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Zusammenfassung Proteine, Enzyme, DNA, Aminosäuren + Aromaten
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Zusammenfassung mit Definitionen und Schaubildern, um die Zusammenhänge zu veranschaulichen sowie schrittweisen Anleitungen bei Berechnungen.
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JacksonO
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Zusammenfassung: Proteine, Enzyme und DNA:Aminosäuren:
Aufbau von Aminosäuren:
Am Alpha-C-Atom, dem der Carboxylgruppe benachbarten C-Atom hängt eine
Aminogruppe. An diesem Alpha-C-Atom können außer diesen beiden funktionellen
Gruppen aber noch weitere Reste hängen. Sie liegen im festen Aggregatzustand als
zwitterionische Ammoniumcarboxylate vor und bilden stabile Kristallgitter aus.
Alle Aminosäuren außer Glycin besitzen außerdem asymmetrische C-Atome.
→ dadurch sind sie chiral und optisch aktiv
→ D-/L- Enantiomere
→ D-/L- Konfiguration in der Fischer Projektion (in der Natur fast nur L)
Zwitterionen:
Aminosäuren enthalten zwei verschiedene funktionelle Gruppen: die
Carboxylgruppe und die Aminogruppe. Die Carboxylgruppe wirkt als
Protonendonator, die Aminogruppe als Protonenakzeptor → es kommt zu einer
intramolekularen Protonenwanderung. Die Carboxylatgruppe ist nach der Abgabe
des Protons negativ geladen, die Ammoniumgruppe positiv.
Gegenüber anderen Stoffen können die Zwitterionen als Protonenakzeptor oder als
Protonendonator reagieren (abhängig von den Reaktionsbedingungen). Deshalb sind sie
so genannte Ampholyte.
Isoelektrische Punkt:
Liegt bei Aminosäuren ohne zusätzliche Carboxylgruppe/Aminogruppe im Rest im
leicht Sauren (Carboxylgruppe ist etwas stärker sauer als die Aminogruppe basisch) .
Am isoelektrischen Punkt liegen alle Aminosäuremoleküle als Zwitterionen vor.
Am isoelektrischen Punkt ist die Leitfähigkeit für den elektrischen Strom am
geringsten bzw. 0.
→ die Wasserlöslichkeit ist am schlechtesten, weil zwischen den Zwitterionen
starke zwischenmolekulare Anziehungskräfte wirken.
→ die Zwitterionen sind nach außen hin neutral → leiten keinen elektrischen
Strom
Nachweisreaktion Aminosäuren:
Ninhydrin-Raetion:
Ninhydrin reagiert mit der Aminogruppe von Aminosäuren. Liegen Aminosäuren vor,
entsteht ein bläulich-violetter Farbstoff.
, Peptide und Proteine:
Def:Peptid:Ein Peptid ist eine organische Verbindung die aus mehreren durch
Peptidbindungen verbundenen Aminosäuren besteht.
Def:Protein: Proteine sind polymere Makromoleküle
aus Aminosäuren, die über Peptidbindungen
verbunden sind. Sie werden umgangssprachlich auch
als Eiweiße bezeichnet. Proteine sind als Polypeptide,
bestehen also aus sehr langen Aminosäureketten, bzw.
aus mehreren Peptiden. Sie entstehen in einer
Kondensationsreaktion, bei der die Carboxylgruppe
am a-C-Atom einer Aminosäure mit der Aminogruppe
am a-C-Atom einer anderen Aminosäure reagiert.
Proteine haben außerdem eine genau definierte Funktion.
Räumliche Struktur von Proteinen:
Primärstruktur: Als Primärstruktur bezeichnet man die Abfolge der Aminosäuren in
der Kette des Proteins. Die Reihenfolge der Aminosäuren bezeichnet man als
Sequenz oder eben Primärstruktur.
Sekundärstruktur: Die Sekundärstruktur entsteht durch Wasserstoffbrücken
zwischen den Peptidbindungen, bzw. zwischen den an den Peptidbindungen
beteiligten Gruppen. Es entsteht entweder die a-Helix Struktur oder das β-Faltblatt.
Tertiärstruktur: Entsteht durch intermolekulare Wechselwirkungen zwischen den
einzelnen Aminosäureresten. Es können Van-der-Wals.Wechselwirkungen,
Wasserstoffbrücken, Ionenbindungen oder sogar Disulfidbindungen auftreten.
Quartärstruktur: Bilden mehrere Proteinmoleküle einen funktionellen Komplex
bezeichnet man das als Quartärstruktur. Die einzelne Aminosäureketten/ Proteine
werden durch zwischenmolekulare Wechselwirkungen zusammengehalten z.B. VdW-
Ww, Wasserstoffbrücken, Ionenbindungen, Disulfidbindungen.
Denaturierung:
Def:Denaturierung: Die Veränderung der räumlichen Struktur eines Proteins.
Irreversible Zerstörung der Sekundärstruktur und Tertiärstruktur, aber die
Primärstruktur bleibt gleich.
→ Wasserlöslichkeit nimmt ab
→ häufig geht die biologische Funktion verloren
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