Summary

PCC Samenvatting Chemistry for the Biosciences, ISBN: 9780199570874 Algemene chemie voor levenswetenschappen (PCC-12803)

0 purchase

Course
Algemene chemie voor levenswetenschappen (PCC12803)

Institution
Wageningen University (WUR)

Book
Chemistry for the Biosciences

Samenvatting boek Chemistry for the Biosciences van het vak algemene chemie voor de levenswetenschappen. Samenvatting van 3.11, 3.12, 4.1 t/m 4.4, 7.1 t/m 7.4, 13.1 t/m 13.6, 14.1 t/m 14.6, 15.1 t/m 15.6. Bevat samenvatting van de tekst met dikgedrukte begrippen, formules en afbeeldingen uit het bo...

[Show more]

Preview 3 out of 20 pages

View example

Summarized whole book? No
Which chapters are summarized? 3.11, 3.12, 4.1 t/m 4.4, 7.1, 7.4, 13.1 t/m 13.6, 14.1 t/m 14.6, 15.1 t/m 15.6
Uploaded on February 9, 2021
Number of pages 20
Written in 2018/2019
Type Summary

pcc
bvg
voeding en gezondheid
general chemistry for the life sciences
wur
algemene chemie voor levenswetenschappen

Book Title:Chemistry for the Biosciences

Author(s):Jonathan Crowe, Principal Lecturer Tony Bradshaw

Edition:mei 2010
ISBN:9780199570874
Edition:Unknown

Institution
Wageningen University (WUR)
Education
Bachelor Voeding En Gezondheid
Course
Algemene chemie voor levenswetenschappen (PCC12803)

MaaikeBVG

Member since 4 year 17 documents sold

$4.39

Add to cart

Add to wishlist

100% satisfaction guarantee
Immediately available after payment
Both online and in PDF
No strings attached

General Chemistry for the Life Sciences samenvatting
boek
3.11 Electronegativity
Het type binding dat ontstaat tussen twee atomen is afhankelijk van hoe makkelijk de elektronen
worden afgegeven van het ene atoom aan het andere atoom. Als dit heel erg makkelijk gaat zullen de
atomen binden via een zoutbrug (ionbinding). Bij atomen waar dit minder makkelijk gaat ontstaat er
een covalente binding. Als de elektronen heel sterk gebonden zijn aan het atoom en geen interactie
kan aangaan met andere atomen is het atoom chemisch inert (passief, bewegingsloos, traag, log)
Electronegativity: how easily van electrons be transferred?
De elektronegativiteit van een atoom (weergeven door het symbool chi, X) geeft aan hoe sterk een
atoom van een bepaald element een elektron aantrekt. Een hoge waarde laat zien dat het atoom
sterk aan het elektron trekt en een lage waarde laat zien dat het elektron zwak wordt aangetrokken.
Als je van links naar rechts over het periodiek systeem gaat neemt de elektronegativiteit af. Als de
elektronegativiteit van de twee atomen ongeveer gelijk zijn, gaan deze atomen zeer waarschijnlijk
een covalente binding met elkaar. Als er een groot verschil is tussen de elektronegativiteit van de
twee atomen, is het zeer waarschijnlijk dat ze een zoutbrug/ionenbinding aan gaan met elkaar. Als
het verschil in elektronegativiteit gelijk of groter is dan 1.7 dan zal er een ionbinding ontstaan, is het
verschil minder dan 1.7 zal er een covalente binding ontstaan. De binding tussen twee atomen van
hetzelfde element is altijd covalent, want het verschil in elektronegativiteit is altijd 0.
Ionic and covalent bonding in nature: which is most prevalent?
De elementen die het meest voorkomen in belangrijke biologische moleculen zijn: koolstof (C),
stikstof (N), waterstof (H) en zuurstof (O). AL deze elementen hebben een ongeveer gelijke
elektronegativiteit en vormen dus covalente bindingen met elkaar. Covalente bindingen spelen dus
een hele belangrijke rol in het de natuur, en dus ook voor de mens.

3.12 Blurring the boundaries: polarized bonds
Bij een covalente binding worden de elektronen bijna altijd oneven verdeeld, de elektronen “leunen”
altijd enigszins naar één van de twee atomen. Een covalente binding waarbij de elektronen oneven
worden verdeeld heet een polaire binding. Als een atoom een hoge elektronegativiteit heeft zal het
elektron meer naar dat atoom gaan dan naar het atoom met de lage elektronegativiteit. Dus het
meest elektronegatieve atoom, is dus iets meer negatief geladen dan het minder elektronegatieve
atoom. Deze kleine ladingen worden partiële negatieve en partieel positieve lading genoemd. Het
verschil tussen de partieel positieve en partieel negatieve lading wordt het dipoolmoment genoemd.
Deze partiële lading wordt genoteerd met de Griekse letter δ, voor de partieel positieve lading: δ+ en
voor de partieel negatieve lading: δ-. De meest voorkomende polaire bindingen in de biologie: C=O,
O-H en N-H-bindingen. Het sterk elektronegatieve deel: zuurstof en stikstof.
How strongly is a bond polarized?
Hoe sterk een bepaalde binding gepolariseerd is kan je uitrekenen. Je doet dit door het verschil uit te
rekenen tussen de elektronegativiteit van de twee atomen. Als er een groot verschil is zal er een
sterke gepolariseerde binding ontstaan, en bij een klein verschil een zwakke gepolariseerde binding
en zijn de elektronen dus beter verdeeld. Let op: het verschil kan nooit meer dan 1.7 zijn, want dan is
het geen covalente binding meer.

De meest gepolariseerde bindingen ontstaan tussen een waterstof atoom en de meest
elektronegatieve elementen als: fluoride (F), zuurstof (O) en stikstof (N). Deze polaire bindingen
spelen een belangrijke rol bij het vormen van de waterstofbruggen.

,Non-polar covalent bonds
Als de twee elektronen eerlijk verdeelt worden tussen de twee atomen dan is de binding niet-polair.
Dit treedt op als de elektronen worden gedeeld tussen twee dezelfde atomen. Een binding tussen
atomen van hetzelfde element wordt een homonucleaire binding genoemd. Een binding tussen
atomen van een verschillend element wordt een heteronucleaire binding genoemd. Atomen die een
niet polaire binding hebben, zijn neutraal, ze hebben geen lading.
BLZ 79-81 (in document 106-108) kan nog dienen als samenvatting

4.1chemical bonding versus non-covalent forces
Het smeltpunt is het punt waarop een stof overgaat van een vaste fase naar een vloeistof. Het
kookpunt is het punt waarop een vloeistof over gaat in een gas. Niet-covalente moleculaire
bindingen hebben invloed op verschillende fysische eigenschappen, waaronder: smeltpunten en
kookpunten.

Covalente bindingen zijn erg sterk en worden alleen verbroken als het molecuul een chemische
reactie ondergaat. De non-covalente bindingen zijn een stuk minder sterk en kunnen makkelijker
verbroken worden. Er zijn zes typen niet-covalente bindingen:
1. Dispersie kracht
2. Permanente dipool interacties
3. Sterische repulsie
4. Waterstofbruggen
5. Ion interacties
6. Hydrofobe krachten
Al deze bindingen spelen een belangrijke rol en hebben invloed op de chemische eigenschappen van
moleculen. Het belang van deze niet-covalente bindingen is dat ze nooit alleen werken. Er zijn altijd
vele niet-covalente interacties tussen twee moleculen waardoor het netto effect groot genoeg is en
dus significant is om voor een grotere stabiliteit tussen twee moleculen te zorgen.
Intramolecular versus intermolecular forces
Moleculaire interacties vinden op twee niveaus plaats:
1. Intramoleculair, deze binding vindt dus plaats binnen één molecuul
2. Intermoleculair deze binding vindt plaats tussen twee verschillende moleculen.
Allebei deze bindingen spelen een vitale rol in biologische systemen, voornamelijk bij het in vorm
houden van biologische moleculen.
The significance of molecular interactions
Moleculaire bindingen zorgen ervoor dat moleculen stabiel zijn. Dit doen ze door nauwe associatie
tussen twee aparte moleculen of tussen delen van hetzelfde molecuul. Moleculaire interacties
zorgen voor een sterkere binding tussen moleculen, voor meer stabiliteit en zorgen ervoor dat
moleculen in de juiste vorm blijven. Omdat moleculaire interacties een rol spelen bij het bij elkaar
houden van twee moleculen, speelt het een grote rol bij de specificiteit van biologische systemen.
Veel biologische systemen hebben een stabiele binding nodig tussen twee of meer moleculen om te
kunnen werken. Denk bijvoorbeeld aan hormonen die moeten binden aan een receptor. Als de vorm
van de moleculen die willen binden overeenkomt, kunnen er heel veel bindingen ontstaan en is het
samengestelde molecuul dus heel erg stabiel. Als de vormen van de moleculen die willen binden
weinig overeenkomt, zullen er weinig bindingen ontstaan en zal het nieuw gevormde molecuul niet
stabiel zijn.

4.2 Electrostatic forces: the foundations of molecular interactions
De niet covalente bindingen die een rol spelen in biologische systemen hebben hun wortel in de
complementaire principes van aantrekking en afstoting: tegenovergestelde ladingen trekken elkaar
aan en dezelfde ladingen stoten elkaar af. Het grootste deel van de moleculaire interacties zijn

, elektrostatisch: ze zijn gebaseerd op het aantrekken van elkaar en in één geval afstoten. Elektronen
kunnen ook in een molecuul in het geheel oneerlijk verdeeld zijn (in plaats van in een binding), in dit
geval krijg je een polair molecuul.

Een voorbeeld van een polair molecuul is waterstofchloride. Waterstofchloride heeft een enkele
polaire H-Cl binding en is daardoor in zijn geheel polair. Waterstofchloride en water zijn allebei
dipolen. Een dipool bestaat uit een positieve lading en een negatieve lading die zijn verspreid in een
ruimte rond een molecuul. De scheiding van de lading tussen de partieel positieve en partieel
negatieve regio vormt een dipool. Het verschil in lading tussen de twee einden van een dipool wordt
ook wel het dipoolmoment genoemd. Het dipoolmoment kan gemeten worden.

De oneven verdeling van de elektronen en het dipoolmoment in een polair molecuul zijn allebei
permanent, daarom wordt een molecuul als waterstofchloride ook wel een permanente dipool
genoemd. Er zijn ook tijdelijke dipolen, deze zijn de basis voor dispersie krachten.
Polar bonds in non-polar molecules
Niet alle molecule die een polaire binding bevatten zijn zelf polair. Een molecuul met polaire
bindingen is niet polair, als deze polaire bindingen elkaar opheffen. Bijvoorbeeld als ene molecuul
identieke atomen omvat die symmetrisch liggen ten opzichte van elkaar.

4.3 The van der Waals interaction
Dispersion forces
Dispersie krachten zijn zwakke moleculaire interacties die tussen alle moleculen voorkomen, of ze
(deels) geladen zijn of niet. In alle moleculen is er op een gegeven moment een ongelijke verdeling
van de lading. Elektronen in moleculen zijn nooit statisch, maar altijd in beweging. De elektronen
zitten altijd in een bepaalde baan (=orbitaal) om een molecuul heen, maar het elektron kan zich
overal in deze baan bevinden. Hierdoor zijn de elektronen in een niet polair molecuul nooit helemaal
gelijk verdeelt. Door de kleine oneven verdeling van de ladingzijn delen van een molecuul enigszins
anders geladen op een bepaald moment.

De kleine negatieve lading in een deel van een molecuul heeft een effect op gebieden in de
omgeving. De kleine negatieve ladingen zorgen ervoor dat er een kleine positieve lading in de
omgeving komt, dit genereert een geïnduceerde dipool. Een negatief gebied stoot elektronen in de
nabijheid af, en hierdoor wordt deze regio enigszins positief.

Een dispersie kracht is een kracht tussen twee gebieden van een tegengestelde lading, deze vormen
een geïnduceerde dipool. Dispersie krachten hebben een aantal kenmerken:
1. Ze hebben een korte levensduur. Een gebied wat het ene moment enigszins positief is, is het
volgende moment negatief omdat de elektronen zich verplaatsen.
2. Het zijn zwakke bindingen. De aantrekkingskracht is gelijk met de mate van lading die wordt
aangetrokken: geheel positieve en geheel negatieve ladingen trekken elkaar harder aan dan
deels positief en deels negatief.
3. De kracht speelt een rol op hele korte afstanden. De kracht is al heel erg zwak op korte
afstanden, dus op als de ladingen enigszins uit elkaar bewegen wordt de kracht vrijwel gelijk
aan 0.
Shape
Des te beter twee moleculen op elkaar passen des te sterker de kracht tussen de twee is. De
dispersiekracht is namelijk het sterkst als de tegengestelde lading dicht bij elkaar liggen, dus des te
dichter de moleculen met elkaar in aanraking kunnen komen des te sterker de kracht.

The benefits of buying summaries with Stuvia:

Guaranteed quality through customer reviews

Stuvia customers have reviewed more than 700,000 summaries. This how you know that you are buying the best documents.

Quick and easy check-out

You can quickly pay through credit card or Stuvia-credit for the summaries. There is no membership needed.

Focus on what matters

Your fellow students write the study notes themselves, which is why the documents are always reliable and up-to-date. This ensures you quickly get to the core!

Frequently asked questions

What do I get when I buy this document?

You get a PDF, available immediately after your purchase. The purchased document is accessible anytime, anywhere and indefinitely through your profile.

Satisfaction guarantee: how does it work?

Our satisfaction guarantee ensures that you always find a study document that suits you well. You fill out a form, and our customer service team takes care of the rest.

Who am I buying these notes from?

Stuvia is a marketplace, so you are not buying this document from us, but from seller MaaikeBVG. Stuvia facilitates payment to the seller.

Will I be stuck with a subscription?

No, you only buy these notes for $4.39. You're not tied to anything after your purchase.

Can Stuvia be trusted?

4.6 stars on Google & Trustpilot (+1000 reviews)

69252 documents were sold in the last 30 days

Founded in 2010, the go-to place to buy study notes for 15 years now

Start selling

Summary

PCC Samenvatting Chemistry for the Biosciences, ISBN: 9780199570874 Algemene chemie voor levenswetenschappen (PCC-12803)

Document information

Subjects

Connected book

Written for

Seller

Reviews received

Content preview