100% satisfaction guarantee Immediately available after payment Both online and in PDF No strings attached
logo-home
Samenvatting VWO Nectar Biologie Hoofdstuk 20 'Eiwit' $3.25   Add to cart

Summary

Samenvatting VWO Nectar Biologie Hoofdstuk 20 'Eiwit'

 74 views  1 purchase
  • Course
  • Level

Biologie samenvatting van Nectar 3e editie 6V. Samenvatting van hoofdstuk 20 'Eiwit'. Het is een volledige samenvatting inclusief verwijzingen naar de belangrijke bronnen (afbeeldingen) uit het boek. Kernbegrippen zijn dikgedrukt en worden duidelijk uitgewerkt. De samenvatting bestaat uit 4,8 pagin...

[Show more]

Preview 2 out of 5  pages

  • February 11, 2019
  • 5
  • 2018/2019
  • Summary
  • Secondary school
  • 6
avatar-seller
Biologie Hoofdstuk 20: Eiwit
Paragraaf 20.1: Van polypeptdeketens tot werkzame eiwiten
Afwerking van polypeptieketens
Om eiwiten op ie juiste plek te krijgen, krijgen ze een aireslabel mee. Het eerst gevormie
stukje polypeptieketen is het label, het is een signaalpeptie. Dit binit aan een
signaalherkenningsmolecuul (SHM) in het groniplasma. Hierioor stopt ie translate tjielijk.
Het SHM hecht aan een SHM-receptoreiwit van het ER en het ribosoom koppelt aan een
ribosoomreceptor van het ER. Het ribosoom komt iaarbij precies boven een eiwitpoort in het
ER, iie open gaat. Energierijk GTP hecht aan ie SHM-receptor, waarioor SHM loskomt. Een
enzym verwijiert het signaalpeptie van ie peptieketen. De translate gaat verier, waarbij ie
peptieketen in het ER terecht komt. Als ie peptieketen uiteinielijk is losgekoppeli van het
ribosoom, laat ie ribosoomreceptor het ribosoom los, waarna het ribosoom in twee ielen
uiteen valt. Hierna sluit ie eiwitpoort. In het ER begint ie omzetng naar een eiwit. De
polypeptieketen krijgt zijn eiwitstructuur en toevoegingen zoals koolhyiraten. Hierna worit
het eiwit naar het Golgi-systeem getransporteeri. (Bron 1)

Bewerking in het Golgi-systeem
In het Golgi-systeem ontstaat ie iefniteve eiwitvorm. Hier voegen enzymen o.a.
fosfaatgroepen toe, wijzigen ze ie in het ER toegevoegie suiker en/of koppelen ze meeriere
polypeptieketens aaneen tot één eiwit. Ook hier bepalen aireslabels waar ie uiteinielijk
verpakte eiwiten heen gaan. Ze kunnen via eoocytose ie cel uit, of als lysosomen in het
cytoplasma hun functe vervullen. Er kunnen bijvoorbeeli enzymen in ie lysosomen ziten, iie
afvalstoffen binnen ie cel afreken. De eiwiten kunnen ook eiwitpoorten of receptoren
worien. (Bron 2)

Ruimtelijke structuur
In het vorige hoofistuk is ie structuur van een eiwit behanielt. Toevoeging hierbij is een
tweeie secundaire structuur, namelijk ie β-plaat. Deze polypeptie is opgebouwi uit een
heen en weer gevouwen, lange keten. Dat levert een vorm vergelijkbaar met een golfplaat op
een iak. De tertaire structuur komt tot stani ioor biniingen tussen ie restgroepen van ie
aminozuren. Soms zijn eiwiten opgebouwi uit meeriere polypeptieketens. Die verschillenie
polypeptieketens samen noem je ie quaternaire structuur. (Bron 3 en 4)

Denaturate van eiwiten
Door het verwarmen van eiwiten gaan H-bruggen kapot. Daarom verliest een eiwit zijn
oorspronkelijke structuur. Dat noemen we denaturate. Er kunnen ian ook nieuwe H-bruggen
ontstaan met aniere aminozuren.

, Paragraaf 20.2: Functes van eiwiten
Eiwiten en ie ziekte van Alzheimer
Een test is valide wanneer ie test ook echt meer wat het moet meten, het is ian ius een
kwaliteitsaaniuiiing. De ziekte van Alzheimer heef twee kenmerken, namelijk plaques en
tangles. Een ierie kenmerk is het krimpen van ie hersenen. Plaques zijn ophopingen van
eiwiten tussen hersencellen. Tangles zijn eiwitkluwens binnen ie hersencellen. Tangles
ontstaan ioor het samenklonteren van tau-eiwiten. Normale tau-eiwiten spelen een rol bij
het in stani houien van het cytoskelet van ie hersencellen. Het celskelet bestaat vooral uit
microtubili: microscopisch kleine holle buisjes, iie vanuit ie kern uitwaaieren over ie hele cel.
Ze vormen ie ‘transportwegen’ binnen ie cel. Motoreiwiten vervoeren blaasjes met
voeiingsstoffen en organellen langs ie microtubili. Motoreiwiten hebben twee ‘voeten’. Als
één voet binit aan ie microtubili, laat ieze ADP los, en binit onmiiiellijk ATP. Hierioor binit
ook ie aniere ‘voet’. In ie eerste voet splitst ATP vervolgens weer in ADP en Pi, waarna Pi het
eiwitmolecuul verlaat. Vervolgens laat ie tweeie voet ATP los en binit ATP. De eerste voet
binit iaarna weer opnieuw. Dit proces herhaalt zich, waarioor het motoreiwit langs ie
microtubili beweegt. Het celskelet veraniert voortiureni, wat zorgt voor een feoibel
transportsysteem. (Bron 6)

Eiwiten in en op het celmembraan
Receptoren zijn eiwiten. hromosomen zijn eiwiten. Histonen en ribosomen zijn eiwiten.
Eiwiten spelen een rol bij vertering, en maken bewegen mogelijk. Neurotransmiter zijn
eiwiten. Hormonen zijn vaak eiwiten. Hemoglobine is een eiwit. (Bron 8)

Paragraaf 20.3: Enzymwerking
Enzymen
Enzymen zijn eiwiten iie verschillenie processen in ie cel katalyseren. De bouwstenen van
enzymen, aminozuren, kunnen apart geen reacte versnellen, maar samen wel. Het katalyseren
is een emergente eigenschap van een enzym: het geheel kan meer, ian valt af te leiien uit ie
optelsom van ie ielen. Alle enzymen zijn temperatuur en pH gevoelig.

Hoe werken enzymen?
Door te binien aan substraatmoleculen, verlagen enzymen ie actveringsenergie van een
reacte. De biniing van een enzymmolecuul aan een substraatmolecuul is een specifeke
biniing. Het acteve centrum is ie holte in een enzymmolecuul waar ie biniing met het
substraatmolecuul plaatsvinit. Het substraat past volgens het ‘slot-sleutel’-model. Een
recenter moiel echter is het ‘induced-ft’-model. Dit moiel stelt iat ie vorm van het acteve
centrum van een enzymmolecuul veraniert als het binit met het substraat. Het enzym vormt
zich ian om het substraat heen. Veel enzymen bevaten naast een keten aminozuren ook een
niet-eiwit ieel, ie cofactor. Deze cofactor is noiig om het substraat te binien aan het enzym.
De cofactor kan ook een organisch molecuul zijn, het heet ian een co-enzym. (Bron 11)

The benefits of buying summaries with Stuvia:

Guaranteed quality through customer reviews

Guaranteed quality through customer reviews

Stuvia customers have reviewed more than 700,000 summaries. This how you know that you are buying the best documents.

Quick and easy check-out

Quick and easy check-out

You can quickly pay through credit card or Stuvia-credit for the summaries. There is no membership needed.

Focus on what matters

Focus on what matters

Your fellow students write the study notes themselves, which is why the documents are always reliable and up-to-date. This ensures you quickly get to the core!

Frequently asked questions

What do I get when I buy this document?

You get a PDF, available immediately after your purchase. The purchased document is accessible anytime, anywhere and indefinitely through your profile.

Satisfaction guarantee: how does it work?

Our satisfaction guarantee ensures that you always find a study document that suits you well. You fill out a form, and our customer service team takes care of the rest.

Who am I buying these notes from?

Stuvia is a marketplace, so you are not buying this document from us, but from seller Silkesmit. Stuvia facilitates payment to the seller.

Will I be stuck with a subscription?

No, you only buy these notes for $3.25. You're not tied to anything after your purchase.

Can Stuvia be trusted?

4.6 stars on Google & Trustpilot (+1000 reviews)

78252 documents were sold in the last 30 days

Founded in 2010, the go-to place to buy study notes for 14 years now

Start selling
$3.25  1x  sold
  • (0)
  Add to cart