Notes de cours
Biochemie Deel 1: hfdst. 3
- Cours
- Biochemie
- Établissement
- Vrije Universiteit Brussel (VUB)
Dit document bevat de ppt presentaties van hoofdstuk 3 en de daarbij horende notities.
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Par: BatSpeling • 7 année de cela
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Prof. BarelHoofdstuk 3. Hemoglobine voorbeeld van allosterisch eiwit
Ruimtelijke structuur van Hemoglobine. Tetrameer. alfa 2 beta 2.
Homologie in de sekwentie van de Myoglobine polypeptide keten en de alfa en
beta ketens.
Sigmoïdale verzadigingskromme van Hemoglobine. Allosterisch effect.
Invloed van pH en CO2 op de bindingskromme met O2
Invloed van het Difosfoglycerolzuur DPG op de bindingskromme met O2.
In de spieren kunnen er kleine veranderingen in PH gebeuren wanneer er veel
melkzuur wordt geproduceerd. Er moet zuurstof vrijkomen => Zuurstof komt vrij
wanneer ph daalt.
Structuur van Hemoglobine
Hemoglobine is gevormd uit 2 alfa ketens ( 141 aminozuren) en 2 beta ketens
(146 aminozuren).
De 4 ketens zijn georiënteerd zoals de 4 toppen van een tetraëder.
Compacte structuur gevormd door de 4 polypeptide ketens. Holte in het midden
van de molecule.
Wisselwerkingen tussen de alfa en de beta ketens.
Structuur van hemoglobine
Roos: alfa
Geel: beta
Homologie in de primaire structuur van Myoglobine en de alfa en beta ketens van
Hemoglobine
Als men de sekwenties van de 3 eiwitten vergelijkt observeert men dat:
Op bepaalde plaatsen identische aminozuren ( His, Leu, enz..) voorkomen.
Op talrijke plaatsen similaire aminozuren (vervanging van Leu door Ileu b.v.)
aanwezig zijn.
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