Notas de lectura

Apuntes de Biología Molecular

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Grado
Biología Molecular

Institución
Universidad Latina De Panamá

En este documente se ve un resumen sobre los temas de las macromoléculas proteínas y ácidos nucleicos y su utilidad en el organismo. Hay links para videos revisados en YouTube que pueden ser de utilidad.

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Subido en 29 de junio de 2024
Número de páginas 18
Escrito en 2023/2024
Tipo Notas de lectura
Profesor(es) Prof. maría fernanda alves rosa
Contiene Todas las clases

la célula
proteínas
lipoproteínas
secuencia kdel
enlace peptídico
arn
adn
adn polimerasa

Institución
Universidad Latina De Panamá
Grado
Biología Molecular

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1

PRIMER PARCIAL BIOLOGÍA MOLECULAR DUPLICACIÓN DE ADN...................... 11
MAYO 2024 Extremos de los cromosomas: Telómeros... 12
PROTEÍNAS Y ÁCIDOS NUCLEICOS ARN..................................... 13
1°SEMESTRE TIPOS DE ARN polimerasa................. 14
PROTEÍNAS................................ 2 RNAm y modificaciones................... 15
Aminoácidos.............................. 2 ENZIMAS DE LA TRANSCRIPCIÓN............. 15
Aminoácidos esenciales................... 2 Factores de Transcripción generales (GTFs)
Aminoácidos no esenciales (10)........... 2 15
Clasificación............................ 2 ARN de transferencia.................... 16
Clasificación por estructura............. 3 CROMATINA............................... 16
Clasificación por funciones.............. 3
Enlaces peptídicos....................... 3
Parte de amino ácidos básicos o ácidos//
polares o no polares.................. 3
ORGANIZACIÓN PROTEICA.................... 3
1. Estructura primaria................... 3
2. Estructura secundaria................. 3
3. Estructura terciaria.................. 4
4. Estructura cuaternaria................ 4
Traducción............................... 4
Translocación............................ 5
Desnaturalización........................ 5
Hidrólisis............................... 5
ORGANELOS DE LA SÍNTESIS DE PROTEÍNAS.... 5
Síntesis de proteínas de exportación..... 6
Las proteínas de membrana................ 6
Las proteínas del ER..................... 8
Degradación de proteínas mal plegadas.... 8
Proteínas del ER......................... 8
Proteínas de función estructural......... 9
ACIDOS NUCLEICOS........................ 10
Principios determinados por Rosalind:... 10

,PROTEÍNAS Aminoácidos esenciales
FER HIzo TREmendo LÍo y VALentina LE METió un
- Son macromoléculas formadas por
TRIPTÓFANO
múltiples aminoácidos.
1. Fenilalanina
- Componentes nitrogenados más
2. Histidina
importantes
3. Isoleucina
- Nuestro cuerpo lo utiliza para nuevos
4. Treonina
tejidos o reemplazo.
5. Lisina
- Se encuentra en carnes rojas, huevo,
6. Valina
pescado, lácteos.
7. Leucina
8. Metionina
Aminoácidos 9. Triptófano
10. Arginina
Compuestos orgánicos con un grupo Arginina e Histidina son solamente esenciales
carboxilo y uno amino. Son de carácter en momentos de crecimiento celular es decir,
anfótero, es decir pueden ser bases o lactancia, infancia y enfermedad.
ácidos.
- Tenemos 20 aminoácidos, 10 siendo
esenciales, que nuestro cuerpo no
Aminoácidos no esenciales (10)
sintetiza. Cisteína, Glicina, Alanina, Glutamina, Serina,
- Los aminoácidos se unen por un enlace Tirosina, Asparagina, Ácido aspártico, Ácido
peptídico entre el grupo carboxilo glutámico, y Prolina.
-COOH del primer aminoácido y el grupo
amino del siguiente y así
sucesivamente. La formación de un
Clasificación
enlace peptídico libera H2O. - HOLOPROTEÍNAS. Solo de aminoácidos
También llamadas proteínas simples incluyen
|-Albúminas
|-Globulinas
|-Protaminas

2

, |-Histonas
- HETEROPROTEÍNAS. Aminoácidos + grupo no Parte de amino ácidos básicos o ácidos//
proteínico conocido como grupo polares o no polares.
prostético.
Llamadas proteínas conjugadas Los aminoácidos ácidos, el grupo R tienen
|-Lipoproteínas mucho H y pueden ceder protones.
|-Gluco Aminoácidos básicos, el grupo R tienen N
|-Nucleo que acepta H, protones.
|-Metalo, Fosfo, Cromo
Clasificación por estructura
Los aminoácidos polares, sus grupos R
|-fibrosas
pueden interactuar y formar puentes de
|-globulares
H. Tiene O, N o S.
Aminoácidos no polares,son hidrofóbicos y
Clasificación por funciones por lo general están formados de C y H
1. Catalíticas en su grupo R.
2. Transporte
3. Estructurales
4. Protección
5. Reguladoras (hormonas) ORGANIZACIÓN PROTEICA
6. Contráctiles
1. Estructura primaria
Enlaces peptídicos - secuencia lineal de los aa.
Cambios en esta estructura llevan a anomalías
1. Oligopéptidos.< a 10 aa.
que desencadenan enfermedades.
2. Polipéptidos. > 10 aa.
2. Estructura secundaria
- Enlaces de H entre los aa (formación
de láminas plegada β y hélices α).

3

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