Inhoudsopgave
Eiwitten en enzymen...................................................................................................................................... 1
De 20 aminozuren.................................................................................................................................................1
HC 1 en 2 Thermodynamica, structuur en katalyse..............................................................................................2
Hoofdwetten van de thermodynamica...........................................................................................................2
Chemische reacties en thermodynamica........................................................................................................2
Eiwitstructuur..................................................................................................................................................3
Kathalyse..........................................................................................................................................................4
Proteolyse........................................................................................................................................................6
Katalyse door Chymotrypsine..........................................................................................................................6
HC 3 en 4 myoglobine en hemoglobine..............................................................................................................10
Myoglobine....................................................................................................................................................10
Hemoglobine.................................................................................................................................................11
Werking myoglobine en hemoglobine..........................................................................................................11
Sikkelcel anemie............................................................................................................................................15
Allosterische regulatie...................................................................................................................................15
HC 5 en 6 enzymkinetiek en regulatie................................................................................................................16
Werking van enzymen...................................................................................................................................16
Vergelijking van Michaelis-Menten...............................................................................................................16
Lineweaver & Burk.........................................................................................................................................18
Enzym regulatie.............................................................................................................................................19
HC 7 en 8 analysetechnieken..............................................................................................................................22
Analytische methodes...................................................................................................................................22
Opzuiveren van specifieke eiwitten...............................................................................................................23
Bepalen van de 3D structuur.........................................................................................................................29
De 20 aminozuren
Tryptofaan?? (aromatisch)
1. Hydrofobe/apolaire
a. Glycine (geen R groep)
b. Alanine (heel klein)
c. Valine
d. Leucine
e. Isoleucine
f. Methionine
g. Proline (ring structuur)
h. Fenylalanine (aromatisch)
2. Polaire/niet geladen (bij pH = 7,0)
a. Serine (OH-groep)
b. Cysteine
c. Asparagine (amide groep)
d. Glutamine (amide groep)
e. Threonine (OH-groep)
f. Tyrosine (OH-groep en aromatisch)
, 3. Polair/ positief geladen (bij pH = 7,0)
a. Lysine
b. Arginine
c. Histidine
4. Polair/ negatief geladen (bij pH = 7,0)
a. Asparaginezuur
b. Glutaminezuur
HC 1 en 2 Thermodynamica, structuur en katalyse
Het genoom in elke cel is gelijk en constant, het proteoom is in elke cel anders en
verandert steeds.
Thermodynamica beschrijft of een reactie wel of niet spontaan kan verlopen.
Hoofdwetten van de thermodynamica
1. Wet van behoud van energie: energie gaat niet verloren en kan niet uit niets ontstaan.
o Hierbij gaat het om de totale energie van het systeem. Energie kan dus wel
overgaan in een andere vorm van energie zoals warmte of kinetische energie.
2. Processen kunnen alleen verlopen als de mate van chaos (entropie) toeneemt.
o Entropie is een maat voor diffusie van energie. Als de energie op meer
manieren te verdelen is ontstaat er (uiteindelijk) meer chaos en is de entropie
dus toegenomen.
o Het kost energie om op het gewenste moment de gewenste conformatie te
krijgen.
Chemische reacties en thermodynamica
Reactie proces waarbij bindingen worden verbroken
Proces proces waarbij niet per definities bindingen bij worden verbroken
(bijvoorbeeld vouwing van eiwitten)
Verandering van de Gibbs vrije energie (J/mol) is een maat voor of reacties of
processen wel of niet verlopen. Formule G = H -T x S
Met:
G = de verandering in Gibbs vrije energie (J/mol)
H = de verandering van de enthalpie
S = de verandering in entropie
T = tempratuur (K)
G = negatief: reactie verloopt spontaan
G = nul: reactie is in evenwicht
G = positief: reactie verloopt niet
G zegt niet over de ‘route’ van de reactie
G zegt niets over hoe snel de reactie verloopt
, [ C ] x [ D] [ C ] x [ D]
Formule G=G 0+ R x T x ln of G=G 0+ R x T x 2,3 x 10 log
[ A] x [B] [ A ] x [B]
Met:
Reactie = A + B C + D
G = de verandering in Gibbs vrije energie
G0 = Gibbs vrije energie onder standaardomstandigheden voor deze reactie: concentratie,
tempratuur en druk)
(G0’ = Gibbs vrije energie onder standaardomstandigheden voor deze reactie: reactanten
1M, tempratuur, druk EN pH)
T = tempratuur (K)
R = gasconstante
Het maakt voor een evenwichtsreactie niet uit met welke uitgangsstoffen je begint, de
uitkomst zal altijd hetzelfde zijn omdat het evenwicht op dezelfde plek zal komen te
liggen. De ligging van dit evenwicht zal bepaald worden door de tweede hoofdwet van
de thermodynamica.
Reacties die niet spontaan zouden verlopen door een positieve G worden vaak
gekoppeld aan een andere reactie die een sterk negatieve G heeft, Hierdoor kan de
reactie dus alsnog verlopen. Veel reacties de cel worden bijvoorbeeld gedaan door ze
te koppelen aan ATP, de reactie van ATP naar ADP is namelijk heel energie gunstig.
Eiwitstructuur
Alfa helices eiwitmoleculen streven naar een zo laag mogelijke G. Vaak is een
alfa helix op dat moment de meest efficiënte conformatie volgens de tweede hoofdwet
van de thermodynamica. De conformatie met een zo laag mogelijke Gibbs-vrije
energie wordt natieve structuur genoemd. Dit is echter in strijd met de entropie, deze
wordt namelijk lager. Echter, watermoleculen bevinden zich vaak in een waterige
oplossing. De entropie van de watermoleculen is dus groter als de hydrofiele delen van
het eiwit naar buiten zitten en de hydrofobe naar binnen. Hierdoor zal de totale
entropie toenemen.
Ook zoutbruggen leveren een negatieve verandering in de enthalpie op.
Onderscheidt in eiwitstructuur
Primaire structuur
o Aminozuurvolgorde, verbonden door middel van peptidebindingen
o Hieruit kan worden voorspeld hoe het eiwit zal gaan vouwen
Secundaire structuur
o Waterstofbruggen tussen O-H en N-H
o Zwavelbruggen tussen twee cysteïnes zorgen voor stevigheid
o Alfa-helix
Rechtsdraaiend
Per winding 3,6 residuen
Er zit maar 1,5 Å tussen de aminozuren, ze zijn dus heel compact
H-brug tussen C=O residu n en N-H residu n+4
The benefits of buying summaries with Stuvia:
Guaranteed quality through customer reviews
Stuvia customers have reviewed more than 700,000 summaries. This how you know that you are buying the best documents.
Quick and easy check-out
You can quickly pay through credit card or Stuvia-credit for the summaries. There is no membership needed.
Focus on what matters
Your fellow students write the study notes themselves, which is why the documents are always reliable and up-to-date. This ensures you quickly get to the core!
Frequently asked questions
What do I get when I buy this document?
You get a PDF, available immediately after your purchase. The purchased document is accessible anytime, anywhere and indefinitely through your profile.
Satisfaction guarantee: how does it work?
Our satisfaction guarantee ensures that you always find a study document that suits you well. You fill out a form, and our customer service team takes care of the rest.
Who am I buying these notes from?
Stuvia is a marketplace, so you are not buying this document from us, but from seller BMWsamenvattingen. Stuvia facilitates payment to the seller.
Will I be stuck with a subscription?
No, you only buy these notes for $4.27. You're not tied to anything after your purchase.