Resume
Samenvatting biologie voor jou vwo 5 thema 3 stofwisseling
- Cours
- Type
- Book
Samenvatting biologie voor jou vwo 5 thema 3 opgedeeld in paragrafen zoals in het boek met duidelijke afbeeldingen.
[Montrer plus]
Livre connecté
Titre de l’ouvrage:
Auteur(s):
- Édition:
- ISBN:
- Édition:
Plus de résumés pour
-
Biologie voor jou 5 vwo handboek G. Smits / 60 oefenvragen en antwoorden hele boek
-
Waarneming en gedrag samenvatting biologie voor jou 5 vwo
-
Samenvatting Biologie voor jou VWO5
Vendeur
S'abonner
kimstaats
Avis reçus
Aperçu du contenu
3.1 Chemie in cellenMetabolisme
Het geheel van chemische omzettingsprocessen in een organisme is de stofwisseling (metabolisme). Alle stofwisselingen die in
rust doorgaan, zoals de hartslag en ademhalingsbewegingen, worden gerekend tot het basale metabolisme (de
grondstofwisseling).
Energierijke organische stoffen
Cellen bestaan uit organische en anorganische moleculen. De moleculen van organische stoffen bevatten een of meer ketens
van koolstofatomen. Een organisch molecuul bevat naast het element koolstof (C) altijd het element waterstof (H) en meestal
ook zuurstof (O). Om de bindingen tussen koolstof- en waterstofatomen tot stand te brengen, is energie nodig. Bij het verbreken
van de C-H-bindingen komt de energie beschikbaar voor de cel. De energie die in de atoombindingen van energierijke stoffen is
opgeslagen, wordt chemische energie genoemd. Anorganische stoffen bestaan uit kleine, eenvoudig gebouwde moleculen. Ze
bevatten weinig energie.
Assimilatie en dissimilatie
Stofwisselingsprocessen zijn in te delen in assimilatie- en dissimilatieprocessen.
Assimilatie is de opbouw van organische moleculen uit kleinere moleculen. Hierbij is energie nodig.
Dissimilatie is de afbraak van grote organische moleculen tot kleinere moleculen. Hierbij komt energie vrij.
Alleen autotrofe organismen (zoals planten en cyanobacteriën) zijn in staat glucose te vormen
uit koolstofdioxide en water. Dit heet koolstofassimilatie. De organische stof glucose is
vervolgens de grondstof voor de vorming van andere koolhydraten, vetten, eiwitten en DNA. Dit
is voortgezette assimilatie. Bij voortgezette assimilatie ontstaan grote organische moleculen
met energierijke bindingen. Voortgezette assimilatie en dissimilatie vinden zowel in autotrofe als
in heterotrofe organismen plaats.
Energiedragers
Moleculen van de stof ATP (adenosinetrifosfaat) transporteren chemische energie naar plaatsen in de cel waar energie nodig is.
ATP bestaat uit adenosine (dat is opgebouwd uit adenine en ribose) en drie fosfaatgroepen. In de bindingen tussen de
fosfaatgroepen is veel chemische energie vastgelegd. Wanneer de derde
fosfaatgroep van ATP wordt afgesplitst, ontstaat ADP (adenosinedifosfaat) en komt
bindingsenergie beschikbaar.
Bij afsplitsing van de tweede fosfaatgroep van ADP ontstaat AMP
(adenosinemonofosfaat).
Andere energiedragers (of dragermoleculen) zijn de chemisch aan ATP verwante
moleculen NAD+ (nicotinamide-adenine-dinucleotide) en NADP+ (nicotinamide-
adenine-dinucleotide-fosfaat).
Door binding van een fosfaatgroep aan ADP ontstaat energierijk ATP. Deze reactie wordt fosforylering genoemd. In
reactievergelijkingen wordt een vrije fosfaatgroep weergeven door P i.
3.2 Enzymen
Bouw en werking
Enzymen zijn eiwitten die chemische omzettingsprocessen katalyseren (mogelijk maken of versnellen) zonder zelf gebruikt te
worden.
Een enzymmolecuul heeft een ruimtelijke vorm met veel knikken en lussen. Het deel van het molecuul waar de reactie
plaatsvindt, heet het actieve centrum. Dit deel heeft een specifieke ruimtelijke structuur. De stof waarop een enzym inwerkt,
noem je het substraat. Het substraatmolecuul past precies in het actieve centrum. Doordat het substraatmolecuul en het
actieve centrum precies op elkaar passen, zijn enzymen substraatspecifiek: elk enzym kan slechts inwerken op één stof (of één
groep van stoffen) en elke reactie vereist een eigen enzym. De stof of de stoffen die bij een reactie ontstaan, noem je het
reactieproduct.
, Op het moment van binding van het substraat aan het enzym ontstaat heel even
een enzym-substraatcomplex (E-S-complex). In het substraatmolecuul worden
bindingen tussen atomen verbroken en komen bindingen tussen andere atomen tot
stand. Na de reactie laat het ontstane molecuul los van het actieve centrum en kan
een volgende reactie plaatsvinden. Een enzymmolecuul verandert niet na reacties
en kan dus vele malen dezelfde reactie mogelijk maken.
De naam van een enzym is vaak samengesteld uit de naam van het substraat-ase (bv ATP’ase).
Als een enzym voor zijn werking een ander molecuul nodig heeft, wordt dit molecuul cofactor genoemd. Het eigenlijke
enzymmolecuul wordt dan apo-enzym genoemd. Als de cofactor een organische stof is, spreekt men meestal van co-enzym.
Ionentransport door ATP’asen kan alleen plaatsvinden met behulp van de energie uit de
omzetting ATP in ADP en fosfaat. Bij de werking van ATP’ase is ATP zowel substraat als co-
enzym. Als H+-ionen via ATP’ase naar buiten stromen, komt juist energie beschikbaar. Deze
energie wordt gebruikt voor de synthese van ATP uit ADP + Pi (fosforylering).
Activeringsenergie
Bij botsingen tussen moleculen kunnen bindingen tussen atomen worden verbroken en nieuwe worden gevormd. Er vindt dan
een chemische reactie plaats. De minimale hoeveelheid energie die dan nodig is om een reactie op gang te brengen noem je de
energiedrempel.
De energie die moet worden toegevoerd om de reactie op gang te brengen, is de activeringsenergie. De energie die bij de
reactie vrijkomt, is de reactie-energie.
Door inwerking van een enzym op een substraat wordt de energiedrempel verlaagt zodat er minder activeringsenergie nodig is
bij stofwisselingsprocessen.
Enzymactiviteit
De mate waarin een enzym een reactie versnelt, is de enzymactiviteit. De enzymactiviteit kan worden bepaald door te meten
hoeveel substraat per tijdseenheid wordt omgezet. De enzymactiviteit wordt beïnvloed door de temperatuur, de zuurgraad, de
concentratie van de deelnemende stoffen en door bindingen van enzymen met stoffen die activiteit kunnen verhogen of
remmen.
Invloed van de temperatuur
In deze grafiek is er te zien dat onder de minimumtemperatuur geen enzymactiviteit is, omdat de
beweging van de moleculen te traag is voor de vorming van enzym-substraatcomplexen.
Bij stijging van de temperatuur neemt de enzymactiviteit toe, doordat bindingen tussen
enzymmoleculen en substraatmoleculen gemakkelijker tot stand komen. Bij verdere verhoging
bewegen de moleculen zó heftig dat de ruimtelijke structuur van de enzymmoleculen verandert.
Daardoor past het substraat niet meer in het actieve centrum en is de enzymactiviteit lager.
Boven de maximumtemperatuur hebben alle enzymmoleculen hun specifieke ruimtelijke structuur
verloren. Dit proces heet denaturatie en is irreversible (onomkeerbaar): de enzymmoleculen kunnen na afkoeling niet meer hun
oorspronkelijke vorm aannemen.
Invloed van de pH
Een oplossing die veel H+-ionen bevat, is zuur. De pH (zuurgraad) is dan lager dan 7. Een oplossing die heel weinig H +-ionen
bevat, is basisch. De pH is dan hoger dan 7. De activiteit van een enzym is afhankelijk van de pH van de oplossing waarin de
omzetting plaatsvindt. De ruimtelijke structuur van een enzymmolecuul blijft intact bij een bepaalde zuurgraad: het optimum.
Verhoging of verlaging van de pH heeft tot gevolg dat bij steeds meer enzymmoleculen het actieve centrum verandert, waardoor
het enzym zijn werking verliest. Deze verandering is reversible (omkeerbaar): bij optimale pH krijgt het enzym de passende
structuur weer terug.
Regulering van de stofwisseling
Het functioneren van enzymen kan worden beïnvloed door stoffen waarvan de moleculen bindingen aangaan met de
enzymmoleculen. Door deze bindingen veranderen de ruimtelijke structuur en de chemische eigenschappen van de
enzymmoleculen. Het gevolg hiervan kan zijn dat de enzymactiviteit wordt verhoogd of verlaagd. Bij verhoging wordt de stof een
activator genoemd en bij verlaging worden het remstoffen genoemd.
Een reactieketen is een reeks van opeenvolgende stofwisselingsreacties die leidt tot een eindproduct. Het eindproduct kan
functioneren als remstof op een enzym in de reactieketen.
3.3 Koolstofassimilatie
Les avantages d'acheter des résumés chez Stuvia:
Qualité garantie par les avis des clients
Les clients de Stuvia ont évalués plus de 700 000 résumés. C'est comme ça que vous savez que vous achetez les meilleurs documents.
L’achat facile et rapide
Vous pouvez payer rapidement avec iDeal, carte de crédit ou Stuvia-crédit pour les résumés. Il n'y a pas d'adhésion nécessaire.
Focus sur l’essentiel
Vos camarades écrivent eux-mêmes les notes d’étude, c’est pourquoi les documents sont toujours fiables et à jour. Cela garantit que vous arrivez rapidement au coeur du matériel.
Foire aux questions
Qu'est-ce que j'obtiens en achetant ce document ?
Vous obtenez un PDF, disponible immédiatement après votre achat. Le document acheté est accessible à tout moment, n'importe où et indéfiniment via votre profil.
Garantie de remboursement : comment ça marche ?
Notre garantie de satisfaction garantit que vous trouverez toujours un document d'étude qui vous convient. Vous remplissez un formulaire et notre équipe du service client s'occupe du reste.
Auprès de qui est-ce que j'achète ce résumé ?
Stuvia est une place de marché. Alors, vous n'achetez donc pas ce document chez nous, mais auprès du vendeur kimstaats. Stuvia facilite les paiements au vendeur.
Est-ce que j'aurai un abonnement?
Non, vous n'achetez ce résumé que pour €5,99. Vous n'êtes lié à rien après votre achat.
Peut-on faire confiance à Stuvia ?
4.6 étoiles sur Google & Trustpilot (+1000 avis)
80364 résumés ont été vendus ces 30 derniers jours
Fondée en 2010, la référence pour acheter des résumés depuis déjà 14 ans