inleiding
Wat is biochemie:
• studie van de structuur en reacties van biomoleculen met als hoofdpunt -> enzymen en
biologische katalyse
• Metabolische pathways en hun controles
• Principes van levensbelangrijke reacties in functie van chemische wetten
De chemische elementen waar leven is uit opgebouwd: CHNOPS
C; H; N; O → de 4 hoofdcomponenten van het leven
• H2O: Belangrijkste component (mens:60-70% H2O)
• C: Ruggengraat van biomoleculen
• N en O: Functionele groepen
• P; S: Fundamentele elementen; specifieke doelen
Andere elementen, metalen komen in veel kleinere hoeveelheden voor en spelen vnl. functies in het
katalyseren van reacties: -> toch paar essentiële elementen : Co, Cu, Fe, Mn en Zn
Biomoleculen:
• Alle levensvormen op aarde zijn primair opgebouwd uit dezelfde chemische elementen.
• De chemische elementen vormen bij al deze levensvormen dezelfde 4 type moleculen
4 type biomoleculen:
- Nucleïne zuren: informatie opslag, transmissie en expressie
- Polysachariden: energie opslag (zetmeel, glycogeen) en
structurele componenten (bv. Cellulose)
- Vetten: structurele component (tryglyceriden in membranen);
isolatie; energieopslag,…
- Proteïnen: structureel zeer diverse groep/functionaliteit
Water: de solvent van het leven
Belang van water:
Gem. ≥ 70% van een organisme is water -> Interactie tussen biomoleculen en beslissend voor
functionaliteit en structuur
Korte herhaling van een waterstofbrug:
Een waterstofbrug is een interactie tussen een waterstofatoom dat covalent gebonden is met een
waterstofbrugdonor (een atoom met sterke elektronegativiteit (zoals O en N)) en een vrij
elektronenpaar van de waterstofbrug acceptorgroep. Doordat de waterstofbrug één van de sterkste
niet-covalente bindingen is, kan waterstofbruggen een zekere stabiliteit opleveren. Daarnaast is het
zelf voldoende zwak -> individueel eenvoudig te verbreken is.
Unieke eigenschappen als vloeistof :
ijs drijft -> een lagere dichtheid dan vloeibaar water.
1
,Water en methaan (CH4) hebben beide een vergelijkbare massa en grootte. Toch ligt het kookpunt
van water meer dan 250 °C hoger. Methaanmoleculen bezitten geen dipoolkarakter en zijn alleen
door zwakke wisselwerkingen gebonden.
In ijs zitten de meeste watermoleculen in een zeshoekig kristalpatroon vast. Omdat de afstanden van
de afzonderlijke moleculen in vaste toestand gemiddeld groter zijn dan in vloeibare toestand, is de
dichtheid van ijs geringer dan van vloeibaar water.
• Cohesie → hoge oppervlakte spanning
• Adhesie
Unieke eigenschap als oplosmiddel :
• 1 van de beste/meest diverse solvent ter wereld:
• Ionen/zouten
• Geladen moleculen Hydrofiele stoffen
• Gepolariseerde moleculen
Water is een uitstekend oplosmiddel voor ionen. Ze vormen een hydraatmantel en schermen het
centrale ion af van andere ionen met tegengestelde lading. Neutrale moleculen met meer
hydroxylgroepen zoals glycerol of suiker zijn goed oplosbaar, omdat ze H-bruggen met
watermoleculen kunnen vormen. Hoe meer polaire functionele groepen in een molecuul, des te
beter is het in water oplosbaar (hydrofiel).
• Apolaire moleculen (bv zuivere koolstofverbindingen) zijn hydrofoob en lossen niet op in water.
• hydrofobe verbindingen toch in waterige omgeving:
Vorming van Clathraten:
• Watermoleculen vormen sterk gestructureerde kooi rond hydrofoob component
-> veroorzaakt een daling in de entropie vd oplossing + vraagt veel energie
• Moleculen die polaire en apolaire groepen bevatten-> amfipathisch. Tot deze groep behoren
bijvoorbeeld de zepen, de fosfolipiden en de galzuren.
• In water neigen amfipathische stoffen vanwege het 'oliedruppeleffect' tot rangschikkingen
waarbij het contactvlak tussen de apolaire molecuuldelen en het water zo klein mogelijk
wordt. Op wateropp ontstaan meestal monomoleculaire laagjes, waarbij de polaire
'kopgroepen' naar het water zijn gekeerd.
• Zeepbellen bestaan uit dubbele lagen met een dunne waterlaag ertussen. In
het water vormen amfipathische verbindingen, bolvormige aggregaten met
naar buiten gekeerde kopgroepen.
Biomoleculen:
Macromoleculen met hydrofobe en hydrofiele delen
→ Water vormt max. aantal waterstofbruggen
2
,→ Structuren worden bepaalt door de vorming van hydrofobe clusters (= hydrofobe interacties)
1 Eiwitten
1.1.1 Belangrijkste functies
1. Enzymatische katalyse:
Bijna elke reactie in het lichaam wordt door een macromolecule -> enzymen gekatalyseerd.
bv. hydrolyse van fosfaatester, replicatie van chromosomaal DNA
Alle enzymen 1 gemeenschappelijke kenmerk: katalytisch vermogen -> versnellen min. 106
2. Transport + opslag:
• Transport in de cel: bv kinesin
• Transport doorheen het lichaam: hemoglobine en albumin
• Opslag: ferritine (opslag van ijzer)
3. Bouwstof
EW is een belangrijke structurele component in weefsels (spieren, huid haar en beenderen)
Door hun opbouw kunnen zij een grote graad van elasticiteit en stevigheid vertonen
4. Immunologische bescherming
Herkennen en binden aan vreemde bestanddelen
Door complexvorming met indringer beschermen zij het eigen organismen
5. creëren en doorgeven van zenuwimpulsen
De receptoren in de zenuwcellen herkennen specifieke prikkels en geeft door aan andere cellen
Signaaltransmissie: hormonale en zenuwtransmissie
6.Groeicontrole en differentiatie
• Gecontroleerde sequentiële expressie
• Differentiatie en celdood
• Replicatie
o Groeifactoren zorgen dat bepaalde cellen gevormd worden (bv hersencellen)
o Hormonen zorgen voor communicatie tussen totaal verschillende cellen
7.Nutritioneel aspect
Langs voeding krijgen we essentiële AZ binnen (= AZ die organismen niet zelf kunnen aanmaken) + AZ
die in organismen afgebroken worden en zorgen voor energievoorzieningen
1.1.2 Opbouw
Eiwitten/proteïnen zijn polymeren met AZ als bouwstenen. Hiermee worden driedimensionale
structuur opgebouwd met unieke eigenschappen. De volgorde en samenstelling van de AZ zorgt voor
de specifieke functie.
3
, Komen onder 2 belangrijke vormen voor:
- Globulair: opgerolde eiwitketens die wateroplosbaar zijn bv. enzymen,
hormonen, transportmoleculen (soms niet oplosbaar bv. membraaneiwitten
- Vezelvormig: EW die door hun speciale structuur water onoplosbaar zijn bv.
zijde, wol, haar en spierweefsel
1.2 Aminozuren
AZ zijn amino-carbonzuren
Alifatische verbindingen met aminogroep (𝑁𝐻2 ) en carboxylgroep (COOH) aan een α-koolstof.
-> 20 varianten: verschillende α- aminozuren
● Sommige AZ kunnen nadat ze ingebouwd zijn, veranderen in zijketen
● Enkel deze komen voor in proteïnen van levende wezens
o Proline -> hydroxyproline
o Lysine -> hydroxylysine
o Cysteïne -> cystine
o Tyrosine -> thyroxine
α- AZ bevat een asymmetrisch koolstofatoom en zijn er 2 stereoisomeren: D -
en L – vorm (niet bij glycine: α- C is niet asymmetrisch)
Humane eiwitten zijn uitsluiten α- AZ met de L- configuratie
De indeling van AZ gebeurt op basis van aard van de zijketen (R-groep)
• Elektrische lading
• affiniteit voor water (polair, apolair)
1. Apolaire: alanine, valine, leucine, isoleucine, methionine, cystine, fenylalanine, proline, glycine
2. Polaire :
o neutraal: serine, threonine, tyrosine, tryptofaan, cysteïne, asparagine, glutamine
o zuur: asparaginezuur, glutaminezuur (als COO-)
o basisch: arginine, histidine, lysine, hydroxylysine (als NH3+)
Onderscheid door chemische opbouw van de zijketen -> 7 groepen onderscheiden:
1. mono-aminocarbonzuren met alifatische zijketen
2. mono-aminocarbonzuren met een OH-groep (-> beiden aminozuren zijn neutrale aminozuren)
3. mono-aminocarbonzuren die zwavel bevatten
4
