Resume
samenvatting biochemie
- Cours
- Biochemie
- Établissement
- Vrije Universiteit Brussel (VUB)
volledige samenvatting lessen biochemie geschreven in
[Montrer plus]
Vendeur
S'abonner
Aperçu du contenu
Samenvattingbiochemie
MELANIE DE RIDDER 0
,1 Aminozuren en eiwitten
1.1 Inleiding individuele aminozuren
Eiwitten zijn opgebouwd uit aminozuren. Er bestaan 20 aminozuren die we in
verschillende combinaties samenvoegen. Een aminozuur bestaat uit een centraal
koolstof atoom (α koolstof). Dit kan 4 bindingen aangaan: aan de ene kant een
waterstof atoom, aan de andere kant een R variabele zijtak, daarnaast ook nog
een binding met een aminogroep (NH2) en de laatste binding is de carboxyl groep
(COOH). Dit is de niet gepolariseerde vorm. Bij fysiologische pH (±7), gaat het
aminozuur zich vormen als een zwitter-ion. Langs de ene kant een positieve lading,
de aminogroep gaat NH3+ worden. Langs de andere kant heeft de carboxyl groep
een proton afgegeven COO-.
Op de prent zien we een L-
isomeer en een D-isomeer. In
ons lichaam vinden we alleen
maar L-isomeren terug, deze
zouden beter oplosbaar zijn. L
staat voor levo, D staat voor
dextro, links en rechts
draaiend. Als we beginnen met
de aminogroep dan staat deze
bij L op links, als we dan verder gaan naar de carboxyl groep moeten we links
draaien.
Stel dat de Ph sterk gaat
veranderen, als het milieu zeer
zuur wordt gaat het aminozuur een
proton uit het milieu kunnen
opnemen. Dit gaat het binden aan
de carboxyl groep (geprotoneerd).
Een aminozuur heeft een
bufferende functie. Het
tegenovergestelde gebeurd bij een
zeer hoge pH. Dan gaat de
aminogroep geen extra proton
opnemen en de carboxyl heeft zijn proton afgegeven. Omdat een aminozuur zicht
zo gedraagt noemen we dit een amfaldeer.
Voor alle 20 aminozuren geldt het bovenstaande, ze verschillen enkel in hun R
variabele zijtak. Deze kan lang, kort, geladen, ongeladen, waterstof ionen bindend,
hydrofoob zijn… De zijtak bepaald 100% de functie van het aminozuur. We gaan
4 verschillende groepen onderscheiden: hydrofobe aminozuren (bang van water,
apolair), polaire aminozuren (totale R variabele zijtak is neutraal, maar op
sommige plaatsen is er een positieve of negatieve lading, oneven verdeeld), de
positief geladen aminozuren, de negatief geladen aminozuren (beide bij
fysiologische pH).
MELANIE DE RIDDER 1
,1.1.1 De verschillende soorten aminozuren
Dit zijn de aminozuren met een
apolaire zijtak, hydrofoob. De
kortste zijtak is die van glycine.
Speciaal aan proline is dat de R
variabele zijtak zicht terug bindt
aan de aminogroep.
Dit zijn de hydrofobe aminozuren,
met apolaire zijtakken. De 2 die
aangeduid zijn hebben ook een ring
in de variabele zijtak. Deze
aminozuren zijn aromatische
aminozuren, tyrosine hoort hier ook
bij. Deze 3 zijn de enige die UV licht
kunnen absorberen.
De polaire aminozuren
(ongeladen).
Positief geladen aminozuren.
MELANIE DE RIDDER 2
, Negatief geladen aminozuren. Deze zijn belangrijk
tijdens de spierwerking. ATP herstellen bij eiwit
katabolisme, inspannings gerelateerd.
1.1.2 Iso elektrisch punt (Ip)
Wordt bepaald aan de hand van de pKa waarde. De pKa vertelt ons hoe sterk een
zuur is. Een kleine pKa komt overeen met een sterker zuur, welk bij lagere pH nog
steeds H+ zal afstaan. Het Ip wordt berekend aan de hand van de gemiddelde van
de verschillende pKa’s in een molecule. Het iso elektrisch punt stemt overeen met
een pH waar de molecule netto elektrisch neutraal is, geen lading heeft. Wanneer
het iso elektrisch punt groter is dan de pH is de molecule positief geladen en
wanneer deze kleiner is zal de molecule negatief geladen zijn. De molecule kan
dus positief, neutraal of negatief geladen zijn afhankelijk van de pH van de
omgeving.
1.2 Vorming eiwitten
1.2.1 Peptidebinding
Van aminozuur naar eiwit door peptidebindingen tussen de aminozuren. Deze
binding vindt plaats tussen de
carboxylgroep van aminozuur
1 en de aminogroep van
aminozuur 2. Bij de
totstandkoming van een
peptidebinding komt 1H2O
vrij. De reactie kan in 2
richtingen verlopen, het uit elkaar halen van een peptidebinding gaat makkelijker
dan het vormen. Wanorde is makkelijker dan orde (entropie).
MELANIE DE RIDDER 3
Les avantages d'acheter des résumés chez Stuvia:
Qualité garantie par les avis des clients
Les clients de Stuvia ont évalués plus de 700 000 résumés. C'est comme ça que vous savez que vous achetez les meilleurs documents.
L’achat facile et rapide
Vous pouvez payer rapidement avec iDeal, carte de crédit ou Stuvia-crédit pour les résumés. Il n'y a pas d'adhésion nécessaire.
Focus sur l’essentiel
Vos camarades écrivent eux-mêmes les notes d’étude, c’est pourquoi les documents sont toujours fiables et à jour. Cela garantit que vous arrivez rapidement au coeur du matériel.
Foire aux questions
Qu'est-ce que j'obtiens en achetant ce document ?
Vous obtenez un PDF, disponible immédiatement après votre achat. Le document acheté est accessible à tout moment, n'importe où et indéfiniment via votre profil.
Garantie de remboursement : comment ça marche ?
Notre garantie de satisfaction garantit que vous trouverez toujours un document d'étude qui vous convient. Vous remplissez un formulaire et notre équipe du service client s'occupe du reste.
Auprès de qui est-ce que j'achète ce résumé ?
Stuvia est une place de marché. Alors, vous n'achetez donc pas ce document chez nous, mais auprès du vendeur melaniederidder. Stuvia facilite les paiements au vendeur.
Est-ce que j'aurai un abonnement?
Non, vous n'achetez ce résumé que pour €6,99. Vous n'êtes lié à rien après votre achat.
Peut-on faire confiance à Stuvia ?
4.6 étoiles sur Google & Trustpilot (+1000 avis)
53340 résumés ont été vendus ces 30 derniers jours
Fondée en 2010, la référence pour acheter des résumés depuis déjà 14 ans