Garantie de satisfaction à 100% Disponible immédiatement après paiement En ligne et en PDF Tu n'es attaché à rien
logo-home
Samenvatting Biologie €11,59   Ajouter au panier

Resume

Samenvatting Biologie

 46 vues  2 fois vendu

Het is een samenvatting van Biologie. Het is een heel gedetailleerde samenvatting van de syllabus van de prof. Het is onderverdeeld in 6 hoofdstukken, zoals de syllabus.

Aperçu 4 sur 53  pages

  • 18 décembre 2022
  • 53
  • 2022/2023
  • Resume
Tous les documents sur ce sujet (1)
avatar-seller
lisaschulte20052003
Samenvatting Biologie
HS 1: De chemie van het leven-erfelijke moleculen
Wat is leven?

- Levende wezens: cellulaire levensvormen met een eigen metabolisme (=stofwisseling),
eenvoudigste; 1-cellig
Hun chemische samenstelling: 70% h2O, 26% macromoleculen, 4% ionen en kleine
moleculen
- Metabolisme: geheel van biochemische reacties die in de cel kunnen plaatsgrijpen.
Hun doel: eigen biomoleculen aanmaken waaruit de cel is opgebouwd
- Het eerste niveau van biologische organisatie zijn de biomoleculen

De biomoleculen

= organische macromoleculen die door levende wezens aangemaakt worden

- Koolwaterstoffen: suikers + polysachariden 8%
- Lipiden: vetten, fosfolipiden en steroïden (hormonen) 7%
- Nucleïnezuren: DNA & RNA 27%
- Eiwitten: proteïne en polypeptiden; belangrijkste en meest diverse groep 27%
 Zijn allemaal polymeren (buiten lipiden)

Polymeer: aaneenschakeling van gelijkaardige onderdelen, monomeren

Monomeer Polymeer
Suikers Polysacharide
Aminozuren Eiwitten
Nucleotiden Nucleïne zuren


Basisprincipe metabolisme: iedere cel moet in staat zijn om al zijn biomoleculen zelf te kunnen op
bouwen vanuit monomeren.

Hun bouwstenen komen:

o Vanuit hun omgeving of uit voedsel na vertering
o Kan ook onrechtstreeks vanuit een bepaalde monomeer een ander maken
o Planten en 1-celligen zijn in staat tot fotosynthese: koolzuurgas omzetten in
organische monomeren

Biosynthese (= anabolisme)

= Anabolisme: a.d.h.v. covalente verbindingen (ENERGIE!) monomeren aan elkaar vastzetten

Katabolisme: het breken van grotere moleculen tot kleinere + E komt vrij

Katabolisme Anabolisme
Afbraak Opbouw
Hydrolyse reactie Polymeervorming

1

,Energiedragers

Deze zorgen voor E-koppeling

= zijn kleine moleculen die tijdelijk E kunnen opnemen en afstaan waar en wanneer nodig, door in
wisselwerking te treden met andere, grotere moleculen

- ATP (=adenosine trifosfaat): bindt aan bepaalde andere moleculen en staan een fosfaatgroep
af (door hydrolyse)
 ADP (=adenosine di fosfaat): wordt gebruikt voor chemische arbeid (vb: anabolisme)

ATP kan gerecycleerd worden door rest van ADP te fosforyleren (een P-groep aanhechten),
dit vereist E die is vrijgekomen uit de katabolisme

- NADH (=nicotinamideadenine dinucleotide): werkt als elektronendonor (elektronen kunnen
nodig zijn om anabolisme door te laten gaan)
NADH kan gerecycleerd worden vanuit NAD+, H+ en e-

Vb: katabolisme van glucose (=glycolyse), glucose wordt pyruvaat met 4 energierijke moleculen per
glucosemoleculen

Biokatalysatoren

Metabolisme omvat 100 verschillende biochemische reacties = metabolische stappen

Aantal stappen samen = metabolische weg

Molecule A -> Molecule B -> Molecule C -> Molecule D

Glucose Pyruvaat

Metabolische stap

Metabolische weg

 Metabolisme bestaat uit verschillende katabolische en anabolische volwegen
In een volweg: iedere metabolische stap heeft een eigen biokatalysator nodig om een
stap uit te voeren, biokatalysatoren zijn enzymen

Enzymen zijn eiwitt en

De enzymen die de stappen katalyseren zijn allen eiwitten

Het repertoire aan metabolische reacties die een cel kan uitvoeren wordt bepaald door de
aanwezigheid van het voor elke stap noodzakelijke eiwit

Elk eiwit katalyseert 1 welbepaalde stap en interageert specifiek met een bepaalde substraat-
molecule

Structuur van eiwitt en

- 20 verschillende aminozuren, (zowel 3-letter als 1-letter afgekort) die verschillende
chemische eigenschappen hebben door hun residu R
- Covalente binding = peptide binding

2

, - 1 eiwit ± 300 aminozuren

Primaire structuur (=aminozuursequentie): 1-dimensionale ketting AZ. De polypeptide keten heeft
een N-terminus (amino) en een C-terminus (carboxyl)

Door chemische interacties, zoals h2O bindingen, tussen 2 residu’s of polypeptidebindingen plooien
er delen van de keten tot alfa-schroeven of bèta-vouwbladen -> secundaire structuur

In waterig milieu gaan niet polaire (hydrofoob) AZ zich afwenden van het milieu en polaire (hydrofiel)
gaan zich richten naar het milieu -> tertiaire structuur (meestal finale structuur)

Quaternaire structuur: meerdere polypeptide ketens tot complex (2 tot 8 popypeptide)

De functi e van een eiwit wordt bepaald door zijn vorm

De uiteindelijke structuur (conformatie) bepaalt zijn functie, met welk andere molecule het kan
interageren

Andere functies naast enzymatische functie:

o Transport
o Weefselstructuur
o Opslag
o Celdeling
o Overbrengen van signalen
o Receptoren voor deze signalen op het celoppervlak
o Cel beweeglijkheid
 Functie is verbonden met hun vorm, inzicht in de vorm is cruciaal om de werking te
begrijpen, wat er misgaat en geneesmiddelen te bedenken

Eiwitten zijn geen statische structuren: door chemische modificatie kan de conformatie veranderen->
moleculaire arbeid

Wijzigingen in conformatie kunnen geïnduceerd worden door o.a.. fosforylatie, binden van ATP of
hydrolyse ATP

Hoe wordt het eiwit- repertoire van een cel of organisme bepaald?

In de natuur: verschillende eiwitten, grote verscheidenheid aan koolwaterstoffen, beperkt aantal
lipiden, 1 soort DNA en enkele soorten RNA

In het begin: eiwitten geven erfelijke informatie door

2de hypothese: suikers waren hiervoor verantwoordelijk

“DNA was een eenvoudig zuur en dus veel minder complex dan eiwitten dus zou niet de erfelijke
informatie kunnen doorgeven”

GRIFFITH experiment (longontsteking) -> pathogeen=ziekteverwekkend

 Werkte met S-stam, zag er smooth uit door de aanwezigheid van een mantel polysacharide
op de oppervlakte van bacteriën
 Werkte ook met R-stam, zagen er ruw uit door afwezigheid van de mantel (deze waren niet
pathogeen en veroorzaakten geen longontsteking)



3

, Bij het inspuiten van levende R-bacteriën of dode S-bacteriën bleven de muizen gezond

Bij mengen van levende R met dode S of extract van dode S werden de muizen ziek en stierven ze
aan een longontsteking

 Conclusie: bacteriën bevatten biomoleculen die voor transformatie kunnen zorgen van R
-> S-stam

Avery is verdergegaan op zijn experiment:

1) Wanneer ze het extract behandelen met een enzyme dat eiwitten afbreekt (protease) is
er nog steeds transformatie
2) Wanneer ze het extract behandelen met een enzyme dat het DNA afbreekt
(desoxyribonuclease) is er geen transformatie
 Het experiment werd met gezuiverde preparaten herhaald en concludeerde men dat enkel
DNA zorgde voor transformatie dus hieruit kwam er dat DNA de erfelijke informatie bevat

Watson & Crick: DNA bestaat uit 4 basis onderdelen en een driedimensionale structuur

De structuur van DNA

DNA is een polymeer van nucleotiden = polynucleotide

Een nucleotide bestaat uit pentose (5C-suiker) met fosfaat en een stikstofgroep. Het pentose suiker is
desoxyribose

- Basen:
o Pyrimidines: cytosine en thymine
o Purines: adenine en guanine
o Base is gebouwd op het 1ste C-atoom
- Hydroxylgroep op het 3de C-atoom
- Fosfaat op het 5de C-atoom
- De zin loopt in de 5’->3’ richting
- Het zijn twee anti complementaire parallelle polynucleotide ketens verbonden met
waterstofbindingen, deze zijn gevormd tussen de basenparen A-T en C-G
- De suikerfosfaatketens vormen samen een ruggengraat, waarvan de twee ruggengraten
verbonden zijn door basen. Deze verlopen in tegengestelde zin en zijn dus antiparallel
- DNA is spiraalsgewijs gewikkeld en vormt zo een dubbele helix

Replicati e van DNA

= de synthese van DNA

De dubbele keten komt los van elkaar, hierbij dienen de 2 zusterketens als matrijs (E=template) voor
de synthese (polymerisatie) ven een nieuwe keten die complementair is als gevolg van de
basenparingsregel

 Replicatie is semi-conservatief: de 2 dochtermoleculen bestaan uit 1 oude en 1 nieuwe.
De nieuwe keten wordt gepolymeriseerd uit nucleoside-trifosfaat, deze worden
gekoppeld aan de 3’-uiteinde (hydroxylgroep) van de nieuwe keten

Het nucleoside trifosfaat bevat de E die nodig is voor het aankoppelen van de nucleotide: door
hydrolyse wordt er een pyrofosfaat (2P) afgesplitst


4

Les avantages d'acheter des résumés chez Stuvia:

Qualité garantie par les avis des clients

Qualité garantie par les avis des clients

Les clients de Stuvia ont évalués plus de 700 000 résumés. C'est comme ça que vous savez que vous achetez les meilleurs documents.

L’achat facile et rapide

L’achat facile et rapide

Vous pouvez payer rapidement avec iDeal, carte de crédit ou Stuvia-crédit pour les résumés. Il n'y a pas d'adhésion nécessaire.

Focus sur l’essentiel

Focus sur l’essentiel

Vos camarades écrivent eux-mêmes les notes d’étude, c’est pourquoi les documents sont toujours fiables et à jour. Cela garantit que vous arrivez rapidement au coeur du matériel.

Foire aux questions

Qu'est-ce que j'obtiens en achetant ce document ?

Vous obtenez un PDF, disponible immédiatement après votre achat. Le document acheté est accessible à tout moment, n'importe où et indéfiniment via votre profil.

Garantie de remboursement : comment ça marche ?

Notre garantie de satisfaction garantit que vous trouverez toujours un document d'étude qui vous convient. Vous remplissez un formulaire et notre équipe du service client s'occupe du reste.

Auprès de qui est-ce que j'achète ce résumé ?

Stuvia est une place de marché. Alors, vous n'achetez donc pas ce document chez nous, mais auprès du vendeur lisaschulte20052003. Stuvia facilite les paiements au vendeur.

Est-ce que j'aurai un abonnement?

Non, vous n'achetez ce résumé que pour €11,59. Vous n'êtes lié à rien après votre achat.

Peut-on faire confiance à Stuvia ?

4.6 étoiles sur Google & Trustpilot (+1000 avis)

81989 résumés ont été vendus ces 30 derniers jours

Fondée en 2010, la référence pour acheter des résumés depuis déjà 14 ans

Commencez à vendre!
€11,59  2x  vendu
  • (0)
  Ajouter