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ENZIMAS
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Documento de 9 páginas en el que se resume el temario completo referente a las enzimas
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TEMA 6: ENZIMAS¿QUÉ SON LAS ENZIMAS?
Las enzimas son proteínas especializadas en la catálisis de las reacciones biológicas, es decir, son
catalizadores biológicos altamente específico cuya función es aumentar la velocidad de las reacciones
metabólicas sin intervenir en ellas.
Características de las enzimas:
• El 25% de los genes van a codificar enzimas
• La mayor parte son proteínas, aunque existe un pequeño grupo de moléculas de RNA con actividad
catalítica: las ribozimas.
• Son regulables, gracias a ello podemos acelerar o ralentizar el fármaco que regula las acciones
biológicas.
• Podemos utilizar las enzimas como herramientas moleculares y para determinar pruebas de la
anestesia
• Son proteínas globulares y solubles en agua, que difunden bien por los líquidos orgánicos y que
actúan tanto a nivel extracelular como a nivel intracelular.
La medida de la actividad enzimática en fluidos biológicos o tejidos es importante para el diagnóstico de
muchas enfermedades, como por ejemplo las transaminasas. Muchos de los fármacos utilizados son
inhibidores, es decir enzimas inhibidoras pero de otros organismos, como la penicilina o la aspirina, que tiene
efecto antipirético y antiinflamatorio porque inhibe a la prostaglandina H2 sintasa, una de las enzimas
implicadas en la síntesis de prostaglandinas.
Todos los enzimas presentan aminoácidos cuya misión es puramente estructural (estructura terciaria de la
proteína) y otros cuya misión es reconocer químicamente al sustrato sobre el que va a actuar el enzima y
unirse transitoriamente a él favoreciendo su ruta (catalizadores y aminoácidos de fijación)
¿QUÉ PUEDE RENDIR LA HIDRÓLISIS DE UNA ENZIMA?
1. Una mezcla de aminoácidos: holoproteína
2. Aminoácidos y un compuesto no proteico: holoenzima. En este caso, a la parte de
aminoácidos se la denomina apoenzima, y a la parte no proteica la llamamos
coenzima, si es de naturaleza orgánica, y cofactor si es inorgánico.
¿CÓMO SE CLASIFCAN LAS ENZIMAS?
Todas tienen un nombre común que acaba en –asa. No obstante, estos nombres son los nombres comunes,
también se puede crear un código de 4 dígitos elaborado por la comisión de enzimas.
CLASE SUBCLASE REACCIÓN CATALIZADA
Deshidrogenasas, oxidasas, reductasas, peroxidasas,
Oxidoreductasas Reacciones de oxidación y reducción.
oxigenasas, hidrolasas
Transfieren grupo químico de una molécula a otra.
Transaldolasas y transcetolasas, fosforiltransferasas,
Transferasas Las quinasas catalizan la transferencia de fosfato
quinasas, fosfomutasas.
desde un nucleósido fosfato
Esterasas, glucosidasas, peptidasas, fosfatasas,
Transfieren grupo –OH desde agua, es decir,
Hidrolasas tiolasas, Fosfolipasas, amidasas,
reacciones de hidrólisis .
desaminasas y ribonucleasas
, Catalizan la escisión reversible de C-C. En el caso de
Descarboxilasas, aldolasas, hidratasas,
Liasas formación de enlaces, no se necesita energía y se
deshidratasas, sintasas, liasas
denominan sintasas (acetil CoA)
Movimiento de un grupo o doble enlace dentro de la
Isomerasas Racemasas, epimerasas, isomerasas, mutasas molécula (se forma un nuevo isómero) Si se cambia
el grupo fosfato se llama mutasa
Formación de enlace carbono-carbono
Ligasas Sintetasas, carboxilasas
pero requieren energía de ATP.
Las enzimas nos proporcionan el camino de reacción más corto entre reactivos y productos. Se consigue
porque las enzimas tienen diseñado una especie de bolsillo, el centro activo de la enzima donde encontramos
unos aminoácidos importantes para la catálisis que proporcionan un entorno químico adecuado para una
reacción concreta.
Estos aminoácidos nos indican el plegamiento tridimensional de la proteína. Los números de los aminoácidos
corresponden a su posición en la cadena polipeptídica. El plegamiento tridimensional de la proteína hace que
participen aminoácidos importantes que están separados.
• Oxidorreductasas. Catalizan reacciones redox. Las más importantes son deshidrogenasas (se oxidan) y
oxidasas (primero se reducen y luego se oxidan). Transferencia de H o electrones de un sustrato a otro.
• Transferasas. Transfieren grupos funcionales de una molécula a otra. Catalizan la transferencia de un
grupo químico (menos el hidrógeno) de un sustrato a otro. Se transfieren grupos amino
(trasnaminasas), alcoholes (transalcoholasas), aldehídos (transaldolasas), cetonas (transcetasas),
carboxilos (transcarboxilasas) y grupos fosfato (quinasas).
• Hidrolasas. Son enzimas que rompen enlaces por la acción del agua, introduciendo los radicales –OH y
–H en diferentes partes. Transforman polímeros en monómeros. Por tanto catalizan reacciones de
hidrólisis.
• Isomerasas. Transforman una molécula en otra molécula isómera. Catalizan reacciones de
isomerización, transformación de una molécula en su isómero.
• Ligasas o sintetas. Participan en la unión de dos moléculas, a veces con liberación de una molécula de
agua, y otras veces no. Forman enlaces C-C, C-O, C-N.
Lo que se encuentra en el interior de la enzima es el sustrato (parte no proteica del centro activo). Mediante
fuerzas débiles se une el sustrato al centro activo. El grupo R (cadena lateral) nos va a dar la reactividad
química de cada aminoácido. Nos proporciona especificidad. Los grupos R de los aminoácidos participan en
los procesos ácido-base cediendo y captando protones.
Si queremos usar una enzima varias veces, estas se reciclan durante el proceso de catálisis. No va a haber
diferencias entre la enzima del principio y del final. Entre el principio de la reacción y el final, la enzima NO
se altera. La enzima va a entrar y va a salir del proceso exactamente igual.
¿QUÉ ES LA CATÁLISIS ENZIMÁTICA?
Los catalizadores biológicos aumentar la velocidad de las reacciones biológicas. Además, la catalasa sirve
para descomponer especies reactivas del oxígeno. Las enzimas no pueden hacer que una reacción no
espontánea no pueden hacerla espontánea, simplemente aceleran a velocidad de reacción. Las enzimas
aceleran las reacciones químicas creando vías alternativas de menor energía de activación. Y lo hace a través
de 2 mecanismos:
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