Resume
Samenvatting van biochemie theorie deel 1
- Établissement
- Vrije Universiteit Brussel (VUB)
Vertaling van de slides + eigen notities.
[Montrer plus]
Aperçu du contenu
Dirk AerenhoutsBIOCHEMIE VAN DE INSPANNING
HOC
1. Aminozuren en eiwitten
1.1 Aminozuren
→ 20 aminozuren (en vervolgens hiermee combinaties maken)
Aminozuren in een neutrale oplossing bestaan vooral uit dipolaire ionen = zwitterionen
→ geprotoneerde aminogroep (-NH3+) & gedeprotoneerde carboxylgroep (-COO-)
→ Bij een fysiologische pH (neutrale pH) → aminozuur vormt zich als een zwitterion (aan de ene kant
komt een positieve lading → NH3+ en aan de andere kant gaat de carboxylgroep een H afstaan →
COO-). Aminegroep is geprotoneerd en carboxylgroep is geprotoneerd.
Centraal: koolstofatoom → alfa koolstofatoom.
Daaraan is een waterstof gebonden aan 1 kant en aan de
andere een R variabele zijtak (kan kort of lang zijn).
Centraal koolstofatoom kan 4 bindingen aangaan: naast de 2
al, ook aan een aminogroep (NH2) + 1 carboxylgroep (COOH)
→ niet gepolariseerde vorm.
In ons lichaam worden eiwitten opgebouwd uitsluitend uit L-isomeer aminozuren (iets beter oplosbaar)
L = levo
D = dextro
=> elkaars spiegelbeeld
→ Ionisatie i.f.v. pH
We zien dat de aminozuren voornamelijk voorkomen in hun
zwitterionen bij neutrale pH.
Als de pH gaat dalen (zuurder) → aminozuur gaat proton (H+) uit omgeving opnemen en laat die binden aan
carboxylgroep en aminogroep → aminozuur heeft een bufferfunctie want de omgeving zal minder zuur zijn.
Als de pH gaat stijgen → AZ gaat gedeprotoneerd worden → geeft proton af waardoor de omgeving minder
alkalisch/ basisch worden.
1
, Dirk Aerenhouts
➔ Het feit dat een AZ dit kan = amfoterische functie (AZ is dus ook een amfoteer)
20 verschillende zijkettingen (R-variabele zijtak):
→ Verschil in de 20 AZ
- Grootte
- Lading
- Bindingscapaciteit H+
- Hydrofoob karakter
- Chemische reactiviteit
4 types van AZ:
1) Hydrofobe aminozuren met niet-polaire R groepen (“bang van water”)
2) Polaire aminozuren met neutrale R groepen maar de lading is niet gelijk verdeeld.
3) Positief geladen aminozuren met R groepen die een positieve lading hebben bij fysiologische pH.
4) Negatief geladen aminozuren met R groepen die een negatieve lading hebben bij fysiologische pH.
Hydrofobe AZ: apolaire zijtak
Bij proline: De R-var zijtak bindt opnieuw met
aminogroep.
Deze twee zijn aromatische AZ → R-var-zijtak = ring
➔ Enigste 3 die UV-licht absorberen
2
, Dirk Aerenhouts
Polaire aminozuren (ongeladen)
Aromatisch AZ
Positief geladen aminozuren Negatief geladen aminozuren
Belangrijk bij spierwerking
Afkortingen
3
, Dirk Aerenhouts
pKa- Ip
Iso-elektrisch punt van AZ/ eiwit = IP
Wordt bepaald a.d.h.v. pKA-waarde (zuurconstante van
moleculen) → vertelt ons hoe sterk een zuur is.
In eiwit = Ip berekend door gemiddelde van pKA-waarden.
Hoe kleiner de pKa → hoe sterker het zuur.
Bij een zure pH kan een zuur wel nog steeds een proton willen
afgeven aan de omgeven om het nog zuurder te maken.
Die waarde van IP komt overeen met pH-waarde waarbij de
moleculen netto geen elektrische lading draagt (neutraal).
Ip > pH --> positief geladen molecule
Ip < pH --> negatief geladen molecule
1.2 Structuur
Primaire structuur
AZ worden verbonden door een peptidebinding om een polypeptideketen te vormen.
→ De binding gebeurt tussen carboxylgroep van AZ1 met aminogroep van AZ2.
Binden van 2 AZ → verlies watermolecule.
Pijltjes toont aan dat het uit elkaar halen van keten vlotter gaat dat het op te
bouwen.
Eerste AZ heeft aminogroep nog vrij => geeft richting
→ Hier lezen: van vrije aminogroep naar vrije
carboxylgroep
Sequentie van amino naar carboxyl.
4
Les avantages d'acheter des résumés chez Stuvia:
Qualité garantie par les avis des clients
Les clients de Stuvia ont évalués plus de 700 000 résumés. C'est comme ça que vous savez que vous achetez les meilleurs documents.
L’achat facile et rapide
Vous pouvez payer rapidement avec iDeal, carte de crédit ou Stuvia-crédit pour les résumés. Il n'y a pas d'adhésion nécessaire.
Focus sur l’essentiel
Vos camarades écrivent eux-mêmes les notes d’étude, c’est pourquoi les documents sont toujours fiables et à jour. Cela garantit que vous arrivez rapidement au coeur du matériel.
Foire aux questions
Qu'est-ce que j'obtiens en achetant ce document ?
Vous obtenez un PDF, disponible immédiatement après votre achat. Le document acheté est accessible à tout moment, n'importe où et indéfiniment via votre profil.
Garantie de remboursement : comment ça marche ?
Notre garantie de satisfaction garantit que vous trouverez toujours un document d'étude qui vous convient. Vous remplissez un formulaire et notre équipe du service client s'occupe du reste.
Auprès de qui est-ce que j'achète ce résumé ?
Stuvia est une place de marché. Alors, vous n'achetez donc pas ce document chez nous, mais auprès du vendeur camillegeurts. Stuvia facilite les paiements au vendeur.
Est-ce que j'aurai un abonnement?
Non, vous n'achetez ce résumé que pour €10,09. Vous n'êtes lié à rien après votre achat.
Peut-on faire confiance à Stuvia ?
4.6 étoiles sur Google & Trustpilot (+1000 avis)
52355 résumés ont été vendus ces 30 derniers jours
Fondée en 2010, la référence pour acheter des résumés depuis déjà 14 ans