Garantie de satisfaction à 100% Disponible immédiatement après paiement En ligne et en PDF Tu n'es attaché à rien
logo-home
Samenvatting Hoofdstuk 6 Moleculaire Biologie €4,59   Ajouter au panier

Resume

Samenvatting Hoofdstuk 6 Moleculaire Biologie

 14 vues  0 fois vendu

Deze samenvatting bevat zowel de leerstof van op de slides als die van in het boek. Mijn eigen aantekeningen van tijdens de les zijn er ook in verwerkt.

Aperçu 2 sur 11  pages

  • 28 juillet 2022
  • 11
  • 2021/2022
  • Resume
Tous les documents sur ce sujet (49)
avatar-seller
merelBMW
H6: WAT GEBEURT ER MET EEN
EIWIT NA DE TRANSLATIE
Eiwit nog niet functioneel na verlaten v/h ribosoom  eiwit moet zijn correcte
conformatie krijgen
Uit AZ seq. volgt welke structuur er zal worden aangenomen door eiwit omdat de
zijketens kunnen interageren met elkaar en met de peptideketen

6.1 DE MOLECULAIRE CHAPERONES HSP60 EN HSP70
Eiwitten moeten zo snel mogelijk de juiste vorm aannemen en worden hierbij geholpen
door gespecialiseerde enyzmen

- Chaperone-eiwitten of hsp70 (heat shock protein met moleculaire massa van 70
kilodalton) zullen een eiwitseq. die uit het ribosoom komt met 7 hydrofobe AZ die
elkaar opvolgen, herkennen  hsp70 zal onder ATP gebonden toestand een
hydrofobe bindingsplaats openstellen voor interactie met hydrofobe eiwitdelen 
omzetting van ATP naar ADP  hsp70 gaat over in een gesloten conformatie
waarin het eiwitdeel de juiste conformatie kan aannemen
- Hsp60 = chaperonine (heat shock protein met moleculair gewicht van 60 kDa)
vormt een kamertje bestaande uit 2 ringen van elk 7 hsp60 moleculen
 vele eiwitten moeten via de chaperonines passeren om de juiste conformatie
aan te nemen
Er is ook een eiwit dat als deksel v/h kamertje dient en ATP bindt
 eiwit 15 sec. in kamertje  kamertje ondergaat conformatieverandering 
dekseleiwit komt los  ATP wordt omgezet in ADP  eiwit wordt uit kamertje
verwijderd (ook als het slecht geplooid is)




-

6.2 POSTTRANSLATIONELE MODIFICATIES = PTM
 Fosforylaties
 Proteolyse
 Glycosylering: afzetting van specifieke suikergroepen
 Acetylering en methylering
 Ubiquinering

, 6.3 DE PROTEASEN
Inleiding

Proteolyse = het hydrolyseren van polypeptideketens

Proteïnen die hun job hebben gedaan in een cel zullen selectief en gecontroleerd moeten
worden afgebroken  AZ ontstaan die dan gerecycleerd kunnen worden bij de aanmaak
van nieuwe eiwitten

6.3.1 HET TYPEVOORBEELD VAN PROTEASEN: CHYMOTRYPSINE

= zelf een eiwit en breekt eiwitten af

Eiwitten denatureren i/h zure milieu van de maag  door denaturatie worden de
peptidebindingen bereikbaar voor de proteasen (enzymen die de proteolyse uitvoeren)
 proteasen splitsen eiwitten door hydrolyse v/d zeer stabiele peptidebinding

Vb. protease = pepsine
 actief in maag bij zeer lage pH en NIET specifiek (= onafh. v/d AZ seq. v/h substraat):
kan dus alle eiwitten afbreken
Andere proteasen hebben wel substraat specificiteit; kunnen enkel peptidebindingen i/d
buurt van specifieke AZ hydrolyseren

Vertering van eiwitten wordt hervat i/d dunne darm door proteasen die door de pancreas
worden afgescheiden  eiwitten worden afgebroken tot di- en tri-peptiden en vrije AZ
- vrije AZ worden opgenomen door het darmepitheel
- di- en tri-peptiden worden i/h membraan van deze cellen en intracellulair verder
afgebroken tot vrije AZ




Chymotrypsine = protease dat extracellulair i/h verteringsstelsel actief is:
splitst peptidebindingen selectief aan de carboxy-terminale zijde van grote of hydrofobe
apolaire AZ (bv. Trp, Tyr, Phe en Met)
De enzymatische activiteit gaat via een covalente modificatie v/h enzyme  enzyme
voert nucleofiele aanval (via specifiek en reactief Serine) uit op carbonylgroep v/h
substraat  nucleofiel Serine i/h chymotrypsine wordt voor korte tijd covalent
verbonden met substraat

 Tijdens deze 1ste acetylatiestap wordt het carboxy-terminaal gedeelte v/h eiwit
afgeplitst
 In een 2de stap gebeurt er een de-acylatie waarbij het enzyme terug vrijkomt v/h
substraat



Eiwitafbraak

Proteasen: Bv. Chymotrypsine
+
Specifiek: Try, Trp, Phe en Met

Les avantages d'acheter des résumés chez Stuvia:

Qualité garantie par les avis des clients

Qualité garantie par les avis des clients

Les clients de Stuvia ont évalués plus de 700 000 résumés. C'est comme ça que vous savez que vous achetez les meilleurs documents.

L’achat facile et rapide

L’achat facile et rapide

Vous pouvez payer rapidement avec iDeal, carte de crédit ou Stuvia-crédit pour les résumés. Il n'y a pas d'adhésion nécessaire.

Focus sur l’essentiel

Focus sur l’essentiel

Vos camarades écrivent eux-mêmes les notes d’étude, c’est pourquoi les documents sont toujours fiables et à jour. Cela garantit que vous arrivez rapidement au coeur du matériel.

Foire aux questions

Qu'est-ce que j'obtiens en achetant ce document ?

Vous obtenez un PDF, disponible immédiatement après votre achat. Le document acheté est accessible à tout moment, n'importe où et indéfiniment via votre profil.

Garantie de remboursement : comment ça marche ?

Notre garantie de satisfaction garantit que vous trouverez toujours un document d'étude qui vous convient. Vous remplissez un formulaire et notre équipe du service client s'occupe du reste.

Auprès de qui est-ce que j'achète ce résumé ?

Stuvia est une place de marché. Alors, vous n'achetez donc pas ce document chez nous, mais auprès du vendeur merelBMW. Stuvia facilite les paiements au vendeur.

Est-ce que j'aurai un abonnement?

Non, vous n'achetez ce résumé que pour €4,59. Vous n'êtes lié à rien après votre achat.

Peut-on faire confiance à Stuvia ?

4.6 étoiles sur Google & Trustpilot (+1000 avis)

81989 résumés ont été vendus ces 30 derniers jours

Fondée en 2010, la référence pour acheter des résumés depuis déjà 14 ans

Commencez à vendre!
€4,59
  • (0)
  Ajouter