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Tema 4: Proteínas ____________
1. Características generales de
las proteínas
Las proteínas constituyen el grupo de moléculas orgánicas mas abundantes de los seres vivos. Su importancia
radica en las varias funciones biológicas que desempeñan. Destaca su acción como catalizadores en las reacciones
metabólicas, imprescindible para el mantenimiento de los procesos vitales. No se suelen emplear para producir
energía.
Una característica fundamental es su especificidad, lo cual quiere decir que cada organismo posee algunas
proteínas exclusivas que marcan su identidad biológica.
Las proteínas son polímeros, denominados polipeptídicos, constituidos por la unión de unas moléculas que
reciben el nombre de aminoácidos.
2. Los aminoácidos
La hidrólisis de las proteínas libera unas moléculas, denominadas aminoácidos, cuya unión origina las cadenas
polipeptídicas.
Los aminoácidos son moléculas que poseen, al menos, un grupo animo (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). Este
ultimo va siempre al final, pero el grupo amino puede ocupar varias posiciones (alfa, beta…)
Los aminoácidos que constituyen las proteínas son alfa-aminoácidos, pues el amino esta unido al contiguo del
grupo carboxilo. Existen 20 aminoácidos distintos de este tipo que se diferencian en su radical.
En los seres vivos se han encontrado unos 150 aminoácidos que no forman parte de las cadenas proteicas pero
que desempeñan funciones propias. Entre ellos se encuentran algunos neurotransmisores, ciertos precursores
vitamínicos y otras moléculas que participan en determinadas reacciones bioquímicas.
Propiedades de los aminoácidos
Carácter anfótero ---------------
Una sustancia se denomina anfótera cuando puede comportarse como un acido o como una base dependiendo
del pH del medio donde se encuentre.
Este es el caso de los aminoácidos: al tener un grupo carboxilo en su molécula pueden desprender H+, por lo que
tienen carácter ácido; por otra parte, al poseer un grupo amino, son capaces de aceptar H+ y, por lo tanto, también
tienen carácter básico.
, En un pH más ácido, los aminoácidos tendrán carga neta positiva, pues los H+ del medio son captados por el grupo
-COO-, quedándose con la carga del grupo -NH3+. Por el contrario, en un pH más básico, el grupo -NH3+ cederá un
H+ al medio por lo que el aminoácido quedará con carga negativa, la del grupo -COO-.
Electroforesis
El valor del pH para el cual un aminoácido tiene carga neta 0, es decir, posee tantas cargas positivas como
negativas, se llama punto isoeléctrico.
Cada aminoácido presenta un punto isoeléctrico diferente, lo que se puede utilizar como un método de
separación de aminoácidos, denominado electroforesis.
Dicho método consiste en situar una disolución de los aminoácidos que se quieren separar en un campo eléctrico.
Los aminoácidos que tengan carga neta negativa se desplazaran hacia el ánodo, mientras que los de carga positiva
lo harán hacia el cátodo y los que se encuentren en su punto isoeléctrico no se moverán. Al modificar el pH de la
disolución, las cargas de los aminoácidos irán variando y se podrán separar en el campo eléctrico.
Estereoisometría ----------------
Como el carbono alfa es asimétrico se consideran dos estereoisómeros con distinta actividad óptica. El grupo
amino (-NH3+) se sitúa a la derecha para representar el estereoisómero D y, a la izquierda, para representar el
estereoisómero L.
Los aminoácidos son isómeros L, aunque también es posible encontrar D-aminoácidos en determinados
compuestos.
Esta especificidad respecto a los estereoisómeros se mantiene mientras que los organismos están vivos. Al morir,
si los aminoácidos no son degradados comienza un lento proceso de racemización, por el cual los isómeros L van
transformándose en isómeros D. Si el proceso durara lo suficiente, al final existiría la misma cantidad de ambos
estereoisómeros.
Se pensó en usar este proceso para la datación de estudios arqueológicos o paleontológicos. Pero este proceso
está muy condicionado por la temperatura y el pH, por lo que no se puede utilizar.
Otras propiedades --------------
La existencia de grupos polares (amino y carboxilo) permite a los aminoácidos formar enlaces de hidrogeno, lo
que hace que su punto de fusión y de ebullición, así como su solubilidad en agua, sean mayores de lo esperado.