Biochemie
Hoofdstuk 1: Structuur van aminozuren, peptiden en eiwitten
(Herhaling vorig jaar) de vorming van eiwitten. DNA wordt afgeschreven tot mRNA
(=transcriptie) in de nucleus. mRNA wordt vertaald naar een eiwit (=translatie) in het
cytoplasma door en aaneenschakeling van aminozuren. Oude eiwitten kunnen ook terug
afgebroken worden tot herbruikbare aminozuren (=degradatie). Dit laatste gebeurt ook in het
cytoplasma. De half-waarde tijd van eiwitten is de tijd nodig om de helft van een bepaald
eiwit te vervangen, structuureiwitten hebben een lange half-waarde tijd, signaaleiwitten een
korte.
Een aminozuur is de basisstructuur van een eiwit. Opgebouwd uit een centraal gelegen
koolstofatoom verbonden met een waterstofatoom. Er is altijd een zwak zure carboxylgroep
(COOH) en een zwak basische aminogroep (NH2) aan verbonden. Er is echter 1
uitzondering: Proline heeft een iminogroep (NH) i.p.v. een aminogroep. Verder hangt aan het
aminozuur nog een R-groep, namelijk een variabele groep die de aminozuuridentiteit
bepaalt.
Bij pH 7 is een aminozuur een zwitterion dat 1 positieve en 1 negatieve groep heeft. Er is
dan een negatief geladen carboxylaatgroep (COO-) en een positief geladen amoniumgroep
(NH3+). Proline blijft een uitzondering, het behoudt de iminogroep.
Afhankelijk van de R-groep ontstaan er verschillende eigenschappen bij de aminozuren,
zoals hydrofobe en hydrofiele aminozuren. Bij hydrofobe aminozuren zal de het aminozuur
eerder aan de binnenkant van het eiwit zitten en bij hydrofiele aminozuren eerder
omgekeerd.
Er zijn 4 niveaus van een eiwitstructuur.
- De primaire structuur is een lineaire aminozuurketen via peptidebinding. De
aminozuren worden aan elkaar gekoppeld via de ammonium en carboxylaatgroep
waarbij water wordt afgesplitst. Vanaf dat er meer dan 10 residuen zijn in de
peptideketen, heet deze een oligopeptide. Vanaf dat er meer dan 20 zijn, heet het
een polypeptide.
Deze structuur kan al functioneel zijn als eiwit.
- De secundaire structuur is de vorming van specifieke structuren (alfa helices en bèta
sheets en omgekeerde draai) in een aminozuurketen. De structuren worden
samengehouden door niet-covalente waterstofbruggen (N-H of O-H door
elektrostatische aantrekkingskracht)
- De tertiaire structuur is een opgevouwen eiwitstructuur en is sowieso een functioneel
eiwit. Omdat het helemaal opgevouwen is, worden er binding gelegd tussen verder
uit elkaar gelegen aminozuren. Dit kan door zwavelbruggen aka disulfide bindingen
S-S, dus een covalente binding tussen twee CH 2SH restgroepen (=cysteïne). De
bindingen kunnen ook gelegd worden door ionische interacties, + en – groepen die
elkaar aantrekken of afstoten. Verder kan het ook gebeuren door hydrofobe reacties,
groepen die zich afkeren van een waterig milieu. (disulfide + ionische + hydrofobe
reacties)
De tertiaire structuur kan onderverdeeld worden in verschillende domeinen (vb.
transmembraandomein of cytoplasma domein). => zie filmpje uitleg hemoglobine
(19:30)
- De quartaire structuur is een combinatie van individuele sub units (eiwitten in tertiaire
structuur) tot een functioneel oligomerisch eiwit. Deze structuur ontstaat door niet-
covalente bindingen als waterstofbruggen, elektrostatische en hydrofobe interacties.
,Peter Ponsaerts 2020-2021 2e Bachelor
Hoofdstuk 2: enzymen
Enzymen zijn eiwitten die optreden als katalysator voor biochemische reacties in ons
lichaam. Als katalysator versnellen zij chemische reacties door de activatie-energie van een
reactie te verlagen. De meest voorkomende enzymatische reacties zijn reversibele reacties.
Dat zijn eerder evenwichtsreacties waarbij kleinere energieveranderingen gebeuren. Het
eindproduct is het substraat voor de omgekeerde reactie. Daartegenover staan irreversibele
reacties, die veel minder voorkomend zijn. Dat zijn geen evenwichtsreacties met een grote
energieverandering.
Verloop van enzymatische reacties:
1) Binding enzym en substraat tot enzym-substraat complex
2) Conversie tot enzym-intermediair complex
3) Katalyse tot enzym-product complex
4) Vrijstelling van eindproduct en herbruikbaar enzym
Reactiesnelheid van een enzymatische reactie: bij een lage substraatconcentratie treedt een
snelle lineaire stijging van initiële reactiesnelheid bij stijgende substraatconcentratie. Bij een
hoge substraatconcentratie neemt de reactiesnelheid niet meer lineair toe en bereikt de
reactiesnelheid een plateau (vmax). Extra substraat zal de snelheid niet verhogen omdat alle
enzymen al werkzaam zijn (=saturatie).
Via de maximale reactiesnelheid kan de Michaelis constante berekend worden (Km). Dit is de
substraatconcentratie bij de helft van de maximale reactiesnelheid. De Michaelis constante is
verschillend voor elk enzym en correleert met de affiniteit van het enzym voor het substraat.
Dit betekent dat hoe kleiner de Km waarde is, des te groter de affiniteit.
Een verhoging van de enzymconcentratie resulteert in een stijging van V max (meer enzymen,
dus maximale snelheid van een reactie zal stijgen). Het heeft echter geen invloed op de K m
waarde.
Hexokinase is een enzym dat glucose fosforyleert bij het binnenkomen van de cel, waarvoor
4 varianten (isozymen) bestaan. Isozymen zijn enzymen die dezelfde biochemische reactie
uitvoeren maar andere kinetische parameters hebben voor het substraat. Hexokinase 1,2 en
3 hebben een lage Km waarde en gaan een snelle opname van glucose reguleren bij een
lage concentratie aan bloedglucose. Hexokinase 4 en glucokinase hebben een hoge Km
waarde en gaan een tragere opname van glucose door de lever reguleren bij een hoge
concentratie aan bloedglucose.
De hoeveelheid geproduceerde enzymen in spiercellen is variabel. Enzymen betrokken bij
energiehuishouding vertonen een verhoogde expressie als aanpassing op een verhoogde
, Peter Ponsaerts 2020-2021 2e Bachelor
cellulaire energiebehoefte tijdens activiteit. Ze vertonen een verlaagde expressie tijdens
periodes van (cellulaire) rust. Verder heeft elk enzym een pH-optimum waarbij de
reactiesnelheid maximaal is. Als de pH lager of hoger is dan dit optimum, zal de
reactiesnelheid afnemen wegens: denaturatie enzym, wijziging actief gedeelte, wijziging
substraat, wijziging binding, … de meeste enzymen in zoogdieren hebben hun optimum bij
pH 7, maar er bestaan ook enzymen die optimaal werken in zure omgeving. Neem als
voorbeeld pepsine en trypsine. Pepsine zit in de maag en werkt het beste bij een pH van 2,
trypsine zit in de dunne darm en werkt het beste bij een pH van 8.
Ieder enzym heeft een optimale activiteit bij een bepaalde temperatuur (meestal rondom
lichaamstemperatuur). Het verloop van de curve is voor elk enzym hetzelfde:
Een langzaam stijgende enzymactiviteit tot maximum (bij te lage
temperatuur zijn de meeste enzymen niet actief).
Een maximum (optimum) treedt op.
Een snelle daling van de enzymactiviteit (bij te hoge temperatuur
treedt denaturatie van eiwitten op).
Een competitieve enzyminhibitor bindt aan dezelfde plaats als het substraat.
Deze grafiek toont dat een competitieve enzyminhibitor geen
invloed heeft op Vmax: de enzymconcentratie blijft immers
gelijk, dus ook de maximale snelheid van de reactie. Het
heeft wel een invloed op de Km waarde: er is een hogere
substraatconcentratie nodig ter competitie met de inhibitor.
Een voorbeeld van competitieve enzyminhibitie is het
influenzavirus. Deze bindt via hemagglutinine (eiwit op virus) aan siaalzuren
(monosachariden op de cel). De vrijstelling van het influenzavirus gebeurt door enzymatische
activiteit van Neuraminidase. Neuraminidase klieft siaalzuur waardoor influenzavirus
vrijgesteld wordt. Een medicament is zanamivir. Zanamivir bindt op dezelfde plaats als
siaalzuur aan het enzyme = competitieve inhibitie.
Een niet-competitieve enzyminhibitor bindt aan een andere plaats aan het substraat.
Deze grafiek toont dat de Vmax wel gaat dalen: door binding
van de inhibitor verandert de werking van het enzym. Deze
heeft echter geen invloed om de Km waarde: het substraat kan
nog altijd vrij binden aan het enzym.
Een voorbeeld van niet-competitieve enzyminhibitie is
kaliumcyanide. Cyanide bindt aan complex IV van de elektronentransportketen waardoor de
activiteit van het eiwit onderdrukt wordt, met als gevolg dat de oxidatieve fosforylatie (ATP-
productie) stopt.
Sommige enzymen zijn op zichzelf niet actief, maar vereisen de aanwezigheid van een
cofactor: kunnen metaalionen zijn, kunnen organische moleculen zijn (= co-enzymen =>
denk aan co-enzyme A in citroenzuurcyclus). Het niet-actieve enzym wordt apoenzym
genoemd. Een apoenzym + co-enzym (of cofactor) wordt een actief holoenzym genoemd.
Les avantages d'acheter des résumés chez Stuvia:
Qualité garantie par les avis des clients
Les clients de Stuvia ont évalués plus de 700 000 résumés. C'est comme ça que vous savez que vous achetez les meilleurs documents.
L’achat facile et rapide
Vous pouvez payer rapidement avec iDeal, carte de crédit ou Stuvia-crédit pour les résumés. Il n'y a pas d'adhésion nécessaire.
Focus sur l’essentiel
Vos camarades écrivent eux-mêmes les notes d’étude, c’est pourquoi les documents sont toujours fiables et à jour. Cela garantit que vous arrivez rapidement au coeur du matériel.
Foire aux questions
Qu'est-ce que j'obtiens en achetant ce document ?
Vous obtenez un PDF, disponible immédiatement après votre achat. Le document acheté est accessible à tout moment, n'importe où et indéfiniment via votre profil.
Garantie de remboursement : comment ça marche ?
Notre garantie de satisfaction garantit que vous trouverez toujours un document d'étude qui vous convient. Vous remplissez un formulaire et notre équipe du service client s'occupe du reste.
Auprès de qui est-ce que j'achète ce résumé ?
Stuvia est une place de marché. Alors, vous n'achetez donc pas ce document chez nous, mais auprès du vendeur adamsmarie. Stuvia facilite les paiements au vendeur.
Est-ce que j'aurai un abonnement?
Non, vous n'achetez ce résumé que pour €6,89. Vous n'êtes lié à rien après votre achat.
