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Samenvatting biochemie 2BA
- Cours
- Biochemie
- Établissement
- Universiteit Antwerpen (UA)
Dit is een samenvatting van de lessen biochemie.
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BIOCHEMIEHOOFDSTUK 1: STRUCTUUR VAN AMINOZUREN, PEPTIDEN EN EIWITTEN
LEVENSLOOP VAN EIWITTEN:
=> DNA wordt afgeschreven tot mRNA (transcriptie) in de nucleus.
=> mRNA wordt vertaald naar een eiwit (translatie) in het cytoplasma door
aaneenschakeling van aminozuren
=> Oude eiwitten worden terug afgebroken tot hergebruikers aminozuren
(degradatie)
Half-waarde tijd van eiwitten = tijd nodig om de helft van een bepaald eiwit te
vervangen? (structuur vs signaaleiwit)
STRUCTUUR VAN EEN AMINOZUUR:
=> Centraal: C verbonden met H
=> Een zwak zure carboxylgroep
(COOH)
=> Een zwak basische aminogroep
(NH2) bij 19/20 aminozuren
(Uitzondering Proline: iminogroep
(NH))
=> Variabele groep ( R) die de
identiteit van het aminozuur bepaald
=> KENNEN (tekenen of
herkennen)
, STRUCTUUR VAN EEN AMINOZUUR BIJ PH 7
De zwitterion vorm met 1 positieve en 1 negatieve groep
=> Een negatief geladen
carboxylaatgroep (COO-)
(COOH → COO- + H+)
=> Een positief geladen
amoniumgroep (NH3+) Bij
19/20 aminozuren
(NH2 + H+ → NH3+)
(Uizondering proline: blijft
iminogroep)
NAAMGEVING EN STRUCTUUR VAN DE 20 AMINOZUREN
=> Hoef je niet in detail te kunnen benoemen
=> De specifieke R-groep bepaalt de karakteristieken van een aminozuur.
=> Naamgeving kan over verschillende manieren: Naam, 3 letteraanwijzing en
hoofdletter
Bv. Tyrosine, Tyr, Y
Afhankelijk van de R groep kunnen er verschillende eigenschappen ontstaan:
=> Hydrofobe aminozuren (Deze zullen zich voornamelijk bevinden aan de
binnenkant van een eiwit)
=> Hydrofiele aminozuren ( Deze zullen zich voornamelijk bevinden aan de
buitenkant van een eiwit)
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