Examen
Examen Bioquímica y Biología molecular I (1009201)
- Institución
- Universidad De Sevilla (US)
Son preguntas test de las autoevaluaciones y exámenes de la asignatura Bioquímica y Biología molecular, de 1º de Farmacia en la US.
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PREGUNTAS TEST BIOQ 2¿Qué aminoácido tiene un grupo ε-amino?
o Ile
• Lys
o Gln
o Arg
¿Qué aminoácido es la Ala con uno de los hidrógenos del carbono beta por un grupo carboxilo?:
- Glutámico
- Glutamina
- Asparagina
- Aspártico
En la curva de titulación de un aminoácido observamos tres puntos de inflexión, a pH = 2, 8,9 y
10. Sabiendo que pKa (a-NH2) = 9 y pKa (a-COOH) = 2. ¿De qué aminoácido podría tratarse?
- Gly
- Ile o Leu
- Lys
- Met
El aminoácido con dos H unidos al C-alfa se denomina.
o Metionina
o Glutamina
• Glicina
o Histidina
La Ser es uno de los dos aminoácidos no aromáticos con un grupo hidroxilo. ¿cuál es el
otro?
o Phe
o Tyr
• Thr (treonina)
o His
¿Qué aminoácido, derivado de la Ala, presenta un hidrógeno metílico del carbono beta sustituido
por un grupo fenilo?
• Fenilalanina.
o Arginina
o Tirosina
o Valina
,¿Qué aminoácidos absorben a 280 nm?
- Cys y Asp
- Ala, Phe
- Tyr y Trp
- Tyr y Glu
La estructura general de un aminoácido tiene:
- Un grupo alfa-carboxilo, un grupo alfa-amino y una cadena lateral fija
- Un grupo alfa-carboxilo, un grupo beta-amino y una cadena lateral variable
- Un grupo alfa-carboxilo, un grupo alfa-amino y una cadena lateral variable
- Ninguna es correcta
¿Qué aminoácidos tienen un grupo indol y guanidinio respectivamente en sus cadenas
laterales?
a) Histidina y Arginina
b) Glutámico y Asparagina
c) Triptófano y Arginina
d) Arginina y Metionina
¿Qué aminoácido(s) puede(n) formar enlaces disulfuros?
o Met y Lys
o Glu
• Cys
o Met y Cys
La albúmina es una proteína cuya función es:
a) Es una hormona
b) Ser almacén de reserva de aminoácidos
c) Es un receptor de membrana
d) Transportar otras moléculas
La hélice 3 10 tiene:
- 3 grupos CO y 10 átomos de H por vuelta
- 4,4 residuos y 16 átomos por vuelta
- 3,6 residuos y 13 átomos por vuelta
- 3 residuos y 10 átomos por vuelta
,La estructura de la alfa-hélice se estabiliza por:
- Interacciones iónicas intercatenarias
- Puentes de hidrógeno intracatenarios
- Interacciones hidrofóbicas intracatenarios
- Puentes de hidrógeno intercatenarios
¿Qué papel tiene la leucina en la estructura proteica?
- Formación de puentes salinos
- Mayor flexibilidad
- Formación de enlaces - S-S -
- Disminuye los grados de libertad del giro
¿Cuál de las siguientes interacciones contribuye al mantenimiento de la estructura secundaria
de las proteínas?
o Fuerzas hidrofóbicas entre cadenas laterales de aminoácidos
• Puentes de H entre grupos -CO y -NH de los enlaces peptídicos
o Interacciones de Van der Waals entre grupos -CO y -NH2 de los enlaces peptídicos
o Puentes de H entre cadenas laterales de aminoácidos
Señala la sentencia correcta en relación con la alfa-hélice dextrógira:
- Se estabiliza por uniones covalentes entre el grupo -CO- de un aminoácido y el -NH- del
aminoácido que le precede.
- Los fragmentos que presentan estructura en alfa-hélice suelen ser secuencias ricas en Gly.
- Los valores de sus ángulos de torsión son aproximadamente Φ: -58º y Ψ: -47º
- Glu, Pro y Ala son aminoácidos que se adaptan bien a la alfa-hélice
¿Qué papel tiene la prolina en la estructura de las cadenas polipeptídicas?
- Mayor limitación estérica
- Aumenta los grados de libertad de giro
- Mayor flexibilidad
- Formación de enlaces - S-S -
¿Cuál de las siguientes opciones desestabiliza a la alfa-hélice?
a) Aminoácidos con cadenas laterales hidrofóbicas.
b) Abundancias de Met en la secuencia.
c) Presencia de varios residuos de Glu consecutivos
d) presencia de aminoácidos ácidos en el extremo amino-terminal
¿Cuál de las siguientes opciones desestabiliza a la alfa-hélice?
a. Presencia de varios residuos de Arg consecutivos
b. Aminoácidos con cadenas laterales hidrofóbicas
c. Presencia de Glu en el extremo amino terminal
d. Abundancia de Met en la secuencia
, Indica dónde se encuentra el puente de hidrógeno que estabiliza el giro que se muestra en esta
imagen (señalar en la imagen) - Aprox. 105,163
La cremallera de Leu es:
- Un dominio transmembrana
- Un dominio beta
- Un motivo de unión al ARNm
- Un motivo todo alfa
Los ángulos φ; ψ de la alfa-hélice, respectivamente son:
- Φ: -50º ; Ψ: -27º
- Φ: -60º ; Ψ: -47º
- Φ: +60º ; Ψ: -47º
- Φ: -60º ; Ψ: +47º
La estructura cuaternaria.
o Se estabiliza por enlaces amidas entre las distintas cadenas peptídicas
o Solo es posible en las proteínas globulares
• Los distintos monómeros se unen preferentemente mediante interacciones débiles
o Es la que presentan las proteínas formadas por 4 monómeros
Los dominios estructurales
a) Todas las proteínas presentan al menos dos motivos estructurales
b) No suelen tener una función específica
c) Son unidades de estructura supersecundaria
d) Se forman por la unión estable de varios motivos
Los dominios
a) Todas son falsas
b) No suelen tener una función específica
c) Son unidades de estructura cuaternaria
d) Se forman por la unión estable de varios motivos y son unidades de estructura subterciaria
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