Documento resumen de 7 hojas que recoge todo el temario referente a las proteínas, incluyendo aminoácidos esenciales, enfermedades relacionadas con las proteínas, funciones y estructura de las proteínas, etc.
Tema 5. Las Proteínas
¿QUÉ SON LOS AMINOÁCIDOS?
Los aminoácidos son moléculas orgánicas sencillas, de bajo peso molecular, que al unirse entre sí forman
proteínas, por lo que los aminoácidos son los monómeros de las proteínas.
Están formados por C, H, O y N, y algunos contienen azufre, fósforo, hierro y cobre. Se caracterizan por poseer
en su molécula un grupo carboxilo (-COOH), un grupo amino (-NH2) y una cadena lateral o grupo R. Todos los
radicales se unen a un Carbono α.
Las proteínas tienen un gran tamaño, son macromoléculas con alto peso molecular, pero a pesar de ello se
forman y se deshacen con facilidad. Son sólidos, solubles en agua, cristalizables, incoloros o poco coloreados
y con una temperatura de fusión alta.
Existen 20 aminoácidos proteicos, que son constituyentes básicos de las proteínas. El resto de los
aminoácidos no proteicos se encuentran libres o combinados en las células y tejidos, pero no forman
proteínas. Los distintos aminoácido se pueden unir formando distintas proteínas mediante el enlace
peptídico.
¿CUÁLES SON LAS PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS?
➢ PROPIEDAD ÁCIDO-BASE
Cuando un aminoácido se encuentra en disolución acuosa forman iones dipolos que poseen igual
número de cargas positivas que negativas. El grupo amino está protonado (-NH3+) y el grupo carboxilo
desprotonado (-COO-).
El punto isoeléctrico es el pH en el que un aminoácido forma un ion dipolo y es el valor del pH en el
que los aminoácidos presenta una carga neta igual a 0. Dependiendo del pH de la disolución, un ion
híbrido puede comportarse como ácido (en un medio básico) o como base (en un medio ácido). Los
aminoácidos hacen posible la regulación del pH.
En un medio ácido, funciona como base; y en un medio básico, como ácido. Son sustancias anfóteras,
ya que pueden actuar como ácido o como base.
➢ ISOMERÍA
Los aminoácidos presentan una forma D y L que depende de la posición del grupo amina. Si el grupo
amina se sitúa a la derecha, forma D; si se sitúa a la izquierda, forma L. Estas configuraciones espaciales
se denominan estereoisómeros, y son imágenes especulares no superponibles.
Los aminoácidos proteicos son de la forma L. Además, los aminoácidos muestran actividad óptica,
desviando el plano de luz polarizada.
, ¿QUÉ SON LOS AMINOÁCIDOS ESENCIALES?
De los 20 aminoácidos que forman parte de las proteínas, solo algunos pueden ser sintetizados por los
organismos heterótrofos a partir de compuestos más sencillos, el resto deben ser ingeridos a través de la
dieta. Estos último son los aminoácidos esenciales.
Los organismos autótrofos son capaces de fabricar los 20 aminoácidos proteicos, y los emplean para su
metabolismo. Los aminoácidos esenciales son: fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina,
triptófano y valina.
AMINOÁCIDOS APOLARES
Alifáticos
Glicina Alanina Valina Leucina Isoleucina
Aromáticos Con azufre Iminoácidos
Fenilalanina Triptófano Metionina Cisteína Prolina
AMINOÁCIDOS POLARES SIN CARGA
Aromático
Serina Treonina Asparagina Glutamina Tirosina
AMINOÁCIDOS POLARES CON CARGA
Con carga negativa (ÁCIDOS) Con carga positiva (BÁSICOS)
Asparto Glutamato Lisina Arginina Histidina
¿QUÉ ES EL ENLACE PEPTÍDICO?
Los aminoácidos se pueden unir entre sí. La unión se realiza mediante una reacción de condensación entre
el grupo carboxilo –COOH de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, liberándose una molécula de
H2O y formándose un enlace covalente de tipo amina, que recibe el nombre de enlace peptídico.
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