Alle afbeeldingen en informatie is afkomstig uit de hoorcolleges van de cursus Moleculen van de studie
Biomedische Wetenschappen aan de Universiteit Utrecht (2019-2020)
HC1&2 THERMODYNAMICA, STRUCTUUR & KATALYSE
Thermodynamica
● 1e wet: Energie gaat niet verloren en kan niet uit niets ontstaan (wet van behoud van
Energie).
● 2e wet: Processen kunnen alleen verlopen als de mate van chaos (entropie) toeneemt.
○ Als er een proces plaatsvindt ontstaat er meer chaos. Orde scheppen kost
energie en chaos levert dus energie. De chaos neemt bijvoorbeeld toe als stoffen
worden omgezet tot andere stoffen en hierbij in hoeveelheid Mol toenemen.
○ Lokaal kan een proces tot minder chaos leiden in een systeem, maar de totale
chaos moet toenemen. Na verloop van tijd diffundeert energie en verdeelt het
zich gelijkmatig over een systeem en uiteindelijk het heelal.
○ Entropie is een maat voor diffusie van energie, als de energie op meer manieren
te verdelen is, is de chaos toegenomen.
De verandering van Gibbs vrije energie is een maat voor of reacties of processen wel of niet
verlopen. Eenheid: J/mol
Verandering Gibbs vrije energie: ΔG = ΔH - TΔSG = Verandering in Gibbs vrije energie
ΔG = ΔH - TΔSH = Verandering in enthalpie
ΔG = ΔH - TΔSG = ΔG = ΔH - TΔSH - TΔSΔG = ΔH - TΔSS ΔG = ΔH - TΔSS = Verandering in entropie
TΔS = TΔSemperatuur
ΔG = G = ー→reactie verloopt ΔG = G Zegt alleen of een proces KAN
verlopen
ΔG = G = 0 → reactie is in evenwicht en niks over de route van de reactie of de
ΔG = G = + → reactie verloopt niet. reactiesnelheid.
Verandering in Gibbs vrije energie 2: ΔG = ΔH - TΔSG0 = Gibbs vrije energie onder normale
omstandigheden*
[C][D] R = Gasconstante (8.314 J/K/mol)
ΔG = ΔH - TΔSG = ΔG = ΔH - TΔSG0 + RTΔS * ln
[ A ][B ] [?] = Concentratie/hoeveelheid stof
* Normale omstandigheden zijn: alle reactanten zijn 1M, 298 K en hebben een standaarddruk
van 1 atm. Je spreekt van ΔG = ΔH - TΔSG0’ wanneer de pH 7,0 is.
De tweede hoofdwet zegt dat een reactie verloopt totdat een evenwicht bereikt is. Het maakt
voor een evenwichtsreactie niet uit met welke uitgangsstoffen je begint, het evenwicht komt op
dezelfde plek te liggen. Hoe krijg je een reactie die eigenlijk niet spontaan zou verlopen? Door
het koppelen van meerdere reacties aan elkaar waardoor de totale ΔG = ΔH - TΔSG wel negatief wordt.
, Structuur
Je krijgt een zo laag mogelijke Gibbs vrije energie als het eiwit in een wokkel zit (a-helix): dit is
de meest energiegunstige vorm. Eiwitten nemen dus een conformatie aan met een zo laag
mogelijke Gibbs-vrije energie. Deze conformatie heet de natieve structuur. Je wilt in een
systeem zo veel mogelijk entropie. Die neemt door deze vorm juist af, maar het gaat om de
energie van het hele systeem. De watermoleculen eromheen hebben juist veel meer entropie,
omdat de watermoleculen geen ongunstige interacties met hydrofobe zijketens uit de weg
hoeven te gaan neemt de entropie in totaal toe.
○ ΔG = ΔH - TΔSG = ΔG = ΔH - TΔSH - TΔSΔG = ΔH - TΔSS is dus negatief voor de transitie van een ongevouwen naar een
gevouwen eiwit.
Zoutbruggen geven entropie
Eiwitten zijn vaak amfipatisch: binnenkant bevat niet-polaire aminozuren, buitenkant
aminozuren met geladen zijgroepen (hydrofiel). Het eiwit neemt een conformatie aan met een
zo laag mogelijke energie. 3D structuren worden bepaald door de aminozuurvolgorde en
gevormd door een toename van entropie van het systeem (eiwit/water), en van niet-covalente
(vanderwaalskrachten, zoutbruggen, H- bruggen, etc.) en soms covalente (S-S brug)
interacties.
BELANGRIJKE PUNTEN
● Hoofdwetten thermodynamica
● Entropie / wanorde
● Hoe weet je bij welke verhouding reactanten en producten een reactie in evenwicht is?
● Hoe kunnen de zeer geordende biologische processen bestaan zonder de tweede
hoofdwet te overtreden?
● Waarom vormt een eiwit in oplossing vanzelf in de natieve structuur?
○ Is het meest energiegunstig
Katalyse
Enzymen zorgen voor organisaties van reacties. Zij zorgen dat je snel van een chaos naar de
gewenste producten komt. De energie van het systeem neemt toe maar van de omgeving blijft
gelijk. Enzymen versnellen het bereiken van de evenwichtstoestand van een reactie, het
omzetten van een substraat naar een product. Waar het evenwicht ligt wordt bepaald door de
wetten van de thermodynamica. Enzymen zorgen voor een juiste volgorde van reacties.
Enzymen werken twee kanten op en verlagen de activeringsenergie.
Sleutel-slot: Stof past perfect in active site
Induced fit: Stof past niet perfect in active site, bindt hier toch aan en een verandering in de
vorm van het enzym laat de reactie verlopen.
Principes van katalyse door enzym
● Bij elkaar brengen reactanten
● Lading reactant veranderen
Biomedische Wetenschappen aan de Universiteit Utrecht (2019-2020)
HC1&2 THERMODYNAMICA, STRUCTUUR & KATALYSE
Thermodynamica
● 1e wet: Energie gaat niet verloren en kan niet uit niets ontstaan (wet van behoud van
Energie).
● 2e wet: Processen kunnen alleen verlopen als de mate van chaos (entropie) toeneemt.
○ Als er een proces plaatsvindt ontstaat er meer chaos. Orde scheppen kost
energie en chaos levert dus energie. De chaos neemt bijvoorbeeld toe als stoffen
worden omgezet tot andere stoffen en hierbij in hoeveelheid Mol toenemen.
○ Lokaal kan een proces tot minder chaos leiden in een systeem, maar de totale
chaos moet toenemen. Na verloop van tijd diffundeert energie en verdeelt het
zich gelijkmatig over een systeem en uiteindelijk het heelal.
○ Entropie is een maat voor diffusie van energie, als de energie op meer manieren
te verdelen is, is de chaos toegenomen.
De verandering van Gibbs vrije energie is een maat voor of reacties of processen wel of niet
verlopen. Eenheid: J/mol
Verandering Gibbs vrije energie: ΔG = ΔH - TΔSG = Verandering in Gibbs vrije energie
ΔG = ΔH - TΔSH = Verandering in enthalpie
ΔG = ΔH - TΔSG = ΔG = ΔH - TΔSH - TΔSΔG = ΔH - TΔSS ΔG = ΔH - TΔSS = Verandering in entropie
TΔS = TΔSemperatuur
ΔG = G = ー→reactie verloopt ΔG = G Zegt alleen of een proces KAN
verlopen
ΔG = G = 0 → reactie is in evenwicht en niks over de route van de reactie of de
ΔG = G = + → reactie verloopt niet. reactiesnelheid.
Verandering in Gibbs vrije energie 2: ΔG = ΔH - TΔSG0 = Gibbs vrije energie onder normale
omstandigheden*
[C][D] R = Gasconstante (8.314 J/K/mol)
ΔG = ΔH - TΔSG = ΔG = ΔH - TΔSG0 + RTΔS * ln
[ A ][B ] [?] = Concentratie/hoeveelheid stof
* Normale omstandigheden zijn: alle reactanten zijn 1M, 298 K en hebben een standaarddruk
van 1 atm. Je spreekt van ΔG = ΔH - TΔSG0’ wanneer de pH 7,0 is.
De tweede hoofdwet zegt dat een reactie verloopt totdat een evenwicht bereikt is. Het maakt
voor een evenwichtsreactie niet uit met welke uitgangsstoffen je begint, het evenwicht komt op
dezelfde plek te liggen. Hoe krijg je een reactie die eigenlijk niet spontaan zou verlopen? Door
het koppelen van meerdere reacties aan elkaar waardoor de totale ΔG = ΔH - TΔSG wel negatief wordt.
, Structuur
Je krijgt een zo laag mogelijke Gibbs vrije energie als het eiwit in een wokkel zit (a-helix): dit is
de meest energiegunstige vorm. Eiwitten nemen dus een conformatie aan met een zo laag
mogelijke Gibbs-vrije energie. Deze conformatie heet de natieve structuur. Je wilt in een
systeem zo veel mogelijk entropie. Die neemt door deze vorm juist af, maar het gaat om de
energie van het hele systeem. De watermoleculen eromheen hebben juist veel meer entropie,
omdat de watermoleculen geen ongunstige interacties met hydrofobe zijketens uit de weg
hoeven te gaan neemt de entropie in totaal toe.
○ ΔG = ΔH - TΔSG = ΔG = ΔH - TΔSH - TΔSΔG = ΔH - TΔSS is dus negatief voor de transitie van een ongevouwen naar een
gevouwen eiwit.
Zoutbruggen geven entropie
Eiwitten zijn vaak amfipatisch: binnenkant bevat niet-polaire aminozuren, buitenkant
aminozuren met geladen zijgroepen (hydrofiel). Het eiwit neemt een conformatie aan met een
zo laag mogelijke energie. 3D structuren worden bepaald door de aminozuurvolgorde en
gevormd door een toename van entropie van het systeem (eiwit/water), en van niet-covalente
(vanderwaalskrachten, zoutbruggen, H- bruggen, etc.) en soms covalente (S-S brug)
interacties.
BELANGRIJKE PUNTEN
● Hoofdwetten thermodynamica
● Entropie / wanorde
● Hoe weet je bij welke verhouding reactanten en producten een reactie in evenwicht is?
● Hoe kunnen de zeer geordende biologische processen bestaan zonder de tweede
hoofdwet te overtreden?
● Waarom vormt een eiwit in oplossing vanzelf in de natieve structuur?
○ Is het meest energiegunstig
Katalyse
Enzymen zorgen voor organisaties van reacties. Zij zorgen dat je snel van een chaos naar de
gewenste producten komt. De energie van het systeem neemt toe maar van de omgeving blijft
gelijk. Enzymen versnellen het bereiken van de evenwichtstoestand van een reactie, het
omzetten van een substraat naar een product. Waar het evenwicht ligt wordt bepaald door de
wetten van de thermodynamica. Enzymen zorgen voor een juiste volgorde van reacties.
Enzymen werken twee kanten op en verlagen de activeringsenergie.
Sleutel-slot: Stof past perfect in active site
Induced fit: Stof past niet perfect in active site, bindt hier toch aan en een verandering in de
vorm van het enzym laat de reactie verlopen.
Principes van katalyse door enzym
● Bij elkaar brengen reactanten
● Lading reactant veranderen
