Resume
Voedingsmiddelenchemie, complete samenvatting
- Cours
- Voedingsmiddelenchemie
- Établissement
- Hogeschool Gent (HoGent)
Complete samenvatting, gegeven door Heidi Van Limbergen
[Montrer plus]
Aperçu du contenu
Voedingsmiddelenchemie1. Eiwitten
1.1 Algemeen
Macromolecule: 10.000 – 7.000.000 Dalton
Gebonden met niet- eiwtitten: glyco-, lipo-, fosfoproteiden, metallo-, nucleo- en chromoproteiden (kleur en
kerndeeltjes gebonden)
- Aminozuren
Alle 20 AZ minstens 1NH2 en 1COOH – groep (en H- en R-groep)
AZ met apolaire restgroep kunnen geen lading krijgen
AZ met een polaire restgroep wel
Sommige AZ gevormd door basis- AZ na inbouw peptide keren
In veel eiwitten komen na biosynthese modificaties in de zijketens voor van sommige AZ, waarop extra
functionele groepen worden ingebracht (bv. methyl)
8 essentiele AZ die niet door lichaam kunnen worden gemaakt
Optische activiteit: L-configratie (geen activiteit bij glycine)
4 isomeren bij isoleucine en threonine
AZ beperkt in vrije vorm voor
Zwitterion + en – geladen in water H can COOH gaat naar NH2 COO- en NH3+
In waterig milieu: + als – geladen AZ = amfoteer, bij restgroep
In genoom is 1 codon = 3 nucleotiden code voor 1 AZ
- Eigenschappen AZ
1
, Smaken AZ varieren
o Zoet: gly, D-try
o Bitter: L-try
o Smaakloos
o Vlees: L-glu
Vrije AZ reactief met andere componenten
o + reducerende suikers specifieke aroma’s = maillard reactie
o Verhitting vlees (aroma’s) AZ worden afgebroken
o Snelle bederfreacties (bv. vis) AZ afgebroken worden amides vormen (stinken)
Criterium authenticiteit: karakteristieke verhouding AZ in fruitsap als controle voor de echtheid
- Peptiden
Peptidebinding door verlies van H2O
R-groepen steeds trans (sterische hinder)
Di- , tri-, en oligopeptiden
o Synthetische dipeptide aspartaam smaakt zeer zoet
o GHS als reductiemiddel in alle eukaryote cellen
Polypeptide > 10 (bv insuline)
Eiwitten > 100 (> 10.000 Dalton)
Meeste peptiden zijn hydrolyseproducten van eiwitten (bv. gerijpte kaas)
Bacteriele en enzymatische rijping van kaas
o Melk + melkzuurtbacterien + stremsel (wei en) wrongel pekelen en rijpen kaas
o Lactose melkzuur en koolzuurgas
o Eiwitten AZ en peptiden (smaak)
o Vet (lipase enzyme) beperkte afbraak, (typische kaassmaak)
o Vochtgehalte naar beneden
Enzymatische rijping van maatjesharing
o Haring vet (mei- juni) vangen + licht pekelen + kaken (bloed verwijderen) blanke vette vis rijpt
maatjesharing rauw eten
o Alle ingewanden verwijderen behalve alvleesklier
o Enzymen uit de alvleesklier zorgen voor de typische malse, zachte, zilte smaak
o Voor opdienen alvleesklier verwijderen
- Eiwitstructuur
Primaire structuur
o AZ- sequentie
o Jaren ’50 (Sanger)
o 1ste volledige polypeptide structuur, insuline als enige
Secundaire structuur
o Alfa-helix: 3 windingen 11 AZ, niet proline, polair buiten
o Beta- vouwbladstructuur: zig zag, zijketen boven en onderuit
o Random coiled: ongeordend, caseine, gedenatureerd eiwit Domeinen
o Waterstofbrug: H + (C)O/ N / F
o Beta- turn (haarspelt): waterstofbrug van CO-groep + NH- groep van restgroep van 3 AZ verder
o Bijzondere structuur: 3-dubbele helix collageen door H- bruggen (proline, glycine en hyroxyproline)
Collageen streng bevat GXY repeats
Glycine (G) klein en past in binnenste van helix
X = meestal proline: geen normale alfa- helix vorming
2
, Y = hydroxylproline: H-brug tussen OH- groepen stabiliseert de helix
Vitamine C zorgt voor hydroxyproline weinig vit C = weinig hydroxyproline verval structuur
(bv. scheurbuik)
3 collageen strengen vormt 3-dubbele helix (= tropocollageen) vormt fibrillen vormen vezels
Tertiaire structuur
o Bepaalt vorm van eiwitmolecule, niet door alfa of beta, maar vooral door R-groepen
o Alles in alfa-helixconfiguratie lange, smalle en starre moleculen (bv. myosine in spieren)
o Globulaire eiwitten ineengevouwen peptideketen (bv. myoglobuline)
o Meestal hydrofiel naar buiten en hydrofoob naar binnen
o Kleine AZ maken dichtere structuur mogelijk
o Stabilisatie van tertiaire structuren door meer interacties dan secundaire structuren
Ionbindingen
H-bruggen
Hydrofobe interacties
Zwavelbruggen (covalente bindingen)
VDW- krachten
o Rol van H2O
Quaternaire structuur
o De meeste proteinen zijn enkelvoudige structuren
o Vorming van eiwit- aggregaten
Uit identieke globulaire eiwitten
Geconjugeerde eiwitten met een non-proteine component
- Denaturatie
Gedeeltelijk of geheel verbreken van niet-covalente bindingen binnen secundaire en tertiaire structuren
o S- bruggen worden niet verbroken
o Door openleggen peptideketen kunnen bijkomende SH- groepen nieuwe S-S bindingen aangaan
Soms renaturatie (kan teruggedraaid worden) anders coagulatie (bv. koken van ei)
Door PH, temperatuur, ionen (zouten), UV, berviezing, mechanische krachten, behandeling met bepaalde
stoffen (bv. ureum) … tertiaire structuur primaire structuur
Denaturatie door warmte
o Meestal irreversibel
Collageen gelatine (bij 62 graden, bij vissen 45-50 graden)
o Door opwarmen verbreken H-bruggen, bij afkoelen worden
nieuwe gevormd gelatine structuur
o Snelheid en hoeveelheid belangrijke parameters
Groot waterbindend vermogen belangrijke toepassing (voeding, geneesmiddelen, fotografie)
Gevolgen denaturatie
o Betere enzymatische afbraak betere vertering
o Verandering oplosbaarheid (onoplosbaar in water)
o Verlies biologische functies
o Enzymen worden geinactiveerd
o Giftige eiwitten verliezen vaak toxiciteit
o Stijging van viscositeit
3
, - Oplosbarheid in water
Eiwit hydrofiel collaidaal in water
Netto lading afhankelijk van PH medium verhouding zure/ basische groepen eiwitten onderling afstoten
Neutrale PH negatieve netto-lading afstoting en eiwitten blijven in oplossing
PH laten dalen - ladingen nemen protonen op en worden ontladen, basische groepen + lading als yoghurt
ISO- elektrisch punt (IEP): PH waarbij de netto lading = ) > neerslag van eiwitten (bv. schiften van melk)
Zouten betere oplosbaarheid eiwitten
Overmaat zout neerslaan eiwitten (uitzonderingen)
Naast hydrofiele groepen ook hydrofobe groepen
Emulgerende werking
o Melk emulsie van vet in water gestabiliseerd door eiwitten
Eiwitketens met weinig ioniseerbare groepen (veel proline)
oplosbaar in alcohol
Scleroproteines zijn onoplosbaar, bevatten veel S- bruggen (bv. keratine)
Veel eiwitten bevinden zich in gehydrateerde toestand
1.2 Enzymen
- Wat is een enzyme
Een biologische katalyastor die biochemische reacties versnelt en bevordert, blijven onveranderd na de reactie
Aanwezig in grondstoffen zelf, M.O. of toegevoegd als preparaat
Gewenst: in rijpingsprocessen
Ongewenst: kwaliteitsvermindering en/ of bederf
Verlaagt activatie-energie van een reactie
- Enzymatische reacties
Enzymen combineren met een specifiek substraat
Vorming van een enzymen- substraat complex
Vorming van nieuw product
2 mogelijke modellen: sleutelslotmodel en induced fitmodel (enzym verandert nadien van vorm)
- Structuur
Omvat zowel een proteine als een non-proteine
Non- proteine = co-enzym (bv. NADP+) of een prosthetische groep (vitamine) of een co-facor (mineraal)
Enzymen: zuiver – holo apo- proteine en niet eiwitgedeelte co-enzym – co-factor – prostherische groep
- Factoren die de enzymatische activiteit beinvloeden
Werking bij optimale condities van pH en T
Gemakkelijke inactivatie (denaturatie) in aanwezigheid van inhibitoren
- Types inhibitie
Competitieve
Niet- competitieve
Feedbackinhibitie
- Enzymen nomenclatuur
Naamgeving
o Eindigt op -ase
o Meestal genoemd naar substraat (bv. ureum urease, lactose lactase)
o Genoemd naar typische chemische reactie dat ze bevordert (bv. hydrolyse hydrolase)
o Andere (bv. ficine uit vijgen of papaine uit papayas)
6 Hoofdklassen
4
Les avantages d'acheter des résumés chez Stuvia:
Qualité garantie par les avis des clients
Les clients de Stuvia ont évalués plus de 700 000 résumés. C'est comme ça que vous savez que vous achetez les meilleurs documents.
L’achat facile et rapide
Vous pouvez payer rapidement avec iDeal, carte de crédit ou Stuvia-crédit pour les résumés. Il n'y a pas d'adhésion nécessaire.
Focus sur l’essentiel
Vos camarades écrivent eux-mêmes les notes d’étude, c’est pourquoi les documents sont toujours fiables et à jour. Cela garantit que vous arrivez rapidement au coeur du matériel.
Foire aux questions
Qu'est-ce que j'obtiens en achetant ce document ?
Vous obtenez un PDF, disponible immédiatement après votre achat. Le document acheté est accessible à tout moment, n'importe où et indéfiniment via votre profil.
Garantie de remboursement : comment ça marche ?
Notre garantie de satisfaction garantit que vous trouverez toujours un document d'étude qui vous convient. Vous remplissez un formulaire et notre équipe du service client s'occupe du reste.
Auprès de qui est-ce que j'achète ce résumé ?
Stuvia est une place de marché. Alors, vous n'achetez donc pas ce document chez nous, mais auprès du vendeur liesbetdh. Stuvia facilite les paiements au vendeur.
Est-ce que j'aurai un abonnement?
Non, vous n'achetez ce résumé que pour €6,49. Vous n'êtes lié à rien après votre achat.
Peut-on faire confiance à Stuvia ?
4.6 étoiles sur Google & Trustpilot (+1000 avis)
52928 résumés ont été vendus ces 30 derniers jours
Fondée en 2010, la référence pour acheter des résumés depuis déjà 14 ans