este pH.
- Alguns no formen part de proteïnes, altres són modificats una vegada incorporats:
• Modificats: calciumbinding proteïnes, Desmosina->elastina
• No formen part: cicle de la urea, ornitina, citrul·lina
Propietats:
Isomeria
- Carboni asimètric (excepte Gly): Enantiòmers L (esquerra) i D (Grup amino a la dreta)
, Els 9 aminoàcids essencials són: leucina, isoleucina, valina, metionina, lisina, fenilalanina, triptófano,
treonina, histidina.
Semiessencials: Histidina, Arginina. Depenent de la resta de components de l'alimentació.
Funcions:
- Funció Estructural: formant proteïnes
- Intermediaris de rutes metabòliques
- Precursors de biomolècules
3.2 PÈPTIDS
Dos aminoàcids es poden unir covalentment i formar un enllaç amida substituït, que s’anomena enllaç
peptídic. Reacció catalitzada enzimàticament
Per a això han reaccionat: el grup carboxil d'un aminoàcid amb el grup amino de l'altre aminoàcid, amb
pèrdua d’una molècula d'aigua
L’enllaç peptídic és pla i rígid: Els 6 àtoms implicats (Cα de aa1, grup CO de aa1, grup NH de aa2 i Cα de aa2) se
situen en un mateix pla = pla de l'amida -> 2 contigus poden girar al voltant dels enllaços Cα-C i NCα, però el
gir no és lliure perquè la cadena lateral unida al carboni dificulta la rotació.
Les cadenes peptídiques adquireixen l’estructura d’uns plans successius que poden prendre diversos angles
entre sí i de la qual ixen lateralment els grups químics de cada aminoàcid.
Configuració Cis: àtoms H i O en el mateix costat
Configuració Trans: àtoms H i O en costats oposats, més estable
Els aminoàcids es poden encadenar per successius enllaços peptídics. Un gran nombre forma polipèptids, es
diuen proteïnes quan són prou grans, amb una estructura tridimensional definida.
Les cadenes polipeptídiques tenen direccionalitat: en la representació de pèptids i proteïnes, es representa a
l'esquerra el residu amino lliure (amino terminal o N-terminal) i a la dreta el residu carboxil lliure (carboxil
terminal).
3.3 PROTEÏNES
Nivells d'organització proteics:
- Estructura primària: Seqüència de L-aminoàcids units que formen una cadena polipeptídica lineal,
des de l'extrem amino terminal fins al carboxil terminal. Aquesta es determina pel códic genètic.
L'ordre dels aminoàcids determinarà l'estructura 3D de la proteïna i la seua funció.
- Estructura secundària: Plegament de la cadena polipeptídica en estructures periòdiques:
Hèlix α:
• Estructura helicoide amb enrotllament dextrogir. Cada gir inclou 3,6 aminoàcids
• Els grups N-H i C=0 permeten que es formen enllaços d'hidrogen cada 4 aminoàcids que
estabilitzen l’hèlix.
• Cadenes laterals situades cap a l'exterior
• L'estructura del col·lagen: Estabilitzada per forces de repulsió i seqüència repetitiva: Gly-X-Y
Full plegat β o làmina β:
