Resume
Samenvatting Cel tot Molecuul (CM) alle hoorcolleges en zelfstudies
- Cours
- Établissement
- Book
Bevat alle punten van de zelfstudies en hoorcolleges. Begrippen zijn duidelijk te herkennen (schuingedrukt) en met afbeeldingen!
[Montrer plus]
Livre connecté
Titre de l’ouvrage:
Auteur(s):
- Édition:
- ISBN:
- Édition:
Plus de résumés pour
-
Biochemistry A Short Course 3rd Edition Tymoczko Test Bank
-
TEST BANK for Biochemistry: A Short Course, 4th Edition, John Tymoczko, Berg, Gregory Gatto, Lubert Stryer | Complete 41 Chapters
-
Testbank of tymoczko biochemistry course 3rd edition
Vendeur
S'abonner
kimmaburm
Aperçu du contenu
Hoofdstuk 1 – Biochemie en de eenheid van het leven1.1 Levende systemen vereisen een beperkte verscheidenheid aan atomen en moleculen
Zuurstof, waterstof en koolstof vormen 98% van de atomen in levende organismen. Waterstof en
zuurstof komen veel voor vanwege de overvloed aan water en koolstof is het meest
voorkomende atoom in alle biomoleculen.
1.2 Er zijn vier belangrijke klassen van biomoleculen
Eiwitten, nucleïnezuren, lipiden en koolhydraten vormen de vier belangrijkste klassen van
biomoleculen. Eiwitten zijn het meest veelzijdig met een bijzonder prominente rol als enzymen.
Nucleïnezuren zijn voornamelijk informatiemoleculen: DNA is de genetische informatie in de
meeste organismen, terwijl RNA een verscheidenheid aan rollen speelt, waaronder het dienen als
een link tussen DNA en eiwitten. Lipiden dienen als brandstof en als membranen. Koolhydraten
zijn belangrijke brandstofmoleculen die ook een rol spelen in cel-op-cel interacties.
1.3 Het centrale dogma beschrijft de basisprincipes van biologische informatieoverdracht
Het centrale dogma van de biologie stelt dat DNA wordt gerepliceerd om nieuwe DNA-moleculen
te vormen (replicatie). DNA kan ook worden getranscribeerd om RNA te vormen (transcriptie).
Sommige informatie in de vorm van RNA, messenger RNA (mRNA) genaamd, kan worden
vertaald in eiwitten (translatie).
1.4 Membranen definiëren de cel en voeren cellulaire functies uit
Membranen, gevormd uit lipide bilagen, zijn cruciaal voor het vaststellen van grenzen tussen
cellen en hun omgeving en voor het vaststellen van grenzen binnen interne regio’s van veel
cellen. Er zijn twee structureel verschillende soorten cellen: eukaryotische cellen en
prokaryotische cellen. Eukaryotische cellen worden gekenmerkt door een complexe reeks
intracellulaire membraangebonden compartimenten genaamd organellen. De kern is de grootste
organel en herbergt de genetische informatie van de cel. Andere organellen spelen een rol in
energietransformatie, in eiwitverwerking en afscheiding, en in de spijsvertering. Prokaryotische
cellen daarentegen zijn kleiner en minder complex en missen membraangebonden
compartimenten.
Twee biochemische kenmerken van een cel zijn het plasmamembraan en het cytoplasma dat de
biochemie van het leven herbergt en een cytoskelet bevat. De nucleus is het informatiecentrum
van de cel. Het mitochondrion bevat een binnen- en buitenmembraan en zorgt voor de
verbranding van brandstofmoleculen tot kooldioxide, water en ATP. Chloroplasten zorgen bij
planten voor fotosynthese. Het endoplasmatisch reticulum (ER) bestaat uit een ruw en een glad
ER. In het ER worden eiwitten gevormd dit in het Golgi complex verwerkt worden en gesorteerd.
Bij exocytose worden stoffen buiten de cel gebracht door middel van granulae. Bij endocytose
worden stoffen de cel ingebracht door middel van endosomen. Bij grote hoeveelheden materiaal
dat de cel in moet, vindt dan fagocytose plaats. Lysosomen bevatten spijsverteringsenzymen en
zorgen voor de vertering van beschadigde intercellulaire organellen.
Hoofdstuk 2 – Water, zwakke bindingen en de generatie van orde uit chaos
2.1 Thermische bewegingen veroorzaken biologische interacties
Browniaanse beweging, de willekeurige beweging van vloeistoffen en gassen, wordt aangedreven
door het thermische achtergrondgeluid. Browniaanse beweging in de cel levert de energie voor
veel van de interacties die nodig zijn voor een functionerend biochemisch systeem.
2.2 Biochemische interacties vinden plaats in een waterige oplossing
De meeste biochemische interacties vinden plaats in waterige oplossingen. Water is een polair
molecuul, waarbij het zuurstofatoom een gedeeltelijke negatieve lading draagt en de
waterstofatomen een gedeeltelijke positieve lading. De ladingen op watermoleculen reageren
met tegengestelde ladingen op andere watermoleculen om waterstofbindingen te vormen.
,2.3 Zwakke interacties zijn belangrijke biochemische eigenschappen
Drie veel voorkomende soorten zwakke interacties zijn te vinden in biochemische systemen.
Elektrostatische interacties vinden plaats tussen ionen met tegengestelde ladingen. Dit worden
ook wel ion bindingen genoemd. De sterkte van elektrostatische interacties hangt af van de aard
van het medium. De basis van de waterstofbinding is de ongelijke verdeling van de lading die
ontstaat wanneer een waterstofatoom covalent wordt gebonden aan een elektronegatief atoom,
zoals zuurstof of stikstof. Waterstofbindingen in biomoleculen worden verzwakt in de
aanwezigheid van water, omdat water gemakkelijk waterstofbindingen vormt. Vluchtige
elektrostatische interacties, van der Waals interacties genoemd, vinden plaats wanneer de
voorbijgaande asymmetrie van ladingen op één apolair molecuul complementaire asymmetrie
induceert in nabijgelegen apolaire moleculen.
Zwakke, niet-covalente bindingen spelen een rol bij DNA-replicatie, het vouwen van eiwitten, de
herkenning van reactoren door enzymen en het opvangen van moleculaire signalen.
2.4 Hydrofobe moleculen clusteren samen
De Tweede Wet van de Thermodynamica stelt dat de entropie van het universum altijd
toeneemt. Deze wet is de basis van het hydrofobe effect: apolaire moleculen in waterige
oplossingen worden samen gedreven vanwege de resulterende toename van entropie van
watermoleculen. Het hydrofobe effect is een van de belangrijkste energieoverwegingen in
biologische systemen, die een groot deel van de structuur van het leven voor zijn rekening
neemt, waaronder membraanvouwing en het specifiek vouwen van eiwitten. Functionele
groepen zijn groepen atomen die in veel verschillende biomoleculen worden aangetroffen en die
specifieke chemische eigenschappen verlenen.
2.5 pH is een belangrijke parameter van biochemische systemen
De pH van een oplossing is een maat voor de concentratie waterstofionen en is een belangrijke
parameter in biochemische systemen, zowel in vivo als in vitro. Buffers zijn zuur-base
geconjugeerde paren die bestand zijn tegen veranderingen in pH. Buffers zijn cruciaal in
biologische systemen, omdat veranderingen in pH drastische effecten kunnen hebben op de
structuur van biomoleculen en zelfs kunnen leiden tot de dood.
Hoofdstuk 3 – Aminozuren
3.1 Eiwitten zijn gebouwd uit een repertoire van 20 aminozuren
Eiwitten zijn lineaire polymeren van aminozuren. Elk aminozuur bestaat uit een centraal
tetrahedraal koolstofatoom dat is gebonden aan een aminogroep, een carboxylzuurgroep, een
onderscheidende zijketen (R-groep) en een waterstofatoom. Deze tetraëdrische centra, met
uitzondering van die van glycine, zijn chiraal; alleen het L-isomeer bestaat in natuurlijke eiwitten.
Alle natuurlijke eiwitten zijn opgebouwd uit dezelfde set van 20 aminozuren.
Het C-atoom van de carboxylgroep is C-atoom 1. C-atoom 2 waar C-atoom 1 en de aminogroep
aan vastzitten wordt ook wel het α-C-atoom genoemd. De tweede groep naast de carboxylgroep
heet het β-C-atoom.
3.2 Aminozuren bevatten een breed scala aan functionele groepen
De zijketens van deze 20 bouwstenen variëren enorm in grootte, vorm en de aanwezigheid van
functionele groepen. Ze kunnen als volgt worden gegroepeerd op basis van chemische
eigenschappen van de zijketens (bij neutrale pH = 7,4):
1. hydrofobe zijketens – glycine, alanine, valine, leucine, isoleucine, methionine, proline en de
aromatische aminozuren fenylalanine en tryptofaan;
2. polaire aminozuren – serine, threonine, tyrosine, cysteïne, asparagine en glutamine;
3. positief geladen aminozuren – lysine, arginine en histidine;
4. negatief geladen aminozuren – asparaginezuur (aspartaat) en glutaminezuur (glutamaat).
, 3.3 Essentiële aminozuren moeten uit de voeding worden verkregen
De meeste micro-organismen zijn in staat om alle 20 aminozuren te maken van eenvoudigere
moleculen. Hoewel mensen 11 aminozuren kunnen maken, moeten er 9 uit het dieet worden
gehaald. Deze negen aminozuren worden essentiële aminozuren genoemd, omdat ze nodig zijn
voor een gezonde groei en ontwikkeling.
Hoofdstuk 4 – Eiwit driedimensionale structuur
4.1 Primaire structuur: aminozuren worden gekoppeld door peptidebindingen om
polypeptideketens te vormen
De aminozuren in een polypeptide zijn verbonden door amidebindingen gevormd tussen de
carboxylgroep van het ene aminozuur en de aminogroep van het volgende (primaire structuur).
Deze koppeling, een peptidebinding genoemd, heeft verschillende belangrijke eigenschappen.
Ten eerste is het bestand tegen hydrolyse, dus eiwitten zijn kinetische opmerkelijk stabiel. Ten
tweede heeft elke peptidebinding zowel een waterstofbindingdonor (de NH-groep) als een
waterstofbindingacceptor (de CO-groep). Omdat het lineaire polymeren zijn, kunnen eiwitten
worden omschreven als sequenties van aminozuren. Dergelijke sequenties worden geschreven
van het amino naar het carboxyl terminus.
4.2 Secundaire structuur: polypeptideketens kunnen in regelmatige structuren vouwen
Twee belangrijke elementen van secundaire structuur zijn de α-helix en de β-streng. In de helix
draait de polypeptideketen in een dicht opeengepakte staaf. Binnen de helix is de CO-groep van
elk aminozuur waterstof gebonden aan de NH-groep van het aminozuur, vier residuen verder
langs de polypeptideketen. In de β-streng is de polypeptideketen bijna volledig uitgebreid. Twee
of meer β-strengen verbonden door NH-tot-CO waterstofbindingen vormen samen β-sheets. De
strengen in β-sheets kunnen antiparallel, parallel of gemengd zijn.
4.3 Tertiaire structuur: in water oplosbare eiwitten vouwen in compacte structuren
De compacte, asymmetrische structuur die individuele polypeptiden bereiken, wordt tertiaire
structuur genoemd. De tertiaire structuren van in water oplosbare eiwitten hebben
gemeenschappelijke kenmerken:
1. een interieur gevormd uit aminozuren met hydrofobe zijketens;
2. een oppervlak dat grotendeels bestaat uit hydrofiele aminozuren die reageren met de
waterige omgeving.
De drijvende kracht achter de vorming van de tertiaire structuur van in water oplosbare eiwitten
zijn de hydrofobe interacties tussen de inwendige residuen. Sommige eiwitten die bestaan in een
hydrofobe omgeving, in membranen, vertonen de omgekeerde verdeling van hydrofobe en
hydrofiele aminozuren. In deze eiwitten bevinden de hydrofobe aminozuren zich aan de
oppervlakte om te reageren met de omgeving, terwijl de hydrofiele groepen zijn afgeschermd
van de omgeving in het binnenste van het eiwit.
4.4 Quaternaire structuur: meerdere polypeptideketens kunnen zich assembleren tot één eiwit
Eiwitten bestaande uit meer dan één polypeptideketen vertonen quaternaire structuur; elke
afzonderlijke polypeptideketen wordt een subeenheid genoemd. Quaternaire structuur kan zo
eenvoudig zijn als twee identieke subeenheden of zo complex als tientallen verschillende
subeenheden. In de meeste gevallen worden de subeenheden bijeengehouden door niet-
covalente bindingen.
De driedimensionale structuur van eiwitten wordt vaak verstevigd door disulfide bindingen om de
stabiliteit van het eiwit te verhogen.
4.5 De aminozuursequentie van een eiwit bepaalt de driedimensionale structuur
De aminozuursequentie bepaalt volledig de driedimensionale structuur en dus alle andere
eigenschappen van een eiwit. Sommige eiwitten kunnen volledig worden uitgevouwen en toch
efficiënt worden gevouwen wanneer ze worden geplaatst onder omstandigheden waarin de
gevouwen vorm stabiel is. De aminozuursequentie van een eiwit wordt bepaald door de
Les avantages d'acheter des résumés chez Stuvia:
Qualité garantie par les avis des clients
Les clients de Stuvia ont évalués plus de 700 000 résumés. C'est comme ça que vous savez que vous achetez les meilleurs documents.
L’achat facile et rapide
Vous pouvez payer rapidement avec iDeal, carte de crédit ou Stuvia-crédit pour les résumés. Il n'y a pas d'adhésion nécessaire.
Focus sur l’essentiel
Vos camarades écrivent eux-mêmes les notes d’étude, c’est pourquoi les documents sont toujours fiables et à jour. Cela garantit que vous arrivez rapidement au coeur du matériel.
Foire aux questions
Qu'est-ce que j'obtiens en achetant ce document ?
Vous obtenez un PDF, disponible immédiatement après votre achat. Le document acheté est accessible à tout moment, n'importe où et indéfiniment via votre profil.
Garantie de remboursement : comment ça marche ?
Notre garantie de satisfaction garantit que vous trouverez toujours un document d'étude qui vous convient. Vous remplissez un formulaire et notre équipe du service client s'occupe du reste.
Auprès de qui est-ce que j'achète ce résumé ?
Stuvia est une place de marché. Alors, vous n'achetez donc pas ce document chez nous, mais auprès du vendeur kimmaburm. Stuvia facilite les paiements au vendeur.
Est-ce que j'aurai un abonnement?
Non, vous n'achetez ce résumé que pour €3,29. Vous n'êtes lié à rien après votre achat.
Peut-on faire confiance à Stuvia ?
4.6 étoiles sur Google & Trustpilot (+1000 avis)
67096 résumés ont été vendus ces 30 derniers jours
Fondée en 2010, la référence pour acheter des résumés depuis déjà 14 ans