Summary
Samenvatting Beckers:hoofdstuk 3 (volledige vertaling in Nederlands)
- Course
- Institution
- Book
volledige vertaling in het Nederlands van hoofdstuk 3 van 'Becker's world of the cell'
[Show more]
Connected book
Book Title:
Author(s):
- Edition:
- ISBN:
- Edition:
More summaries for
-
Test Bank - Becker's World of the Cell, 9th Edition (Hardin, 2016) Chapter 1-26 | All Chapters
-
BIO152 WK2 Lecture Notes
-
Precept5notes
Seller
Followsilkedesaeger
Reviews received
Content preview
Hoofdstuk 3: macromoleculen30 componenten (structuren kennen!!) die nodig zijn om de 4 macromoleculen (lipiden,
sachariden, proteïnen, nucleïnezuren) te vormen
Eiwitten: aminozuren nodig
Functionele diversiteit van eiwitten (functies)
1. Enzymen (bio-katalysatoren): verhoging van de snelheid van chemische reacties
2. Structuureiwitten (fysieke ondersteuning en vorm aan cellen en organellen)
bv. Eiwitten van cytoskelet
3. Motiliteit (samentrekkening en beweging van cellen en intracellulaire materialen)
bv. actine en myosine
4. Regulerende eiwitten (controle en coördinatie van cellulaire functies)
5. Transporteiwitten (transport van bouwstenen en macromoleculen in en uit de cel)
bv. microtubili
6. Hormonen/signaaleiwitten (communicatie tussen cellen) bv. Insuline
=> worden ergens in het lichaam gevormd en vervoerd via het bloed
7. Receptoreiwitten (stellen cellen in staat om te reageren op externe, chemische
prikkels)
bv. hormonen komen op receptoren
8. Defensie (bescherming tegen ziekte)
bv. Antilichamen
9. Stockage-eiwitten (reservoirs van aminozuren)
=> alles wat een cel is of doet, is afhankelijk van eiwitten
Structuur van een eiwit:
Opgebouwd uit aminozuren
=> er zijn er meer dan 60 verschillende in de cel, maar er worden er
maar 20 gebruikt in eiwitsynthese
Allemaal dezelfde basisstructuur: C met carboxylgroep, aminogroep,
H en restgroep (zijketen): verschillend voor elk aminozuur en geeft
elk aminozuur onderscheidende eigenschappen
=> tetraedische structuur (glycine heeft enkel H in de
zijketen=> geen tetraedische structuur): er bestaan 2 stereo-
isomeren (is een assymetrisch koolstofatoom: alfa
koolstof)die elkaars spiegelbeeld zijn: L-vorm (draaien het
vlak van gepolariseerd licht naar links) en R-vorm(draaien het
vlak van gepolariseerd licht naar rechts))
=> alleen L-aminozuren zijn geselecteerd om in eiwitten te
zitten in het lichaam
, Carboxylgroep = zuur (pk = 2)
=> PH= = pka + log [A-] / [HA] => 7= 2 + log x => log x = 5 => x = 100 000
=> om de vergelijking te laten kloppen moet de verhouding [A-] / [HA] gelijk
zijn aan 100 000 => kan enkel een geheel getal zijn als [A-] > [HA]
=> Bij fysiologische PH (7) is carboxylgroep volledig geïoniseerd
Aminogroep = base (pk= 9)
=> PH= = pka + log [B] / [BH+] => 7= 9 + log x => log x = -2 => x = 1/100
=> om de vergelijking te laten kloppen moet de verhouding [B] / [BH +] gelijk
zijn aan 1/100 => kan enkel een breuk zijn als [B] < [BH+]
=> Bij fysiologische PH (7) is aminogroep volledig geïoniseerd
R-groepen
=> Niet-polaire, hydrofobe R-groepen
=> koolwaterstofkarakteristieken met weinig of geen zuurstof- of
stikstofatomen
=> deze eiwitten worden meestal gevonden in het inwendige van eiwitten
wanneer ze zich in een waterige omgeving bevinden
=> als een eiwit bestemd is voor een celmembraan, zullen er meer hydrofobe
aminozuren in voorkomen
=> polaire, hydrofiele R-groepen
=> deze eiwitten worden meestal gevonden aan de oppervlakte van eiwitten
in oplossing
=> de interacties met watermoleculen en andere polaire of geladen
stoffen uit de omgeving worden gemaximaliseerd
=> Geladen aminozuren
=> positief geladen: basische aminozuren
=> negatief geladen: zure aminozuren
histidine
Is bij fysoloische PH 4% positief geladen (geen sterke
buffer) maar omdat die zo veel voorkomt heeft het toch
een belangrijke bijdrage aan buffercapaciteit
, Vorming polymeren
Condensatiereactie: Dipeptide vormen door reactie van carboxylgroep van
het ene aminozuur met aminogroep van het opeenvolgend aminozuur
onder afsplitsing met water
=> binding tussen de 2 peptides = peptidebinding: heeft karakter van
een dubbele binding wantelektronen van vrij elektronenpaar van N
kunnen bewegen naar peptidebinding => is geen rotatie mogelijk
tussen peptidebinding
Peptidegroep =
Intrinsieke directionaliteit: het ene uiteinde van de keten is een carboxylgroep (C(carboxyl)-
terminus) en het andere uiteinde een aminogroep (N(amino)-terminus)
=> dit proces van het verlengen van een keten van aminozuren wordt vaak eiwitsynthese
genoemd maar het onmiddelijke product is eigenlijk nog geen eiwit maar een polypeptide (is
pas een eiwit als de unieke, stabiele, driedimentionale vorm bereikt is en dus biologisch
actief is)
=> sommige eiwitten bestaan uit een enkele enkel polypeptide en hun uiteindelijke
vorm is te wijten aan opvouwing en oprolling: monomere eiwitten
=> andere eiwitten bestaan uit 2 of meer polypeptiden (polypeptidesubeenheden):
multimere eiwitten: eiwitsynthese is hier niet enkel verlenging en opvouwing van de
afzonderlijke polypeptidesubeenheden, maar ook hun daaropvolgende interactie en
assemblage in het multimere eiwit
=> dimeer: bestaande uit 2 polypeptiden
=> trimeer: bestaande uit 3 polypeptiden
=> tetrameer: bestaande uit 4 polypeptiden
bv. hemoglobine: bestaande uit 2 keer 2 verschilende types (alfa en beta),
elke subeenheid bevat een heemgroep met een ijzeratoom dat een
zuurstofatoom kan binden
Disulfide verbindingen/zwavelbruggen
= type covalente binding die helpt de eiwitconformatie te stabiliseren
=> vormt zich tussen 2 zwavelatomen van 2 cysteine’s
=> gevormd door een oxidatiereactie dat 2 waterstofatomen van 2 cysteine’s
=> zeer stabiel vanwege de covalente aard
=> kan enkel verbroken worden door een reductie: 2 waterstofatomen toevoegen en
de herstelling van de restgroepen van cysteine’s
=> vaak zijn de cysteine’s waarin de disulfidebinding zit, deel van dezezlfde polypeptide
=> ze kunnen ver van elkaar zitten in de polypeptide maar worden dicht bij elkaar
gebracht door de opvouwing
=> bij multimere eiwitten kan de disulfidebinding zich voordoen tussen verschillende
polypeptiden (intermoleculaire disulfidebinding)
The benefits of buying summaries with Stuvia:
Guaranteed quality through customer reviews
Stuvia customers have reviewed more than 700,000 summaries. This how you know that you are buying the best documents.
Quick and easy check-out
You can quickly pay through credit card or Stuvia-credit for the summaries. There is no membership needed.
Focus on what matters
Your fellow students write the study notes themselves, which is why the documents are always reliable and up-to-date. This ensures you quickly get to the core!
Frequently asked questions
What do I get when I buy this document?
You get a PDF, available immediately after your purchase. The purchased document is accessible anytime, anywhere and indefinitely through your profile.
Satisfaction guarantee: how does it work?
Our satisfaction guarantee ensures that you always find a study document that suits you well. You fill out a form, and our customer service team takes care of the rest.
Who am I buying these notes from?
Stuvia is a marketplace, so you are not buying this document from us, but from seller silkedesaeger. Stuvia facilitates payment to the seller.
Will I be stuck with a subscription?
No, you only buy these notes for $3.22. You're not tied to anything after your purchase.
Can Stuvia be trusted?
4.6 stars on Google & Trustpilot (+1000 reviews)
67096 documents were sold in the last 30 days
Founded in 2010, the go-to place to buy study notes for 14 years now