Resume
Samenvatting deel Biochemie (Marleen Van Troys)
- Établissement
- Universiteit Gent (UGent)
Samenvatting deel Biochemie
[Montrer plus]
Vendeur
S'abonner
Aperçu du contenu
Belang van kennis van biomoleculen voor Bachelor in Science in Revalidatie en Kinesitherapie- Case study: ‘Cystic fibrosis’ en behandeling van deze ziekte
Cystic fibrosis (CF, mucoviscidose of taaislijmziekte):
- genetische ziekte die jonge mensen treft
- wijzigingen (mutaties) in het genetisch materiaal zorgen voor een wijziging in één biomolecule
- dagelijkse, intensieve fysiotherapie- behandeling nodig
- Probleem in het transport van chloride-ionen en dus watermoleculen in en uit cellen => taaie slijmen
- verhoogde slijmopbouw in de longen vormt een constant gevaar voor infectie
H0: Inleiding
0.1 Biomoleculen zijn organische (macro)moleculen
Biomoleculen: kleine moleculen zoals eenvoudige suikers (bijv. glucose), vitaminen, hormonen (bijv.
oestrogeen) tot heel omvangrijke moleculen (macromoleculen) zoals eiwitten en nucleïnezuren
- bevatten als hoofdelementen C en H maar ook vaak zuurstof, stikstof, zwavel en fosfor
- functie van deze moleculen hangt ook samen met hun driedimensionale vorm
Biologische macromoleculen = biopolymeren
Interacties tussen biomoleculen en hun bouwstenen zijn van chemische aard: covalente chemische bindingen,
niet- covalente interacties of zwakke krachten tussen de chemische groepen die ze op hun oppervlak dragen
0.2 Overzicht van de drie biopolymeren: eiwitten, nucleïnezuren en polysacchariden.
De hoofdtypes van biomoleculen zijn de eiwitten, de nucleïnezuren, de polysacchariden (of complexe suikers)
en de vetten (of lipiden).
Biopolymeren: eiwitten, nucleïnezuren en polysacchariden: opgebouwd door het covalent op elkaar binden
van stabiele eenheden of monomeren
- homobiopolymeren: deze bestaan uit slechts één type monomeer, bv bepaalde suikers
- heterobiopolymeren: deze bestaan uit covalente koppeling van verschillende monomere eenheden, bv.
eiwitten en nucleïnezuren (DNA, RNA)
Eiwitten
= polypeptideketens: bestaan uit aminozuren
bv. myoglobine = belangrijk spiereiwit dat in de spiercellen zuurstofmoleculen
vasthoudt en overdraagt aan de energieproducerende processen in de spiercellen
- 20 aminozuren komen voor in de natuur
Monosacchariden/ suikers
- disacchariden zoals maltose, lactose of sucrose
- polysacchariden: honderden tot duizenden suikermoleculen covalent op elkaar gekoppeld
- bv. amylose uit zetmeel en glycogeen (reserve aan glucose wordt gestockeerd in de levercellen
Nucleïnezuren:
- DNA bestaat uit twee lange ketens covalent op elkaar gebonden nucleotiden
- RNA
Lipiden/ vetten
- kleinere moleculen (dus geen polymeren)
- via zwakke (niet-covalente) krachten supramoleculaire structuren kunnen vormen
,0.3 Het belang van niet-covalente aantrekkingskrachten (zwakke krachten) in de structuur, stabiliteit en
functie van biomoleculen.
Tussen monomere eenheden van de macromoleculaire biopolymeren -> covalente bindingen
Voor de functie van de biopolymeren -> niet-covalente zwakke elektrostatische aantrekkingskrachten tussen
delen van deze grote moleculen
- Functioneel DNA = dubbelhelix die via heel specifieke H-brugvorming samen kan blijven
- Het eiwit myoglobine kan enkel zijn functie uitoefenen als de polypeptideketen op de getoonde
complexe wijze is opgevouwen. Het eiwit blijft in deze vorm door heel specifieke niet covalente zwakke
elektrostatische aantrekkingen tussen verschillende delen van de polymere eiwitketen.
Slechts bij uitzondering (en dan vooral voor eiwitten die buiten de cel functioneren) wordt het vormen van de
correcte 3D-vorm van een eiwit nog extra ondersteund door een aantal covalente bindingen.
Eiwitten vormen complexen met andere moleculen door het vormen van tal van zwakke aantrekkingskrachten
ter hoogte van het contactoppervlak tussen de partnermoleculen => moleculaire herkenning
Moleculaire herkenning steunt op de aanwezigheid van chemische groepen/ functionele groepen met
welbepaalde eigenschappen op het oppervlak van de biomoleculen. Biomoleculen gebruiken dus ook
niet-covalente aantrekkingskrachten in hun communicatie met andere biomoleculen.
- interactie van het insulinehormoon met zijn ‘receptor’-eiwit zet cellen (spiercellen, levercellen) aan om
glucosemoleculen op te nemen bij een te hoge glucoseconcentratie in het bloed
- moleculaire herkenning op basis van zwakke krachten vormt de basis van SARS-CoV-2 infectie. Het
stekeleiwit (Spike protein) en de varianten ervan herkennen een eiwit op menselijke cellen waardoor ze
de cel binnendringen (infectie).
Niet-covalente zwakke aantrekkingen tussen moleculen (intermoleculaire krachten) werden reeds behandeld
in de cursus chemie. Deze worden herhaald in hoofdstuk 1 met specieke focus op biomoleculen in waterige
oplossingen.
0.4 Functionele groepen en hun eigenschappen: een overzicht.
Voor biochemie is ondermeer van belang te kennen:
- het verschil tussen de carbonylfunctie (keton- of aldehydefunctie) en de carboxylfunctie R-(CO)-OH. De
carboxylfunctie heeft zwak zure eigenschappen, de corresponderende base is het negatief geladen
carboxylaation (vergelijk met ethaanzuur of azijnzuur).
- het verschil tussen de aminefunctie -NH2 en de amidefunctie –(CO)-NH2. De amine- functie is een
zwak basische functie en de zure vorm is het positief geladen –NH3+. In tegenstelling tot de
aminefunctie is de amide-functie geen base (neemt dus geen waterstofkation op). Ze zijn wel beide
polair.
- de chemische reactiviteit tussen functionele groepen:
- bijv. een ester vormt zich bij de reactie tussen een carboxyl-functie en een hydroxylfunctie:
R-(CO)-OH + R’-OHR-(CO)-OR’ + H2O
- bijv. een amide R-(CO)-NH2v ormt zich bij de reactie tussen een aminefunctie en een
geactiveerde carboxylfunctie (bijv. een zuurchloride R-(CO)-Cl)
- Zowel een ester- als een amide-binding kunnen door reactie met water hydrolyseren. Bijv ester
R-(CO)-OR’ + H2OR-(CO)-OH + R’-OH
,- Polair (hydrofiel) vs apolair (hydrofoob) karakter van de functionele groep
In polaire functionele groepen is er een asymmetrische ladingsverdeling (aangeduid met ∂+ en ∂-)
- het zwak zuur of basisch karakter van de functionele groepen waardoor ze afhankelijk van de pKa van
de zure functie in de functionele groep en de pH waarbij ze zich bevinden negatief, niet-geladen of
positief geladen kunnen zijn
- De mate waarin functionele groepen met andere functionele groepen kunnen zwakke
aantrekkingskrachten aangaan (bijv. zoutbruggen of H- brugvorming)
- In de (bio)chemie wordt naast de term alkylketen (R) voor een koolstofketen ook
de term acylketen voor een koolstofketen met een eindstandige carbonylgroep
gebruikt. Als de R-groep in een acylgroep een methylgroep is spreekt men van
een acetylgroep.
, Hoofdstuk 1: Niet-covalente krachten tussen biomoleculen (intermoleculaire aantrekkingskrachten)
De belangrijkste niet-covalente aantrekkingskrachten (steeds elektrostatische aantrekkingen) zijn:
- tussen geladen of polaire groepen in biomoleculen:
- ionaire of elektrostatische aantrekking
- dipoolinteracties (ook dipool-dipoolkrachten of Keesomkrachten)
- waterstofbrugvorming (H-brugvorming)
- tussen apolaire groepen in biomoleculen: de Londonkrachten (van der Waals krachten)
<-> covalente bindingen in moleculen: bv. O-H in H2O
Deze aantrekkingskrachten treden op tussen de functionele groepen. Biologische reacties gaan door in
vloeibaar water en de zwakke aantrekkingskrachten tussen biomoleculen worden op verschillende wijze
beïnvloed door de aanwezige watermoleculen.
1.1 Ionaire aantrekking (zoutbrug/ ionbinding)
- negatief geladen functionele groep (anion) + positief geladen groep (kation)
- sterkte wordt gegeven door de wet van Coulomb (+/-33kJ):
F is recht evenredig met de ladingen (q1 en q2) en is omgekeerd evenredig met het
kwadraat van de afstand r en met de dielektriciteitsconstante (D) van de omgeving.
Luchtledige: D = 1 en in water: D = 80. In water zal deze aantrekkingskracht dus
afgezwakt worden.
dipool-dipoolkracht (dipool-dipoolinteractiekracht/ Keesomkracht)
- polaire moleculen/ functionele groepen met partiële positieve of negatieve ladingen d
- zwakker dan kracht tussen ionen
- rechtevenredig met het product van de nettodipoolmomenten van elke molecule/ functionele groepen in
een biomolecule en omgekeerd evenredig met r3
1.2 Waterstofbruggen
- niet-covalente elektrostatische aantrekking waarmee onder andere watermoleculen elkaar aantrekken
- tussen moleculen met geschikte functionele groepen (-OH, -NH2, -COOH, -CONH2) waarin de
atomen een sterk elektronegatief karakter hebben (door aanwezigheid van zuurstof- en stikstofatomen)
- tussen O-H en N-H groepen enerzijds en de elektronegatieve atomen N en O anderzijds op
voorwaarde dat deze laatste een vrij elektronenpaar ter beschikking hebben
Als voorbeeld nemen we als functionele groepen een alcohol- en een
aminogroep. Deze groepen beschikken beiden over H-atomen gebonden op
O of N en een vrij elektronenpaar op O of N. Hierdoor vormt zich een sterk
positieve partiële lading op het H-atoom en een sterk negatieve lading op
het N- of O-atoom.
- waterstofdonor = functionele groep met H-gebonden op O of N en met ∂+ op het H-atoom
- waterstofacceptor = functionele groep die ∂- draagt
- zwakke aantrekkingskracht (10-30 kJ)
- De sterkte van de aantrekking via waterstofbrugvorming hangt ook af van de relatieve positie van de
betrokken atomen: lineaire waterstofbruggen zijn het sterkst.
Les avantages d'acheter des résumés chez Stuvia:
Qualité garantie par les avis des clients
Les clients de Stuvia ont évalués plus de 700 000 résumés. C'est comme ça que vous savez que vous achetez les meilleurs documents.
L’achat facile et rapide
Vous pouvez payer rapidement avec iDeal, carte de crédit ou Stuvia-crédit pour les résumés. Il n'y a pas d'adhésion nécessaire.
Focus sur l’essentiel
Vos camarades écrivent eux-mêmes les notes d’étude, c’est pourquoi les documents sont toujours fiables et à jour. Cela garantit que vous arrivez rapidement au coeur du matériel.
Foire aux questions
Qu'est-ce que j'obtiens en achetant ce document ?
Vous obtenez un PDF, disponible immédiatement après votre achat. Le document acheté est accessible à tout moment, n'importe où et indéfiniment via votre profil.
Garantie de remboursement : comment ça marche ?
Notre garantie de satisfaction garantit que vous trouverez toujours un document d'étude qui vous convient. Vous remplissez un formulaire et notre équipe du service client s'occupe du reste.
Auprès de qui est-ce que j'achète ce résumé ?
Stuvia est une place de marché. Alors, vous n'achetez donc pas ce document chez nous, mais auprès du vendeur JolienSVH. Stuvia facilite les paiements au vendeur.
Est-ce que j'aurai un abonnement?
Non, vous n'achetez ce résumé que pour €5,49. Vous n'êtes lié à rien après votre achat.
Peut-on faire confiance à Stuvia ?
4.6 étoiles sur Google & Trustpilot (+1000 avis)
80364 résumés ont été vendus ces 30 derniers jours
Fondée en 2010, la référence pour acheter des résumés depuis déjà 14 ans