Resume
Samenvatting Algemene Fysiologie
- Établissement
- Universiteit Antwerpen (UA)
Samenvatting hoorcolleges algemene fysiologie
[Montrer plus]
Vendeur
S'abonner
Aperçu du contenu
Algemene fysiologieHoofdstuk 1: inleiding in de fysiologie
Fysiologie is de studie van de biologische functies en levensprocessen. Er zijn enkele karakteristieken van
leven:
Complex, georganiseerd en bestaande uit cellen
Homeostase: lichaamsevenwicht of een stabiel systeem. Wanneer onze homeostase verstoord
wordt, probeert ons lichaam zo snel mogelijk te herstellen en als dat niet lukt, worden we ziek.
Ons lichaam werkt ook met een feedback systeem dat zegt hoe ons lichaam zich moet
aanpassen en wanneer dat gebeurd is, werkt het met een negatieve feedback loop (vb: bacterie
-> feedback mechanisme -> koorts -> genoeg warm -> negatieve feedback -> koorts daalt)
Reageren op prikkels
Nood aan energie
Mogelijkheid tot groei
Mogelijkheid tot reproductie
Capaciteit om te evolueren
Hoofdstuk 2: moleculaire interacties
Biomoleculen in het menselijk lichaam
Fosfaatgroepen: H2PO4 -> om proteïnen aan en uit te zetten
Koolhydraten: monosachariden (fructose, glucose, galactose), disachariden (sucrose, maltose,
lactose), polysachariden
Lipiden: fosfolipiden (met hydrofiele kop en hydrofobe staart)
Proteïnen: met bouwstenen van aminozuur, proteïne = meer dan 100 az, polypeptide = 10-100
az, oligopeptide = 2 -9 az
Nucleotiden: DNA, RNA, ATP
o ATP: adenosinetrifosfaat (3 fosfaatgroepen, ribose en adenine), belangrijkste
energiemolecule in lichaam, veel energie, maar niet zo stabiel (hoe meer energie, hoe
minder stabiel). Wanneer 1 fosfaatgroep loskomt om naar andere molecules te gaan,
blijf je met ADP en veel energie komt vrij -> ATP = ADP + P + energie
Proteïnen
Proteïnen hebben een induced-fit model wat betekent dat er bindingsplaatsen op de proteïnen zijn waar
bepaalde liganden op gaan passen. Liganden zijn bvb een fosfaatgroep of zuurstof (bij hemoglobine
bvb). Liganden hebben een specifieke vorm/constructie omdat ze anders niet op de juiste plaats gaan
binden (de bindingen zijn normaal gezien niet covalent = ze vallen er weer af). Als de proteïne een
enzym is dan spreken we niet over een ligand, maar over een substraat.
Proteïnen hebben in hun bindingen enkele eigenschappen:
Specifiteit: hoe meer specifiek de proteïne is, hoe selectiever het gaat zijn met liganden
(proteïne waar maar 1 ligand op past is zeer specifiek – bvb hemoglobine -> alleen zuurstof)
, o Peptidasen: enzymen die binden aan polypeptideketens en peptideverbindingen gaan
verbreken -> niet specifiek, kan overal knippen
o Aminopeptidase: hetzelfde als peptidasen, maar kunnen alleen binden aan de
polypeptideketens op het einde van een ongebonden aminogroep -> heel specifiek
Affiniteit: hoe sterk een ligand aan een proteïne kan binden. Bvb de affiniteit van hemoglobine
voor zuurstof is heel hoog, het kan dus heel goed binden (ook affiniteit voor CO2 is hoog en
affiniteit voor CO is nog hoger dan de twee vorige wat heel gevaarlijk kan zijn)
o Dissociatieconstante: hoe makkelijk kan een ligand van een proteïne afgehaald worden
(eigenlijk het omgekeerde van affiniteit)
o Competitie: wanneer twee liganden op dezelfde plaats kunnen binden
o Agonist: ligand dat ander ligand nadoet en zo hetzelfde effect geeft. Bvb acetylcholine is
een neurotransmitter dat op spiercellen een rustgeven effect heeft. De agonist ervan is
nicotine en daar word je ook rustig van (dit komt dan ook met slechte neveneffecten)
Isovormen: gerelateerde proteïnen met dezelfde functies, maar met andere affiniteit. Bvb
hemoglobine en foetaal hemoglobine. Fhb heeft hogere affiniteit voor O2 dan gewone hb (dit is
hoe de baby inademt)
Activatie: de meeste proteïnen in ons lichaam zijn inactief en wanneer ze nodig zijn worden ze
actief. Dit kan op verschillende manieren:
o Proteolytische activatie: Bvb tripsinogeen is de inactieve vorm van tripsine (proteïne
nodig om te verteren -> mag niet altijd actief zijn, anders zou het alles afbreken). Om
naar de actieve tripsine te gaan moeten er stukjes peptidefragmenten uit worden
geknipt (suffix ogeen of profix pro wijst vaak op inactieve proteïne)
o Cofactor: in plaats van stukjes uit te knippen, ga je hier op de inactieve proteïne een
cofactor toevoegen, hierdoor ontstaan een plaats voor de liganden is de proteïne
geactiveerd.
Modulatie: proteïnen kan je op 2 manieren moduleren: de bindingsmogelijkheden van liganden
veranderen of de proteïne-activiteit veranderen. Er zijn chemische en fysische modulatoren:
o Chemische modulatoren:
Antagonisten (of inhibitoren): gelijkend ligand, maar na binding heeft het een
helemaal ander effect of geeft geen respons (concept van pijnstillers die
neurotransmitters dat pijn doorgeven helemaal gaan innemen)
Competitieve inhibitoren: speciale vormen van antagonisten
Reversibele antagonisten: eens dat een antagonist gebonden is kan het
makkelijk terug afkomen
Competitie met normale ligand voor bindingsplaats: gaat op de plaats
van een ligand om ervoor te zorgen dat niets meer kan binden
Mate van inhibitie: hoe hoger de concentratie ligand, hoe minder de
inhibitie
Allosterische modulatoren (activatie): binden reversibel op een andere plaats en
wijzigen de vorm van de bindingsplaats (zodat een ligand kan binden) ->
belangrijk voor het actief maken van proteïnen. Er bestaan ook allosterische
modulatoren (inhibitie) die omgekeerd werken: door weg te gaan verandert de
vorm van de bindingsplaats en kan een ligand binden en de proteïne actief
worden.
, Covalente modulatoren: functionele groepen (vaak fosfaatgroepen) die gaan
binden aan de proteïne en eigenschappen gaan wijzigen. Bvb de celcyclus: in de
celcyclus start de cel op een bepaald moment met de deling. De cel weet dat hij
moet gaan delen door transcriptiefactor E2F. deze transcriptiefactor mag niet
altijd actief zijn, omdat de cel anders constant zou delen, dus ze wordt
vastgehouden door pRb en dit beslist dus wanneer E2F wordt losgelaten en
celcyclus start. De beslissing gebeurt door fosforylatie = een fosfaatgroep op
pRb te laten binden. Bij defosforylatie wordt de affinietit tussen E2F en pRb
groot en neemt pRb de E2F weer vast en stopt de cel met delen
o Fysische modulatoren:
pH: als je zuur krijgt ga je zwavelverbindingen breken waardoor je een andere
structuur krijgt -> gedenatureerde proteïne (eiwit verandert van structuur)
Temperatuur: bvb eiwit wordt wit bij warmte
Hoofdstuk 3: compartimentatie van cellen en weefsels
Functionele lichaamscompartimenten: in de cellen hebben we intracellulair vloeistof en rond de cellen
hebben we extracellulair vloeistof die we nogeens kunnen verdelen in interstitiële vloeistof (tussen
cellen) en plasma (voor bloedcellen). De wanden van bloedvaten vormen dus de grens tussen plasma en
interstitiële vloeistof. Deze wanden noemen we capillaire wanden en ze bestaan uit endotheelcellen
(met openingen tussenin -> beweging mogelijk tussen stoffen in plasma en interstitiële vloeistoffen)
Biologische membranen
Functies van biologische membranen:
Fysische isolatie: intracellulair en extracellulair vloeistof worden van elkaar gescheiden
Uitwisseling met omgeving: ondanks de scheiding is er uitwisseling van stoffen en moleculen
mogelijk
Communicatie
Structuur: cytoskelet (aan binnenkant van cel) of structuur weefsels (cel-cel interactie en cel-
matrix interactie)
Opbouw biologische membranen:
Fosfolipiden met hydrofiele kop en hydrofobe staart
Cholesterol tussen de lipiden (voor soepelheid)
Proteïnen:
o Tussen de fosfolipiden: transmembraanproteinen (bvb integrine – voor contact met
extracellulair): 1. combinatie van veel aminozuren die lange staarten vormen met aan
de buitenkant van de cel een carboxylgroep (koolhydraten) en aan de binnenkant een
NH2 groep en een fosfaatgroep. 2. ze bestaan vaak uit 7 of 12 segmenten die 20-25
aminozuren lang zijn (zo veel omdat je de hele membraandikte wil overspannen met
deze proteïne). 3. Deze proteïnen zijn hydrofoob (apolair) omdat ze tussen de staarten
liggen. 4. Ze zijn vaak niet covalent gebonden met fosfolipiden.
o Rond membraan: perifere proteïnen: vaak gehecht aan transmembranaire proteïnen en
zijn vaak enzymen en structurele bindingsproteinen
Les avantages d'acheter des résumés chez Stuvia:
Qualité garantie par les avis des clients
Les clients de Stuvia ont évalués plus de 700 000 résumés. C'est comme ça que vous savez que vous achetez les meilleurs documents.
L’achat facile et rapide
Vous pouvez payer rapidement avec iDeal, carte de crédit ou Stuvia-crédit pour les résumés. Il n'y a pas d'adhésion nécessaire.
Focus sur l’essentiel
Vos camarades écrivent eux-mêmes les notes d’étude, c’est pourquoi les documents sont toujours fiables et à jour. Cela garantit que vous arrivez rapidement au coeur du matériel.
Foire aux questions
Qu'est-ce que j'obtiens en achetant ce document ?
Vous obtenez un PDF, disponible immédiatement après votre achat. Le document acheté est accessible à tout moment, n'importe où et indéfiniment via votre profil.
Garantie de remboursement : comment ça marche ?
Notre garantie de satisfaction garantit que vous trouverez toujours un document d'étude qui vous convient. Vous remplissez un formulaire et notre équipe du service client s'occupe du reste.
Auprès de qui est-ce que j'achète ce résumé ?
Stuvia est une place de marché. Alors, vous n'achetez donc pas ce document chez nous, mais auprès du vendeur werneryakira. Stuvia facilite les paiements au vendeur.
Est-ce que j'aurai un abonnement?
Non, vous n'achetez ce résumé que pour €6,39. Vous n'êtes lié à rien après votre achat.
Peut-on faire confiance à Stuvia ?
4.6 étoiles sur Google & Trustpilot (+1000 avis)
76669 résumés ont été vendus ces 30 derniers jours
Fondée en 2010, la référence pour acheter des résumés depuis déjà 14 ans