Garantie de satisfaction à 100% Disponible immédiatement après paiement En ligne et en PDF Tu n'es attaché à rien
logo-home
Recherché précédemment par vous
Recherché précédemment par vous
logo
samenvatting enzymologie €5,49
Ajouter au panier
Accédez rapidement à
Aperçu
  2.  
  3. Artesis Plantijn Hogeschool Antwerpen (Artesis)
  4.  
  5. Biomedische Laboratoriumtechnologie
  6.  
  7. Biochemie

Resume

samenvatting enzymologie
 18 vues  0 fois vendu

samenvatting van de gebruikte slides van enzymologie. Dit vak werd gegeven door mevrouw Heykers

Aperçu 4 sur 37  pages

Infos sur le Document

  • 17 janvier 2023
  • 37
  • 2022/2023
  • Resume

Sujets

École, étude et sujet

Tous les documents sur ce sujet (15)

Vendeur

avatar-seller
Liesje27

Aperçu du contenu

Enzymologie samenvatting
Herhaling
 EIWIT
 KATALYSATOR
 Globulair wateroplosbaar
 Versnellen de reactie 109 tot 1014 maal
 Katalyseren elke chemische reactie in organisme
 Worden niet verbruikt
 Komen voor in lage conc. 10-11 M
o Worden niet verbruikt dus weinig nodig
 Worden na verloop van tijd vervangen
 Lage temp, neutrale pH (37°C)
o Elk enzym heeft optimale T en pH
 Denatureren
o Tertaire structuur gaat verloren doordat interacties tussen zijketens en aminozuren
verloren gaan

Werking
Katalytische werking
 Enzym verlaagt activeringsenergie waardoor reactie sneller
kan gaan
 Verlaging door moleculen optimaal te plaatsen voor reactie
 Actief centrum regelt optimale plaatsing



Actief centrum
 Sleutel slot
o Rigide structuur, zeer specifiek
 Induced fit
o Enzym past zich aan aan reagens
 In realiteit combinatie van 2 aanwezig



Specificiteit
 Reactie: 1 per enzym
 Substraatafhankelijk
 Zwakke specificiteit / Groepsspecificiteit
o Minder specifiek, reactie met een type groep
o Bv: ligases, ploymerases
 Absolute specificiteit
o Zeer kieskeurig

,Controlemechanismen
 Controle via synthese
o Lichaam maakt stoffen aan die synthese van enzymen activeren
 Controle via wijzigingen in de covalente structuur
o Enzymen worden door wijzigingen geactiveerd op de plaats waar ze moeten werken
 Allosterische controle
o Binding op allerostersche site brengt verandering
o Activator: active site verandert en enzym kan beginnen werken
o Inhibitor: active site verandert waardoor enzym niet meer werkt
o Zowel reversibel als irreversibel mogelijk




Beinvloeden van enzymwerking
Temperatuur
 Elke enzym heeft optimale temperatuur
 Te laag: niet genoeg energie om reactie te starten
 Te hoog: denaturatie

pH
 Elk enzym heeft optimale pH
o Werking met buffers
 Te hoog en te laag: denaturatie

Enzymconcentratie
 Hoe meer enzymes hoe sneller de reactie indien er overmaat aan
substraat is

Substraatconcentratie
 Snelheid wordt constant in tijd
 Michaelis-Menten vgl

Inhibitoren
 Competitief:
o inhibitor lijkt op enzym + bindt op actief centrum
 Niet Competitief
o bindt enzym op andere plek dan actieve site, maar deze binding wijzigt actieve site

,Enzymkinetiek
algemeen




K4 is mogelijk in theorie: zeer nadelig in praktijk



 S= substraat: neemt na tijd af
 P= product: neemt toe met tijd
 E= enzym: concentratie neemt af met
tijd
 ES= enzymsubstraat: neemt toe




Evenwicht tussen E en ES
Steady state= er wordt evenveel ES gevormd als afgebroken = enigste tijd dat er iets gezegd kan
worden over enzym
Pre-stady stade= meer ES gevormd als afgebroken
Post steady stade= meer ES afgebroken als gevormd

Michaelis-Menten vergelijking
 Bij steady state
 Totale enzymconcentratie: [ Et ] =[ E ] + [ ES ]

Michaelis-Menten constante

, Enzymconcentratie



Michaelis-Menten vergelijking




Vereenvoudigde Michaelis-Menten




 enkel als alle enzymen verzadigd zijn

MM-curve




 substraatconcentratie niet gekend?
o Bij zeer lage concentratie gaan werken om concentratie te berekenen
 Enzymconcentratie niet gekend?
o Bij hoge concentratie gaan werken om enzymconcentratie te berekenen


Betekenis van Parameters
KM
 Afhankelijk van : Enzym, Substraat, pH, Temperatuur, Ionensterkte
o Hoe kleiner KM= hoe groter de affiniteit
v max
 [ S ] waarbij v =
2
o Helft van actieve centra gebonden aan substraat
o Fractie van bezette actieve centra bepalen
[ S]
 Y=
K M [S]
 Dissociatieconstante

Les avantages d'acheter des résumés chez Stuvia:

Qualité garantie par les avis des clients

Qualité garantie par les avis des clients

Les clients de Stuvia ont évalués plus de 700 000 résumés. C'est comme ça que vous savez que vous achetez les meilleurs documents.

L’achat facile et rapide

L’achat facile et rapide

Vous pouvez payer rapidement avec iDeal, carte de crédit ou Stuvia-crédit pour les résumés. Il n'y a pas d'adhésion nécessaire.

Focus sur l’essentiel

Focus sur l’essentiel

Vos camarades écrivent eux-mêmes les notes d’étude, c’est pourquoi les documents sont toujours fiables et à jour. Cela garantit que vous arrivez rapidement au coeur du matériel.

Foire aux questions

Qu'est-ce que j'obtiens en achetant ce document ?

Vous obtenez un PDF, disponible immédiatement après votre achat. Le document acheté est accessible à tout moment, n'importe où et indéfiniment via votre profil.

Garantie de remboursement : comment ça marche ?

Notre garantie de satisfaction garantit que vous trouverez toujours un document d'étude qui vous convient. Vous remplissez un formulaire et notre équipe du service client s'occupe du reste.

Auprès de qui est-ce que j'achète ce résumé ?

Stuvia est une place de marché. Alors, vous n'achetez donc pas ce document chez nous, mais auprès du vendeur Liesje27. Stuvia facilite les paiements au vendeur.

Est-ce que j'aurai un abonnement?

Non, vous n'achetez ce résumé que pour €5,49. Vous n'êtes lié à rien après votre achat.

Peut-on faire confiance à Stuvia ?

4.6 étoiles sur Google & Trustpilot (+1000 avis)

52510 résumés ont été vendus ces 30 derniers jours

Fondée en 2010, la référence pour acheter des résumés depuis déjà 14 ans

Commencez à vendre!
€5,49
  • (0)
Ajouter au panier
Ajouté