Garantie de satisfaction à 100% Disponible immédiatement après paiement En ligne et en PDF Tu n'es attaché à rien
logo-home
Histologie samenvatting spierweefsel €3,99   Ajouter au panier

Resume

Histologie samenvatting spierweefsel

 32 vues  0 fois vendu

De samenvatting gaat over het hoorcollege van spierweefsel en de uitgeschreven teksten ervan op de USB-stick die je kon kopen. Het gaat over het vak Histologie die in eerste bachelor biomedische wetenschappen gegeven wordt tijdens tweede semester.

Dernier document publié: 2 année de cela

Aperçu 5 sur 12  pages

  • 12 avril 2021
  • 22 janvier 2022
  • 12
  • 2020/2021
  • Resume
Tous les documents sur ce sujet (101)
avatar-seller
VFua
SR: sarcoplasmatisch reticulum
Spierweefsel SP: sarcoplasma
RER: ruw endoplasmatisch reticulum
1 Algemene kenmerken GA: golgi-apparaat
• spiercellen (myocyten): contractie
o à beweging actine en myosine (eiwitten) draadvormig en langwerpig
o à meestal spiervezels genoemd
o omgeven door lamina basalis + omringd door bindweefsel s.s.
• 3 soorten:
o skeletspieren: willekeurig + dwarsgestreept
o à hartspierweefsel: onwillekeurig + dwarsstreping
o à gladspierweefsel: onwillekeurig, in wand holle organen, geen dwarsstreping
• spierweefsel:
o sterk gevasculariseerd
o aantreffen zenuwstructuren (spieren gestuurd door zenuwstelsel)
o collageen BW ter bescherming


(myostatine = inhiberende groeifactor spieren à bij mutatie: hypertrofie + hyperplasie1)
2. contractie: interactie tussen actine en myosine
à contractie tot stand door interactie tussen actine en myosine, over elkaar schuiven actine- en
myosinefilamenten = sliding filament
• actinefilamenten (F-actine)
o actine opgebouwd uit microfilamenten (uit helix G-actine)
o opbouw door polymerisatie globulaire actinemonomeren (G-actine) à dubbele helix
à polymeriseren tot filament actine (F-acine) à hebben + en - zijde
o plus-zijde (barbed end): ATP-bindende monomeren erbij
o min-zijde (pointed end): ADP-bindende monomeren vallen af
o elk actinemonomeer 1 bindingsplaats myosine
o gestabiliseerd door tropomyosine: gelegen in groeve dubbelstrenghelix
à sterkt zich uit over de lengte 7 G-actine monomeren
o d.m.v. eiwitcomplexen vastgehecht met plus-zijde, min-zijde =vrij
o voornaamste actine-bindend eiwit = α-actinine
• polymerisatie wordt beïnvloed door eiwitten
o cytochalasine: bindt aan plusuiteinde zodat geen nieuwe monomeren erbij
(verhindert verlenging F-actine)
o phalloidine: verhindert dissociatie F-actine




1
= toename weefsel


1

, • myosines = familie eiwitten
àin spiercellen vooral myosine II
o 2 identieke ‘zware ketens’: staartdelen over hele lengte spiraalsgewijs gewonden.
o 1 zijde beide ketens gebogen + beide kopgedeelten steken naar buiten.
à kop: 3 regio’s :
§ een regio die bindt op actine
(interactie !!)
§ een regio die ATP-ase activiteit
bevat en waaraan ATP kan
binden
§ een regio die de regulerende
‘lichte ketens’ kan binden.

• spier in rust: aan de myosinekoppen ATP gebonden à splitst in ADP en een fosfaatgroep
(deze hydrolyse zorgt ervoor dat myosinemolecule loskomt van actine + kopgedeelte naar de
oorspronkelijke positie gebracht)
• activering spiercel: myosine binden aan actine à fosfaatgroep komt vrij à energie om
kop + nek myosine om te buigen à actinefilament verplaatst à dissociatie ADP van
myosine zodat ATP opnieuw kan binden.



cyclus herhaald zodat
kopgedeelten myosine in
richting plus-einde actine
bewegen

organisatie van actine en
myosine in myocyten =
afhankelijk spierceltypen




3 Dwarsgestreept skeletspierweefsel
3.1 Organisatie van actine en myosine in de skeletspiercel: myofilamenten, sarcomeren en
myofibrillen
actinefilamenten:
• typische dubbelstrenghelix met in groeve tropomyosine-eiwit
à aan tropomyosine troponinecomplex: samen met tropomyosine controle interactie
myosine en actine
• actine + tropomyosine + troponine = ‘dunne’ filamenten (7 nm breed, 1 µm lang)
à met plus-einde vast thv Z-schijf (=eiwitcomplex waarin intermediaire filamenten zoals
vimentine en desmine belangrijke rol)
• vanuit Z-schijf: actinefilamenten evenwijdig in 2 tegenovergestelde richtingen à allignatie
• lengte gecontroleerd door eiwit nebuline




2

,myosinefilamenten:
• staartdelen myosine assembleren tot bipolair aggregaat: langs beide
uiteinden meerdere myosinekoppen uitsteken
à ontstaan myosinefilamenten (15 nm breed, 1,5 µm lang)
• ‘dikke’ filamenten
• op plek gehouden door titine (= elastisch eiwit aangehecht aan Z-schijf en tot in het midden
myosinefilament loopt)
• uiteinden myosinefilamenten niet aan Z-schijf
• myosinekoppen wijzen naar de actinefilamenten
• middendelen myosinefilamenten op plek door specifieke eiwitcomplexen
(vormen samen M-lijn)
à myosinemoleculen evenwijdig met actine-filamenten + tov elkaar gealigneerd




sarcomeer:
• functionele eenheid binnen de dwarsgestreepte spiervezels
• lengte heeft van ±2,6 µm
• afstand tussen 2 Z-lijnen
• verkort bij contractie (=kleinste contractiele eenheid spiercel)
• opeenvolgende sarcomeren = myofibril
• parallel gerangschikt (door hulp o.a. desmine)

3.2 Opbouw van een skeletspiercel
• diameter van 10 tot 100 µm + in lengte variëren (enkele mm-10-tallen cm)
• dwarsstreping (= dwars op de lengterichting van de spiercel!) door parallelle ligging
sarcomeren
• myofibrillen: bezetten 80% cytoplasma (in spiercellen sarcoplasma).
• In sarcoplasma: mitochondria + glycogeenkorrels (koolhydraatreserve !)
à afbraak glycogeen + activiteit mitochondria à ATP-moleculen voor contractie
• veelkernig (ontstaan uit fusie éénkernige myoblasten)
• kernen wandstandig (tegen sarcolemma) gelegen zijn.
(myofilamenten verankerd aan sarcolemma door costameren)

• A-banden (= anisotroop) = middelste gedeelten sarcomeer
o overlapping actine- en myosinefilamenten
o in midden: H-band met enkel myosinefilamenten àin midden H-band: M-lijn
• I-banden (= isotroop):
o in midden de Z-schijf
o voornamelijk actinefilamenten




3

,à bij overgang A-band naar I-band: triade
(= belangrijk bij excitatie-contractie koppeling skeletspiercel)
à 1 sarcomeer: Z-schijf + halve I-band + A-band + nog een halve I-band + Z-schijf
• sarcolemma: buisvormige invaginaties tot diep in spiercel = transverse tubuli of T-tubuli
à vormt samen met 2 laterale delen sarcoplamatische reticulum een triade
à verspreid neurale prikkel tot bij dieper gelegen fibrillen
à gelegen t.h.v. grens A-band en I-band

3.3 Koppeling tussen excitatie en contractie van de skeletspiercel
• contractie onder invloed impuls afkomstig motorische zenuwcel (= motorisch neuron).
• via omliggend BW bereikt zenuwvezel spiercel: myelineschede rond zenuwvezel
à signalen motorische zenuwcel snel naar spiercel
• verbinding ZV en skeletspiercel = motorische eindplaat
(=verzameling myoneuronale synapsen) ook neuromusculaire juncties genoemd)

à Elke junctie of synaps bestaat uit:
1. eindverdikking van axon met secretievesikels, gevuld met neurotransmitters (primaire
transmitter is hier acetylcholine);
2. nauwe (20-50 nm) synaptische spleet
3. sarcolemma spiercel met die diepe plooien (junctional folds)
à op kammen van deze plooien: expressie acetylcholinereceptoren
à sarcoplasma onder deze plooien bevat veel mitochondriën, ribosomen en
glycogeenkorrels
1. toekomende actiepotentiaal
2. Ca-kanalen open in eindknopje
3. Exocytose acetylcholine
4. Acetylcholine vrij in synaptische spleet
5. Acetylcholine bindt op
acetylcholinereceptoren
6. Door instroom Na+: depolarisatie
plasmamabraan skeletspiercel
7. Depolarisatie verspreidt zich over
sarcolemma
Overtollig acetylcholine afgebroken door
acetylcholine-esterase

• actiepotentiaal bij junctie
o membraandepolaristaie + exocystose
o vrijstelling acetylcholine in synaptische spleet
o acetylcholine bindt op acetylcholinereceptoren op sarcolemma
o depolarisatie sarcolemma
! Overtollige acetylcholine wordt onmiddellijk afgebroken door enzyme acetylcholine-
esterase in homogene matrix van synaptische spleet à voorkomt dat acetylcholine voor
lange tijd receptoren in sarcolemma zou bezet houden, waardoor spiercelniet prikkelbaar
zou zijn

o membraandepolarisatie sarcolemma verspreidt zich over hele lengte spiercel en via de T-
tubuli naar individuele myofibrillen




4

, o deze activering wordt overgedragen op sarcoplasmatisch reticulum àvrijstellen
van calcium-ionen in het cytoplasma
o calcium-ionen zullen de contracties van de myofibrillen inleiden (sliding filament
mechanisme) (Ca-ionen bindt op Tc à Tn dieper in groeve F-actine à actine makkelijk
binden op myosine)
(overtollig Ca geabsorbeerd in sacroplasmatisch reticulum zodat concentratie Ca daalt en contractie
eindigt)

doorgeven stimulus zenuwcel die aanleiding geeft tot contractie = excitatie-contractiekoppeling of
elektromechanische koppeling
• motorische eindplaats= myoneurale verbinding
• elke skeletspiervezel maar 1 myoneurale verbinding

myasthenia gravis = auto-immuunziekte waarbij lichaam antilichamen aanmaakt tegen eigen
acetylcholine receptoren à acetylcholine kan niet binden à slechte werking spieren

3.4 Contractie van de skeletspiercel
troponinecomplex:
• gekoppeld aan tropomyosine in groeve actine dubbelhelix
• 3 subeenheden
o troponine I: inhibeert binding van myosine aan actine
o troponine T: bindt aan tropomyosine
o troponine C: bindt Ca2+
• Wanneer geen vrij Ca2+ in cytoplasma aanwezig verhinderen troponine en tropomyosine
binding van myosine aan actine.

- excitatie-contractiekoppeling à calcium-ionen vrijgesteld uit het sarcoplasmatisch reticulum (dat
zich ter hoogte van elke overgang van A- naar I-band bevindt)
à in elk sarcomeer bindt Ca2+ op troponine C
à conformatieverandering in het troponine-tropomyosinecomplex: door beweging
tropomyosine komt bindingsplaats myosine op actinefilamenten vrij à interactie tussen myosine
en actine à actinefilamenten bewegen t.o.v. myosinefilamenten

!! constante hoeveelheid ATP = noodzakelijk voor contractie
à aanvoer via creatine fosfatase van mitochondriën
à hebben creatine kinase nodig (=aanwezig in opgeloste vorm in SP en is component M-lijn)
à katalyseert de transfer van fosfaat van creatine fosfatase naar ADP

- bij einde depolarisatie sarcolemma: calcium-ionen door ionenpompen teruggepompt naar
sarcoplasmatisch reticulum
à intracellulaire calciumconcentratie verlaagt + spiervezel verslapt.
àwanneer dit niet geval à myosine- en actine niet meer van elkaar los (=rigor mortis)

- excitatie-contractiekoppeling steunt op depolarisatie plasmamembraan spiercel
à alle myofibrillen én alle sarcomeren krijgen tegelijkertijd signaal om te contraheren.

EM-koppeling bij skeletspieren:
• Myoneurale synaps= zenuwprikkel overgedragen op skeletspier
• Elektrisch wordt omgezet in mechanisch event (contractie)


5

Les avantages d'acheter des résumés chez Stuvia:

Qualité garantie par les avis des clients

Qualité garantie par les avis des clients

Les clients de Stuvia ont évalués plus de 700 000 résumés. C'est comme ça que vous savez que vous achetez les meilleurs documents.

L’achat facile et rapide

L’achat facile et rapide

Vous pouvez payer rapidement avec iDeal, carte de crédit ou Stuvia-crédit pour les résumés. Il n'y a pas d'adhésion nécessaire.

Focus sur l’essentiel

Focus sur l’essentiel

Vos camarades écrivent eux-mêmes les notes d’étude, c’est pourquoi les documents sont toujours fiables et à jour. Cela garantit que vous arrivez rapidement au coeur du matériel.

Foire aux questions

Qu'est-ce que j'obtiens en achetant ce document ?

Vous obtenez un PDF, disponible immédiatement après votre achat. Le document acheté est accessible à tout moment, n'importe où et indéfiniment via votre profil.

Garantie de remboursement : comment ça marche ?

Notre garantie de satisfaction garantit que vous trouverez toujours un document d'étude qui vous convient. Vous remplissez un formulaire et notre équipe du service client s'occupe du reste.

Auprès de qui est-ce que j'achète ce résumé ?

Stuvia est une place de marché. Alors, vous n'achetez donc pas ce document chez nous, mais auprès du vendeur VFua. Stuvia facilite les paiements au vendeur.

Est-ce que j'aurai un abonnement?

Non, vous n'achetez ce résumé que pour €3,99. Vous n'êtes lié à rien après votre achat.

Peut-on faire confiance à Stuvia ?

4.6 étoiles sur Google & Trustpilot (+1000 avis)

78998 résumés ont été vendus ces 30 derniers jours

Fondée en 2010, la référence pour acheter des résumés depuis déjà 14 ans

Commencez à vendre!
€3,99
  • (0)
  Ajouter