DEFINICIÓN
Las proteínas son biomoléculas orgánicas (macromoléculas) compuestas por C,H,O,N,S y
formadas por una o varias cadenas polipeptídicas que resultan de la unión de un elevado
número de aminoácidos mediante enlaces peptídicos.
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Según su complejidad, las clasificamos en;
Péptidos. Cortas cadenas formadas por Oligopéptidos. Formados por la unión de
entre 2 y 100 aminoácidos entre 2 y 10 aminoácidos
Polipéptidos. Formados por la unión de
entre 10 y 100 aminoácidos
Proteínas. Formadas por la unión de más Holoproteínas. Formadas exclusivamente
de 100 aminoácidos por aminoácidos
Heteroproteínas. Formadas por la unión
de aminoácidos y otras moléculas no
proteicas (grupo prostético)
AMINOÁCIDOS. ENLACE PEPTÍDICO.
DEFINICIÓN Y FÓRMULA GENERAL DE UN AMINOÁCIDO
Los aminoácidos son unidades estructurales o monómeros de las proteínas. Están
formados por un carbono alfa (α) al que se encuentran unidos un grupo amino (-NH2), un
grupo carboxilo (-COOH), un átomo de hidrógeno y una cadena lateral o radical variable
(-R)
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS EN FUNCIÓN DE SUS RADICALES
De todos los aminoácidos presentes en la naturaleza, son solo 20 los constituyentes
básicos de las proteínas, a los que llamamos aminoácidos proteicos. Se diferencian entre sí
según la variedad de sus radicales (-R):
1
, ➔ Aminoácidos con radicales no polares (hidrófobos)
➔ Aminoácidos aromáticos
➔ Aminoácidos con radicales polares (hidrofílicos) y carga positiva (básicos)
➔ Aminoácidos con radicales polares (hidrofílicos) y carga negativa (ácidos)
➔ Aminoácidos con radicales polares (hidrofílicos) sin carga
De los 20 aminoácidos proteicos, hay algunos que los humanos no podemos sintetizar y
tenemos que incorporar mediante la dieta, estos son los aminoácidos esenciales: leucina,
isoleucina, valina, metionina, lisina, fenilalanina, treonina y triptófano. En lactantes
también aumentan los requerimientos de los aminoácidos histidina y arginina.
PROPIEDADES Y CARACTERÍSTICAS DE LOS AMINOÁCIDOS
● Son sólidos, cristalinos, no hidrolizables e incoloros. Algunos poseen sabor
dulce.
● Presentan isomería óptica. El carbono alfa es asimétrico (cuatro sustituyentes
distintos), lo que les confiere actividad óptica. La posición del grupo amino nos
permite diferenciar entre la forma D (cuando está a la derecha) y la forma L
(cuando está a la izquierda). La glicina es el único aminoácido que no presenta
isomería óptica porque su radical es un hidrógeno.
● Presentan carácter anfótero. Gracias al grupo carboxilo, podrían comportarse
como ácidos (cediendo protones) y gracias a su grupo amino, podrían
comportarse como bases (recibiendo protones). Este comportamiento dependerá
del pH del medio en el que se encuentren.
ENLACE PEPTÍDICO.
El enlace peptídico es el tipo de enlace que se establece entre el grupo carboxilo de un
aminoácido y el grupo amino de otro aminoácido con la pérdida de una molécula de H2O.
El enlace peptídico se caracteriza por ser covalente, tener carácter parcial de doble enlace
(lo que evita la rotación a su alrededor) y una estructura coplanaria.
➔ La unión de dos aminoácidos mediante enlace peptídico se conoce como
dipéptido:
➔ La unión de tres aminoácidos mediante enlace peptídico se conoce como
tripéptido:
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