Resume
Samenvatting H10 stofwisseling eiwitten metabolisme semester 2
- Cours
- Metabolisme
- Établissement
- Odisee Hogeschool (Odisee)
Samenvatting H10 stofwisseling eiwitten metabolisme semester 2, jaar 1 voedings- en dieetkunde
[Montrer plus]
Aperçu du contenu
H10 STOFWISSELING EIWITTENDe cel heeft voldoende AZ nodig om voortdurend nieuwe eiwitten aan te maken + om
stikstofhoudende moleculen op te bouwen (bv heem, purine/pyrimidines)
Voor elk van de 20 AZ bestaan er twee pools/voorraden:
1. De vrije aminozuren die oplosbaar zijn in het waterig milieu van het cytoplasma
2. De aminoacyl-tRNA’s: aminozuren die gekoppeld zitten aan een specifiek tRNA (ze zijn
“geactiveerd), en die gebruikt worden voor de synthese van nieuwe eiwitten
Cellen moeten op elk van deze 20 AZ een voldoende voorraad aanleggen
Deze homeostase is mogelijk omdat de cel op elk moment AZ uit bloed kan opnemen en
omdat nieuwe AZ in de cel kunnen worden aangemaakt
De aanmaak van nieuwe aminozuren kan op 3 manieren:
1. Het hergebruik van AZ door de afbraak van versleten of overbodige cellulaire eiwitten
2. De de novo synthese van nieuwe AZ met behulp van een koolstofskelet en een stikstofbron
3. De omzetting van het ene AZ in het andere door transaminering
50% van de AZ worden gerecycleerd uit oude eiwitten of worden opgenomen uit de BB
Vooral essentiële AZ zijn sterk afhankelijk van deze wegen
Andere 50% wordt de novo aangemaakt of via een transaminering (AZ die we zelf kunnen aanmaken)
Westerse voedingspatroon rijk aan eiwitten en meer AZ opgenomen in bloed dan nodig
Overschot kan niet worden opgeslagen als reserve direct verbruikt als energiebron
o Daarbij C- skelet herleid tot glucose of acetylCoA Krebscyclus
o Aminogroep zal lichaam verlaten als ureum
De lever speelt een belangrijke rol:
moet de aminozuurconcentraties in het bloed constant houden
is het enige weefsel dat in staat is om overschotten aminozuren om te zetten in het
excretieproduct ureum via de ureumcyclus
zie tekening 1
VERTERING EIWITTEN
Eiwitten worden gedenatureerd door het zure milieu in de maag = verliezen hun secundaire en
tertiaire structuur zo worden de eiwitbindingen tussen de aminozuren toegankelijk voor
proteolytische enzymen
In de maag breekt pepsine de eiwitten af tot polypeptiden
pepsine door de zymogene cellen van maag afgescheiden als zijn inactieve precursos =
pepsinogeen
eens in zure maagmidden klein stukje van pepsinogeen eiwit afgesplitst zodat actief
pepsine ontstaat
In de dunne darm zijn andere proteolytische enzymen aanwezig als hun (inactieve) pro-vorm
worden gesecreteerd door de pancreas
Ze worden pas actief eens in het lumen van de dunne darm
o Het betreft hier
Trypsine
, Chymotrypsine
Carboxypeptidase
Eindresultaat = ter hoogte van de darmmucosa is er een mengsel van korte peptiden en AZ
aanwezig
Deze korte peptiden kunnen dan nog door peptidasen in het luminale membraan van de
darmmucosacellen worden gesplitst
ABSORPTIE VAN AZ EN PEPTIDEN
AZ en eiwitten = vrij polaire bestanddelen
Transport over celmembraan dragereiwitten
Verschillende aminozuurtransporteiwitten elk één of meerdere soorten aminozuren doorlaten
In enterocyten Na/Aminozuur- cotransporters
o Door het koppelen van zo’n Na- cotransporter (luminale membraan) aan werking van
Na/K – ATP- ase (basale membraan) kunnen AZ tegen concentratiegradiënt in naar
BB
ESSENTIËLE EN NIET-ESSENTIËLE AZ
Zie tabel p. 164
Essentiële AZ = AZ die uit voeding moeten gehaald worden
niet- essentiële AZ = AZ die door lichaam kunnen worden aangemaakt vanuit een C- skelet en N-bron
Soms is de onderverdeling niet heel scherp, en afhankelijk van een aantal factoren als:
Leeftijd: arginine en histidine
Voedingspatroon: tyrosine en cysteïne
TRANSPORT NAAR EN IN DE WEEFSELS
Peptiden en aminozuren worden in de BB vervoerd opgelost in het plasma
Polaire AZ kunnen niet zomaar doorheen een lipidenmembraan en zijn voor hun opname in een cel
afhankelijk van gespecialiseerde transporteiwitten
KATABOLISME VAN (endogene) EIWITTEN
Grote eiwit- turnover
Endogene eiwitten = kort halfleven van gemiddeld 2 – 8 dagen
Sleutelenzymen nog korter
Enkele structuureiwitten langere levensduur
Eiwitten worden in een cel gehydrolyseerd tot AZ met behulp van specifieke enzymen:
Endopeptidasen of proteïnasen herkennen specifieke sequenties binnen eiwit en splitsen
daar de peptidebinding
Exopeptidasen grijpen uiteinde van een eiwit aan en splitsen daar één AZ af
o Aminopeptidasen grijpen langs de N-zijde
o Carboxypeptidase gebruiken het C-einde
Deze enzymen bevinden zich in celorganellen zoals lysosomen en proteasomen
Les avantages d'acheter des résumés chez Stuvia:
Qualité garantie par les avis des clients
Les clients de Stuvia ont évalués plus de 700 000 résumés. C'est comme ça que vous savez que vous achetez les meilleurs documents.
L’achat facile et rapide
Vous pouvez payer rapidement avec iDeal, carte de crédit ou Stuvia-crédit pour les résumés. Il n'y a pas d'adhésion nécessaire.
Focus sur l’essentiel
Vos camarades écrivent eux-mêmes les notes d’étude, c’est pourquoi les documents sont toujours fiables et à jour. Cela garantit que vous arrivez rapidement au coeur du matériel.
Foire aux questions
Qu'est-ce que j'obtiens en achetant ce document ?
Vous obtenez un PDF, disponible immédiatement après votre achat. Le document acheté est accessible à tout moment, n'importe où et indéfiniment via votre profil.
Garantie de remboursement : comment ça marche ?
Notre garantie de satisfaction garantit que vous trouverez toujours un document d'étude qui vous convient. Vous remplissez un formulaire et notre équipe du service client s'occupe du reste.
Auprès de qui est-ce que j'achète ce résumé ?
Stuvia est une place de marché. Alors, vous n'achetez donc pas ce document chez nous, mais auprès du vendeur mariedeclercq1. Stuvia facilite les paiements au vendeur.
Est-ce que j'aurai un abonnement?
Non, vous n'achetez ce résumé que pour €2,99. Vous n'êtes lié à rien après votre achat.
Peut-on faire confiance à Stuvia ?
4.6 étoiles sur Google & Trustpilot (+1000 avis)
78998 résumés ont été vendus ces 30 derniers jours
Fondée en 2010, la référence pour acheter des résumés depuis déjà 14 ans