Dia 2:
- Bipolaire ionen zorgen voor zwitterionen (+ en -)
kunnen zowel H+ opnemen als afstaan
(afhankelijk vd omgeving)
heeft zowel zuur- als base eigenschappen = amfotheer
- Rond neutrale pH (=7) —> zwitterion
Vb. Lage pH (zuur): we nemen H+ op
NH3+ houdt H+ en COO- neemt H+ op
Vb. Hoge pH (base): we geven H+ af
COO- blijft hetzelfde en NH3+ geeft H+ af
Dia 4:
- aminozuren hebben dezelfde basis (COO-, NH3+ en C)
kunnen we dus enkel van elkaar onderscheiden door
variabele zijtak = R
R is ALTIJD apolair = hydrofoob + heeft geen lading
in is in zijn geheel neutraal
Is een molecule polair = hydrofiel + heeft een lading
- R gaat functie en samenstellingen van eiwitten bepalen of
beïnvloedden
,Dia 11:
- Ip = iso elektrisch punt
= daar waar aminozuren geen lading heeft
↳ is pH vh aminozuur lager dan Ip —> aminozuur + geladen
is pH vh aminozuur hoger dan Ip —> aminozuur - geladen
is specifiek voor elk aminozuur
de zuurconstante wordt bepaald door zijtak
Dia 12:
- aminozuur + ... + aminozuur = polypeptidebinding
- peptidebinding is wel vrij stabiel
(in lichaam enkel verbroken door enzymen (gaan
chemische reacties katalyseren))
Dia 13:
- primaire structuur = sequentie vd verschillende aminozuren
lezen van aminogroep naar carboxylgroep
Dia 14:
- R takken: 1 keer omhoog en dan 1 keer omlaag
—> zodat ze niet in elkaars weg zitten
- ruggengraat eiwit = eiwit zonder zijtakken, heeft een H+
bindend potentieel
H-bruggen kunnen gevormd worden
tussen verschillende ruggengraten of
binnen 1 ruggengraat
- H+ donor: covalente binding tussen H+ en ...
—> e- weggetrokken van H+, wordt dus meer +
geladen
zal een ander element met - lading in de
buurt houden
H-brug is zwak
, - H+ acceptor: covalente binding tussen H+ en ...
—> H+ neemt e- op, wordt meer - geladen
zal een ander element met + lading in
de buurt houden
H-brug is sterk
Dia 15:
- eigenschappen vd aminozuren in hun primaire structuur
bepaal de welke functie het aminozuur zal uitvoeren
- S-bruggen zijn sterker dan H-bruggen
komt voor tussen twee of in 1 polypeptidebinding
Dia 16:
- polypeptidebindingen zijn vrij stabiel in hun vorm
—> dit dankzij alternerend een dubbele en enkelvoudige
binding, daardoor vindt er weinig rotatie plaats en alles
ligt grotendeels in hetzelfde vlak
Dia 18:
- 1. alpha-helix (spiraal) —> gestructureerd
2. β-vouwblad —> gestructureerd
3. lussen en bochten die polypeptiden maken —>
chaotisch
Welke structuur wordt bepaald door H-bruggen tussen
aminozuren die in elkaars nabijheid gelegen zijn
Les avantages d'acheter des résumés chez Stuvia:
Qualité garantie par les avis des clients
Les clients de Stuvia ont évalués plus de 700 000 résumés. C'est comme ça que vous savez que vous achetez les meilleurs documents.
L’achat facile et rapide
Vous pouvez payer rapidement avec iDeal, carte de crédit ou Stuvia-crédit pour les résumés. Il n'y a pas d'adhésion nécessaire.
Focus sur l’essentiel
Vos camarades écrivent eux-mêmes les notes d’étude, c’est pourquoi les documents sont toujours fiables et à jour. Cela garantit que vous arrivez rapidement au coeur du matériel.
Foire aux questions
Qu'est-ce que j'obtiens en achetant ce document ?
Vous obtenez un PDF, disponible immédiatement après votre achat. Le document acheté est accessible à tout moment, n'importe où et indéfiniment via votre profil.
Garantie de remboursement : comment ça marche ?
Notre garantie de satisfaction garantit que vous trouverez toujours un document d'étude qui vous convient. Vous remplissez un formulaire et notre équipe du service client s'occupe du reste.
Auprès de qui est-ce que j'achète ce résumé ?
Stuvia est une place de marché. Alors, vous n'achetez donc pas ce document chez nous, mais auprès du vendeur ankevanderbist. Stuvia facilite les paiements au vendeur.
Est-ce que j'aurai un abonnement?
Non, vous n'achetez ce résumé que pour €10,49. Vous n'êtes lié à rien après votre achat.
