Celbiologie 1:
Herhaling + Hoofdstuk 2– College 1 – 04-09-2017
Een neuron, is een grote cel. Een witte bloedcel is klein
• Agonist, is een activator. ‘Hij doet iets actiefs’.
• Antagonist, voorkomt een reactie/voorkomt dat er iets actiefs gebeurt.
(Kunnen elkaars spiegelbeeld isomeren zijn. Spiegelbeeld isomeren lijken op elkaar, maar
kan je niet over elkaar heen leggen)
• Verschillende functies door andere vormgeving.
- fentanyl → 100x sterker dan morfine.
Ontstaan van de cel:
Fe, O2, C, H2O, N
Diep in de oceaan bij vulkanen het meeste leven.
Experiment van Miller:
• Oersoep nabootsen. (H2O, CH4, NH3, H2)
• Aminozuren ontstonden, door het toevoegen van elektriciteit.
→ Bouwstenen konden polymeriseren.
- De primitieve cel heeft een aerobe bacterie ingesloten om eukaryoten cel te vormen
(mitochondriën, eigen DNA). Zelfde gebeurden bij planten (chloroplast).
Macromoleculen:
• 4 verschillende:
1. Suikers → polysacharide (glucose)
2. Aminozuren → eiwitten
3. Vetzuren → vetten
4. Nucleotide → nucleotidezuren (DNA, RNA)
1. Suikers → ringsluiting/lineair.
• 𝛽-hydroxyl = wanneer de OH-groep dezelfde kant op staat als de restgroep.
• 𝛼-hydroxyl = wanneer de OH-groep in tegengestelde richting van de restgroep staat.
• Wanneer de suikers zijn gekoppeld kunnen ze niet meer wisselen tussen de 𝛼 & 𝛽 -
vorm. Deze ligt dan vast.
1
,• Maltose = glucose + glucose
• Lactose = galactose + glucose
• Sacharose = glucose + fructose
• Glycogeen groeit normaal via de eerste en het vierde C-atoom (1,4), maar zijtakken
(branch points) groeien via het eerste en het zesde C-atoom (1,6).
2. Aminozuren.
• Polair
• Goed oplosbaar in water.
• Optisch actief/chiraliteit. → L-vorm/D-vorm
• NH3→COOH
• Condensatie, voor het maken van macromoleculen is energie nodig.
• Hydrolyse, het uit elkaar gaan van een aminozuur. Hiervoor is minder energie nodig.
• Een lange keten is onstabiel, hiervoor is opvouwing nodig. Essentieel dat het goed is
opgevouwen anders is het aminozuur niet werkzaam.
3. Vetzuren
• Heel hydrofoob. Bovenkant is een carboxyl-groep, deze is hydrofiel.
• Onverzadigde binding is een dubbele binding. Door een onverzadigde binding is het vet
vloeibaar bij kamer tempratuur (olijfolie).
• Vet wordt opgeslagen in ons lichaam doormiddel van een verestering met glycerol.
• Amide binding met een vetzuur.
- Palmitoylethanolamide: pijnstiller en ontstekingsremmer.
• Fosfolipiden: fosfaatgroep → negatief geladen, O2 gebonden.
• Micellen
• Fosfolipiden dubbellagen
- Primitief concept van een cel
- Liposoom voor drug delivery, maken gebruik van de fosfolipiden.
• Isopreen: bouwsteen van hormonen (cholesterol, testosteron)
4. Nucleotiden
• Basen:
- Pyrimidines: 1. Uracil 2. Cytosine 3. Thymine
- Purines: 1. Adenine 2. Guanine
• Nucleoside: het suiker deeltje
• Nucleotide: base, fosfaat & suiker.
- Fosfaat is negatief geladen.
- Fosfaatdeeltjes 1 = AMP, 2 = ADP, 3 = ATP
2
, Base Nucleoside ABBR.
Adenine Adenosine A
Guanine Guanosine G
Cytosine Cytidine C
Uaracil Uridine U
Thymine Thymidine T
• Verbinding tussen 2 nucleotiden, fosfodiester. 5’→3’
• Toenamen nucleotiden
Bacteriën → Archaea → Eukaryoten
Humans genoom project:
• Targets voor geneesmiddelen.
• Opsporen van erfelijke afwijkingen (prenatale diagnostiek).
• Opsporen individuele reactie op medicijnen (personalized medicine).
Zuur/Base:
• Een zuur kan een proton afstaan.
• Veel van de zuren die zich bevinden in de cel, zijn zwakke zuren.
• De concentratie H3O+ in de cel moet goed worden gereguleerd, want zwakke zuren
zullen bij een lage concentratie H3O+ hun proton willen afgeven en bij een hoge
concentratie hun proton weer willen opnemen.
• Een base kan een proton opnemen.
• Veel base die zich bevinden in de cel, zijn zwakke base.
• Buffers zijn nodig om het milieu in de cel constant te houden.
Hoofdstuk 3 – College 2 – 05-09-2017
Eiwitten:
• Eiwitten zorgen voor activiteit in de cel.
• Receptor is een eiwit waar een geneesmiddel kan aangrijpen.
• Eiwitten worden ook gebruikt al geneesmiddel.
Voorbeeld:
• First-in-class, zijn vaak biologische geneesmiddelen.
• Addition-to-class, koppelen van eerdere geneesmiddelen
• Advance-in-class, ...
• Generic = gelijk aan oudere medicijnen → geen extra kosten.
• Biologic similar = net andere structuur → opnieuw testen.
• Eiwitten worden steeds vaker als medicijnen gebruikt, maar kleine moleculen blijven
bestaan.
3
, • Eiwitten zijn chiraal.
- In de natuur komen alleen L-aminozuren voor. Daarom wordt bij eiwitten alleen de L-
vorm ingebouwd.
- Geneesmiddelen moeten structuur zuiver zijn.
Aminozuren:
• 20 aminozuren:
- Zuur → Negatieve lading* * lading is afhankelijk van de pH.
- Basisch → Positieve lading*
- Apolair (hydrofobe moleculen)
- Polair → dipool gevende moleculen (NH2, OH)
• pK-waarde = 50% geladen deeltjes, 50% ongeladen deeltjes.
• Zitter-ion, ion met twee ladingen. Lost daarom zeer goed op in water.
• Histidine zijn vaak schakelaars in eiwitten, omdat de pK dichtbij (rond) pH 7 ligt. Ook
kunnen ze hierdoor makkelijk lading opnemen of afstaan.
Afbeelding 1 ONTHOUDEN//UIT HOOFD LEREN!!
Eiwitten opvouwen:
• Door het opvouwen van het eiwit is belangrijk. Stabiele vorm ontstaat.
• Door de restgroepen van het aminozuur wordt de vouwing van het eiwit bepaald.
• De bindingen om de C∝ (centrale C-atoom) kunnen draaien. De peptide-bindingen zitten
vast.
• Niet alle eiwitten kunnen zelf hun structuur vinden, sommige hebben speciale enzymen
nodig. Deze doen dan zelf niet mee in de structuur.
• Niet covalente bindingen zijn verantwoordelijk voor de vouwing van het eiwit.
- Elektrostatische binding, zoutbrug. Tussen base & zuur.
▪ Extreem sterk in vacuüm, in water worden bindingen snel verbroken
- Waterstofbruggen
▪ Sterkst in vacuüm. OH/NH kwetsbaar in water.
4
Herhaling + Hoofdstuk 2– College 1 – 04-09-2017
Een neuron, is een grote cel. Een witte bloedcel is klein
• Agonist, is een activator. ‘Hij doet iets actiefs’.
• Antagonist, voorkomt een reactie/voorkomt dat er iets actiefs gebeurt.
(Kunnen elkaars spiegelbeeld isomeren zijn. Spiegelbeeld isomeren lijken op elkaar, maar
kan je niet over elkaar heen leggen)
• Verschillende functies door andere vormgeving.
- fentanyl → 100x sterker dan morfine.
Ontstaan van de cel:
Fe, O2, C, H2O, N
Diep in de oceaan bij vulkanen het meeste leven.
Experiment van Miller:
• Oersoep nabootsen. (H2O, CH4, NH3, H2)
• Aminozuren ontstonden, door het toevoegen van elektriciteit.
→ Bouwstenen konden polymeriseren.
- De primitieve cel heeft een aerobe bacterie ingesloten om eukaryoten cel te vormen
(mitochondriën, eigen DNA). Zelfde gebeurden bij planten (chloroplast).
Macromoleculen:
• 4 verschillende:
1. Suikers → polysacharide (glucose)
2. Aminozuren → eiwitten
3. Vetzuren → vetten
4. Nucleotide → nucleotidezuren (DNA, RNA)
1. Suikers → ringsluiting/lineair.
• 𝛽-hydroxyl = wanneer de OH-groep dezelfde kant op staat als de restgroep.
• 𝛼-hydroxyl = wanneer de OH-groep in tegengestelde richting van de restgroep staat.
• Wanneer de suikers zijn gekoppeld kunnen ze niet meer wisselen tussen de 𝛼 & 𝛽 -
vorm. Deze ligt dan vast.
1
,• Maltose = glucose + glucose
• Lactose = galactose + glucose
• Sacharose = glucose + fructose
• Glycogeen groeit normaal via de eerste en het vierde C-atoom (1,4), maar zijtakken
(branch points) groeien via het eerste en het zesde C-atoom (1,6).
2. Aminozuren.
• Polair
• Goed oplosbaar in water.
• Optisch actief/chiraliteit. → L-vorm/D-vorm
• NH3→COOH
• Condensatie, voor het maken van macromoleculen is energie nodig.
• Hydrolyse, het uit elkaar gaan van een aminozuur. Hiervoor is minder energie nodig.
• Een lange keten is onstabiel, hiervoor is opvouwing nodig. Essentieel dat het goed is
opgevouwen anders is het aminozuur niet werkzaam.
3. Vetzuren
• Heel hydrofoob. Bovenkant is een carboxyl-groep, deze is hydrofiel.
• Onverzadigde binding is een dubbele binding. Door een onverzadigde binding is het vet
vloeibaar bij kamer tempratuur (olijfolie).
• Vet wordt opgeslagen in ons lichaam doormiddel van een verestering met glycerol.
• Amide binding met een vetzuur.
- Palmitoylethanolamide: pijnstiller en ontstekingsremmer.
• Fosfolipiden: fosfaatgroep → negatief geladen, O2 gebonden.
• Micellen
• Fosfolipiden dubbellagen
- Primitief concept van een cel
- Liposoom voor drug delivery, maken gebruik van de fosfolipiden.
• Isopreen: bouwsteen van hormonen (cholesterol, testosteron)
4. Nucleotiden
• Basen:
- Pyrimidines: 1. Uracil 2. Cytosine 3. Thymine
- Purines: 1. Adenine 2. Guanine
• Nucleoside: het suiker deeltje
• Nucleotide: base, fosfaat & suiker.
- Fosfaat is negatief geladen.
- Fosfaatdeeltjes 1 = AMP, 2 = ADP, 3 = ATP
2
, Base Nucleoside ABBR.
Adenine Adenosine A
Guanine Guanosine G
Cytosine Cytidine C
Uaracil Uridine U
Thymine Thymidine T
• Verbinding tussen 2 nucleotiden, fosfodiester. 5’→3’
• Toenamen nucleotiden
Bacteriën → Archaea → Eukaryoten
Humans genoom project:
• Targets voor geneesmiddelen.
• Opsporen van erfelijke afwijkingen (prenatale diagnostiek).
• Opsporen individuele reactie op medicijnen (personalized medicine).
Zuur/Base:
• Een zuur kan een proton afstaan.
• Veel van de zuren die zich bevinden in de cel, zijn zwakke zuren.
• De concentratie H3O+ in de cel moet goed worden gereguleerd, want zwakke zuren
zullen bij een lage concentratie H3O+ hun proton willen afgeven en bij een hoge
concentratie hun proton weer willen opnemen.
• Een base kan een proton opnemen.
• Veel base die zich bevinden in de cel, zijn zwakke base.
• Buffers zijn nodig om het milieu in de cel constant te houden.
Hoofdstuk 3 – College 2 – 05-09-2017
Eiwitten:
• Eiwitten zorgen voor activiteit in de cel.
• Receptor is een eiwit waar een geneesmiddel kan aangrijpen.
• Eiwitten worden ook gebruikt al geneesmiddel.
Voorbeeld:
• First-in-class, zijn vaak biologische geneesmiddelen.
• Addition-to-class, koppelen van eerdere geneesmiddelen
• Advance-in-class, ...
• Generic = gelijk aan oudere medicijnen → geen extra kosten.
• Biologic similar = net andere structuur → opnieuw testen.
• Eiwitten worden steeds vaker als medicijnen gebruikt, maar kleine moleculen blijven
bestaan.
3
, • Eiwitten zijn chiraal.
- In de natuur komen alleen L-aminozuren voor. Daarom wordt bij eiwitten alleen de L-
vorm ingebouwd.
- Geneesmiddelen moeten structuur zuiver zijn.
Aminozuren:
• 20 aminozuren:
- Zuur → Negatieve lading* * lading is afhankelijk van de pH.
- Basisch → Positieve lading*
- Apolair (hydrofobe moleculen)
- Polair → dipool gevende moleculen (NH2, OH)
• pK-waarde = 50% geladen deeltjes, 50% ongeladen deeltjes.
• Zitter-ion, ion met twee ladingen. Lost daarom zeer goed op in water.
• Histidine zijn vaak schakelaars in eiwitten, omdat de pK dichtbij (rond) pH 7 ligt. Ook
kunnen ze hierdoor makkelijk lading opnemen of afstaan.
Afbeelding 1 ONTHOUDEN//UIT HOOFD LEREN!!
Eiwitten opvouwen:
• Door het opvouwen van het eiwit is belangrijk. Stabiele vorm ontstaat.
• Door de restgroepen van het aminozuur wordt de vouwing van het eiwit bepaald.
• De bindingen om de C∝ (centrale C-atoom) kunnen draaien. De peptide-bindingen zitten
vast.
• Niet alle eiwitten kunnen zelf hun structuur vinden, sommige hebben speciale enzymen
nodig. Deze doen dan zelf niet mee in de structuur.
• Niet covalente bindingen zijn verantwoordelijk voor de vouwing van het eiwit.
- Elektrostatische binding, zoutbrug. Tussen base & zuur.
▪ Extreem sterk in vacuüm, in water worden bindingen snel verbroken
- Waterstofbruggen
▪ Sterkst in vacuüm. OH/NH kwetsbaar in water.
4
