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Tema 4. Proteínas
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El siguiente documento es el tema de Proteínas.
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TEMA 4: PROTEÍNAS1. COMPONENTES DE LAS PROTEÍNAS. AMINOÁCIDOS
Las proteínas son macromoléculas de elevado peso molecular, formadas por el encadenamiento de una serie
de aminoácidos.
Las proteínas son las moléculas fundamentales en la organización celular, por la cantidad de funciones que
desempeñan.
En la naturaleza existe gran variedad de aminoácidos, de los cuales 20 forman parte de las proteínas, y son
conocidos como aminoácidos proteicos.
Todos los aminoácidos proteicos tienen en común un grupo amino (-NH2)
y un grupo carboxilo (-COOH), unidos covalentemente a un carbono
central, llamado Cα, al cual se unen un átomo de hidrógeno y una cadena
lateral (R), diferente para cada aminoácido.
Los aminoácidos son sólidos cristalinos, solubles en agua y con alto punto de fusión. Presentan actividad óptica
y esteroisomería o isomería espacial.
La gran variedad de aminoácidos y las múltiples combinaciones que pueden realizarse explican la diversidad
de estructuras y funciones proteicas.
De los 20 aminoácidos, los humanos podemos sintetizar 10, por lo que los otros 10 debemos ingerirlos en la
dieta, y son los llamados aminoácidos esenciales.
El Cα es un carbono asimétrico, pues sus 4 valencias están saturadas con 4 radicales diferentes. Por eso, los
aminoácidos presentan esteroisomería (enantiómeros D y L) e isomería óptica (dextrógiros o levógiros). Los
aminoácidos proteicos presentan todos configuración L.
Los aminoácidos en disolución tienen un comportamiento anfótero → dependiendo del pH pueden ionizarse:
- Como un ácido (el -COOH pierde el protón) → ocurre en un medio básico
- Como una base (el -NH2 gana protones) → ocurre en un medio ácido
- Como ácido y base a la vez dando lugar a una forma dipolar iónica → ocurre en el punto isoeléctrico
El punto isoeléctrico de un aminoácido es el pH al
cual adquiere una forma neutra por balance de
cargas de sus radicales catiónicos y aniónicos.
CLASIFICACIÓN DE LOS ÁCIDOS PROTEICOS
En función de la polaridad de los grupos funcionales que aportan la cadena lateral (R), diferenciamos:
➢ Aminoácidos apolares → El radical posee grupos hidrófobos que interaccionan con otros grupos
hidrófobos mediante fuerzas de Van Der Waals. Algunos ejemplos son la glicina (Gly) y la alanina (Ala).
➢ Aminoácidos polares sin carga → El radical contiene grupos polares, capaces de formar puentes de
hidrógeno con otros grupos polares. En este grupo incluiríamos los aminoácidos con un radical OH, como
la serina (Ser).
➢ Aminoácidos polares con carga → La cadena R posee grupos polares cargados. Puede ser ácidos (si aporta
grupos carboxilo, como el Glu) o básicos (si R aporta grupos amino, como la Lys).
, 2. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS, NIVELES DE ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL
Las proteínas tienen una estructura tridimensional única, que les confiere una actividad biológica específica.
En la estructura tridimensional de una proteína, se pueden describir 4 niveles de organización diferentes, de
complejidad creciente, y cada uno de los cuales se puede construir a partir del anterior.
ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria de una proteína es la disposición lineal de los aminoácidos, que se unen mediante
enlaces peptídicos entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el amino del siguiente. Va a ser de gran
importancia, pues la secuencia es la que determina el resto de los niveles y como consecuencia, la función de
la proteína.
La alteración de la estructura primaria por adición, eliminación o intercambio de los aminoácidos puede
cambiar la configuración general de una proteína y dar lugar a una proteína diferente.
Estructura primaria de un péptido:
Así, se obtienen cadenas lineales de aminoácidos que se denominan péptidos, y que reciben el nombre de
proteínas cuando el número de aminoácidos es mayor de 100.
El enlace peptídico tiene carácter parcial de doble enlace, debido a que presenta una resonancia estabilizada
entre sus dos formas:
El carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico hace que,
aunque los péptidos puedan rotar alrededor de los Cα, no puedan
hacerlo alrededor de los enlaces peptídicos. Por ello, los átomos de
cada enlace peptídico se encuentran en el mismo plano,
asemejándose la estructura a una sucesión de placas planas
articuladas.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura secundaria de las proteínas consiste en el plegamiento de la estructura primaria debido a
puentes de hidrógeno establecidos entre los grupos -C=O y -NH de diferentes enlaces peptídicos, sin intervenir
en ello las cadenas laterales R. Esta conformación la adquieren las proteínas desde el momento en el que se
comienza a formar la cadena polipeptídica en los ribosomas, y puede llegar a ser de diferentes tipos:
Conformación α-Hélice: La estructura primaria se enrolla sobre sí misma en sentido
dextrógiro, para lo cual cada plano peptídico realiza un pequeño giro con respecto
al anterior. Cada vuelta completa contiene 3,6 aminoácidos, y los átomos de
hidrógeno quedan hacia un lado de la hélice, y los de O hacia el otro, situándose en
cadenas laterales hacia el exterior.
No todas las secuencias adoptan esta conformación, pues la presencia de
determinados aminoácidos desestabiliza la estructura, ya sea por el volumen de las
cadenas laterales o por repulsiones entre las cadenas laterales próximas (en el caso
de que posean la misma carga).
Conformación β-laminar: En este caso, la cadena de
aminoácidos queda extendida, y se pliega sucesivamente
sobre sí misma, hacia delante y hacia atrás, de tal forma que
en la cadena quedan enfrentados unos planos con otros,
uniéndose mediante puentes de hidrógeno similares a los de
la α-hélice. Las cadenas laterales R se dispondrán por debajo
y por encima del plano de la lámina.
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