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1BLOQUE I: BIOQUÍMICA
TEMA 4: LAS PROTEÍNAS
1. INTRODUCCIÓN
Las proteínas es el grupo de biomoléculas orgánicas más abundante. Suponen el
50% del peso seco de la materia viva.
Son macromoléculas de elevado peso molecular, constituidas por carbono (C),
hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque también pueden contener
azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio
(Mg), iodo (I)…
Están formados por la unión de monómeros denominados aminoácidos (aa)
mediante enlaces peptídicos.
Las proteínas son el grupo de biomoléculas que más funciones realizan en los
seres vivos. De ellas dependen la capacidad de crecimiento, regeneración y
regulación de la materia viva.
2. LOS AMINOÁCIDOS
Son las unidades básicas de las proteínas. Su denominación se debe a su
composición química general: presentan un grupo amino (-NH2) y otro carboxilo o
ácido (-COOH) unidos ambos a un mismo carbono al que se le denomina carbono .
A pH 7 el grupo amino y el carboxilo están ionizados (-NH3+ y – COOH-) Las dos
valencias restantes de este carbono están saturadas con un átomo de hidrógeno (-
H) y con un grupo químico variable al que se denomina radical (-R).
Es el radical –R el que
diferencia un aminoácido
de otro. Hay 20
aminoácidos distintos que
forman las proteínas.
Los radicales confieren al aminoácido unas características propias y, por ello se
emplean para clasificarlos.
, 2
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS:
- Neutros apolares: presentan un grupo R no polar. A pH 7 su carga neta
es 0. Tienen una baja solubilidad. Son alanina*, valina*, leucina*,
isoleucina*, fenilalanina*, triptófano*, metionina y prolina.
- Neutros polares: presentan un grupo polar sin carga. A Ph 7 su carga
neta es 0. Tienen alta solubilidad. Son serina, treonina*, cisteína,
tirosina, asparagina, glutamina y glicina.
- Básicos: presentan un grupo R con carga positiva. A pH 7 su carga neta
es positiva. Son lisina*, arginina e histidina.
- Ácidos: presentan un grupo R con carga negativa. A pH 7 su caraga neta
es negativa. Son ácido glutámico y ácido aspártico.
Los señalados con un (*) son esenciales para la especie humana y, por tanto,
se deben suministrar en la dieta.
PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS:
A) Estereoisomería: En todos los aminoácidos (excepto en la glicina) el C
es asimétrico. Por ello hay dos estereoisómeros: D y L. Por convenio se
denominan D los que tienen el grupo amino a la derecha y L los que lo
presentan a la izquierda. En las proteínas sólo hay aminoácidos de
configuración L.
B) Actividad óptica: Debida a la asimetría del carbono , el plano de luz
polarizada se desvía al atravesar una disolución de aminoácidos (excepto
, 3
la glicina). Los dextrógiros (+) desvían el plano de luz polarizada hacia la
derecha y los levógiros (-) la desvían hacia la izquierda. Esta actividad
óptica es independiente de que el aminoácido sea D o L.
C) Comportamiento anfótero: Los aminoácidos pueden captar o ceder
electrones, dependiendo del pH de la disolución en la que se encuentren.
Si la disolución es ácida, los aminoácidos se comportan como una base
(captan electrones). Si la disolución es básica, se comportan como un
ácido (ceden electrones). Este comportamiento hace que puedan actuar
como sistemas tampón o amortiguadores del pH.
3. LOS PÉPTIDOS Y EL ENLACE PEPTÍDICO
Se denominan péptidos a las cadenas lineales de aminoácidos unidos por enlaces
peptídicos.
Si el número de aminoácidos es menor de 10, se denominan oligopéptidos
(dipéptidos, tripéptidos, tetrapéptidos…).
Si el número de aminoácidos es mayor de 10, se habla de polipéptidos o cadenas
polipeptídicas.
Ejemplos de péptidos: oxitocina (hormona de 9 aminoácidos), venenos producidos
por algunas setas, muchos antibióticos.
El término proteína se asigna a polipéptidos de alto peso molecular (a veces
formados por más de una cadena polipeptídica). Un polipéptido de más de 100
aminoácidos se considera una proteína. Si tiene menos de 100 pero su peso
molecular es mayor a 5000 Daltons, la molécula sería también una proteína.
Por convenio los péptidos se suelen escribir, de izquierda a derecha, empezando
por el extremo N-terminal que posee el grupo amino libre y finalizando por el
extremo C-terminal en el que se encuentra el grupo carboxilo libre.
EL ENLACE PEPTÍDICO: es el enlace covalente que se forma entre dos
aminoácidos para formar un péptido. Se establece entre el grupo carboxilo
(-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) del aminoácido siguiente.
Al formarse este enlace se desprende una molécula de agua. Esta reacción
es reversible (hidrólisis).
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