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Enzymologie partie 2
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Légendes :Année 2021-2022
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Fiche de cours n°2
ACTUALISATION
Enzymologie : Partie 2
Plan
I. Les inhibitions
II. Les mécanismes catalytiques
III. Les enzymes allostériques
, I. Les inhibitions / II. Les mécanismes catalytiques / III. Enzymes allostériques
Les inhibitions – Les inhibitions Compétitives
Généralités sur la régulation des enzymes
• Les effecteurs sont des molécules qui vont réguler l’activité des enzymes
o Ils vont modifier la vitesse d’une réaction enzymatique
o Ils sont également impliqués dans la régulation des voies du métabolisme
• Il est important d’étudier le mode d’action des effecteurs car ils nous permettent de :
o Connaître le mécanisme catalytique d’une réaction
o Déterminer la spécificité d’une enzyme
o Obtenir des données physico-chimiques présentes au niveau du site actif
Généralités sur l’inhibition
• Les inhibiteurs sont des effecteurs
• Ils vont diminuer l’activité enzymatique
• Les inhibiteurs sont de natures moléculaires très variées
• On peut trouver des métabolites, des antibiotiques, des toxines, des drogues et
des poisons
• L’association « inhibiteurs/enzyme cible » peut-être réversible ou irréversible
• Cette association va permettre de déterminer les groupes chimiques actifs au niveau du
site catalytique
Inhibition compétitive
• Il s’agit d’une inhibition réversible
• Schéma général de la réaction enzymatique :
o L’enzyme et le substrat permettent la formation du complexe Michaélien ES
avec les deux constantes cinétiques k1 et k-1
o Il y a ensuite libération du produit et de l’enzyme intacte qui peut à nouveau
réagir avec une molécule de substrat
o On peut observer l’enzyme avec le site de fixation complémentaire au substrat
• Dans le cas d’un inhibiteur compétitif, il y a une compétition pour un seul site de
fixation.
o Ce seul site est capable de fixer soit le substrat soit l’inhibiteur
o La fixation du substrat empêche l’inhibiteur de se fixer et vice-versa
o La fixation est mutuellement exclusive
2021-2022
, I. Les inhibitions / II. Les mécanismes catalytiques / III. Enzymes allostériques
Les inhibitions – Les inhibitions Compétitives (Suite)
Inhibition compétitive (Suite)
• Schéma réactionnel dans le cas d’un inhibiteur compétitif :
o L’inhibiteur ne peut se fixer que sur l’enzyme libre
o La fixation de S et de I au même site va former un complexe binaire EI
§ Ki : Constante de dissociation du complexe ensyme-inhibiteur
o Ce complexe est inactif : EI est non productif
• Puisqu’il n’y a qu’un seul site de fixation pour le substrat et pour l’inhibiteur à Il y a
compétition directe
• L’inhibiteur est un analogue de la structure du substrat : Ils ont la même structure
o Ils peuvent être reconnus par le même site
Devenir du KM
• En présence de substrat et d’inhibiteurs, il va y avoir compétition pour se fixer
• L’affinité entre l’enzyme et le substrat va être diminuée, puisque l’inhibiteur on va
vouloir se fixer
• L’’affinité diminue
• Si l’affinité diminue, le KM augmente
Devenir de la Vmax
• La liaison est réversible entre l’inhibiteur et l’enzyme
• Si on ajoute un excès de substrat par rapport à l’inhibiteur, on va déplacer l’équilibre
• L’enzyme va se dissocier de l’inhibiteur pour se fixer préférentiellement au substrat
qui va être en large excès pour former des complexes ES
• S’il y a un très large excès de substrat par rapport à l’inhibiteur, toute l’enzyme sera
complexée au substrat et non plus à l’inhibiteur : On va atteindre une Vmax non
modifiée
• Il va falloir une grande concentration de substrat pour y arriver mais on attendra la
même Vmax
V’max et K’M par analogie avec l’équation de Michaelis
• Le prime « ‘ » signifie que ces mesures ont été obtenues en présence d’un effecteur
et donc ici d’un inhibiteur
o [E]0 est la concentration d’enzyme totale.
• V’max= Vmax puisque la Vmax est inchangée
2021-2022
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