Resume
Samenvatting biochemie
- Cours
- Biochemie (1216GENRVK)
- Établissement
- Universiteit Antwerpen (UA)
Samenvatting van het vak biochemie geschreven aan de hand van de lesnotities en powerpoints
[Montrer plus]
Vendeur
S'abonner
Aperçu du contenu
Samenvatting biochemieHoofdstuk 1 structuur van aminozuren, peptiden en eiwitten
Eiwitten zijn noodzakelijk voor het functioneren van de cel.
DNA wordt afgeschreven tot mRNA (transcriptie) in de nucleus (alle eiwitten die in ons lichaam
aanwezig zijn worden op het niveau van DNA gecodeerd, transcriptie zorgt ervoor dat het
boodschapper RNA wordt)
mRNA wordt vertaald naar een eiwit (translatie) in het cyptoplasma door aaneenschakeling van
aminozuren. (eiwitten worden opgebouwd uit aminozuren, aminozuren zijn de bouwstenen)
Om de cirkel compleet te maken: oude eiwitten worden terug afgebroken tot herbruikbare
aminozuren (degradatie) (gebeurd in het cyptoplasma)
Half-waarde tijd van eiwitten = tijd nodig om de helft van een bepaald eiwit te vervangen (structuur
versus signaaleiwit) (eiwit komt niet alleen voor, vaak hoge concentratie aanwezig om de cel goed te
kunnen laten functioneren. Structuureiwitten gaan een lange half-waarde tijd hebben, omdat deze
eiwitten van belang zijn voor de structuur van een cel dus die kunnen niet snel verdwijnen.
Signaaleiwitten kunnen een korte half-waarde tijd hebben, omdat bepaalde signalen maar voor een
korte duren mogen plaatsvinden.
Structuur van een eiwit:
Aminozuren zijn de basis van een eiwit. Om een eiwit te vormen vind er een aaneenschakeling van
aminozuren plaats.
- Een centraal gelegen koolstofatoom (C) verbonden met een waterstofatoom (H)
- Een zwak zure carboxygroep (COOH)
- Een zwak basische aminogroep (NH2) bij 19/20 aminozuren
(uitzondering proline: iminogroep (NH))
- Een variabele groep (R) die de aminozuuridentiteit bepaalt
Dit is de algemene vorm van een aminozuur, echter zo komt het niet voor in het lichaam. In het
lichaam zitten we met een pH van 7, een aminozuur gaat voorkomen in de vorm van een zwitterion.
De zwitterion vorm met één positieve en één negatieve groep
- een negatief geladen carboxylaatgroep (COO -) (COOH COO- + H+)
- Een positief geladen amoniumgroep (NH3+) bij 19/20 aminozuren
(NH2 + H+ NH3+) (uitzondering proline: blijft iminogroep)
,Je hoeft ze niet in detail te tekenen. Namen wel kennen.
Door de variatie in de R groep ontstaan er toch een aantal verschillende eigenschappen.
Linker rij zijn de hydrofobe aminozuren (algemeen binnenkant eiwit)
De andere twee rijen zijn hydrofiele aminozuren (algemeen buitenkant eiwit)
Primaire structuur lineaire aminouurketen (kan functioneel zijn, bv. insuline) (de verschillen de
aminozuren zitten gewoon aaneengeschakeld)
Secundaire structuur vorming van specifieke structuren in een aminozuurketen (kunnen beta
sheets of alfa helixen zijn)
Tertiaire structuur volledige opgevouwde vorm van een eiwit, eiwit kan hier volledig funtioneel
zijn
Quartaire structuur complexe oligomere eiwitstructuren (funtioneel eiwitcomplex) (combinatie
van verschillende tertiaire structuren)
Primaire structuur van eiwitten
- Lineaire keten van aminozuren via peptidebinding (aminozuren worden aan elkaar
verbonden door een peptidebinding)
- Koppeling van aminozuren via ammoniumgroep en carboxylaatgroep (van het aminozuur)
Peptide binding wordt gemediseerd in het ribosoom. Bij de peptidebinding wordt er een
watermoleculen afgesplitst.
Een peptideketen heeft een amino (N) en carboxy (C) terminus.
Het aantal aminozuren (residuen) in een peptideketen wordt weergegeven door di, tri, tetra, penta,…
(vb. octapeptide peptideketen bestaande uit 8 aminozuren).
Wanneer dat het langer wordt: van 10 tot 20 residuen: oligopeptide
Meer dan 20 residuen: polypeptide
,Sheet structure blad structuur, wordt ook wel beta sheet genoemd.
Reverse turn omgekeerde draai
Secundaire structuren vormen nog geen functioneel eiwit, dit is alleen een proces wat vanzelf
gebeurd
Structuren worden bijeengehouden door niet-covalente waterstofbruggen.
N-H of O-H binding door elektrotatische aantrekkingskracht.
Waterstofbruggen zijn altijd in de omgeving bij dichtbijliggende aminozuren
Tertiaire structuur van een eiwit
- Omvat de finale 3D structuur van een eiwit
- Bindingen tussen verder gelegen aminozuren
Hier gaan bindingen plaatsvinden tussen verder van elkaar afliggende aminozuren, zo kan er een 3d
structuur gevormd worden.
Er gaan verschillende soorten interacties kunne plaatsvinden: hydrofobe interacties (plooien naar de
binnenkant van eiwitten.
Zwavelbruggen: disulfide binding (S-S)
- Covalente binding tussen twee “-CH2SH” restgroepen (cysteïne residuen)
Ionische interacties: + of – geladen groepen
- Aantrekken of afstoten
Hydrofobe interacties:
- Keren zich af van een waterig milieu
Domein is, wanneer we gaan kijken naar een tertiaire structuur, regio binnen het eiwit. Het maakt
effectief deel uit van het eiwit
Tertiaire structuur van eiwitten
Myoglobine is een zuurstof-bindend eiwit dat voorkomt in hart- en skeletspiercellen.
Opgebouwd uit 153 aminozuren.
De secundaire structuur wordt gevormd door 8 alpha-helixen.
Heeft een bindingsplaats voor een heemgroep.
vormt het actieve centrum van het myoglobine eiwit.
, De SERCA pomp transporteert Ca2+ vanuit het cyptoplasma naar het sacroplasmatisch reticulum.
Meerdere secundaire structuren vormen een complexe tertiaire eiwitstructuur bestaande uit
verschillende (functionele) domeinen.
Quartaire structuur van eiwitten
Combinatie van individuele subunits (eiwitten in tertiaire structuur) tot een functioneel oligomerisch
eiwit.
Quartaire structuur ontstaat door niet-covalente bindingen: waterstofbruggen, elektrostatische en
hydrofobe interacties.
Hoofdstuk 2 enzymen
Enzymen zijn eiwitten die optreden als katalysator voor biochemische reacties in ons lichaam.
Enzymen en substraat gaan een verbinding aan en vervolgens gaat er een biochemische reactie
plaatsgrijpen waardoor dat er eindproducten gaan ontstaan.
Als katalysator versnellen zij chemische reacties door de activatie-energie van een reactie te
verlagen.
Les avantages d'acheter des résumés chez Stuvia:
Qualité garantie par les avis des clients
Les clients de Stuvia ont évalués plus de 700 000 résumés. C'est comme ça que vous savez que vous achetez les meilleurs documents.
L’achat facile et rapide
Vous pouvez payer rapidement avec iDeal, carte de crédit ou Stuvia-crédit pour les résumés. Il n'y a pas d'adhésion nécessaire.
Focus sur l’essentiel
Vos camarades écrivent eux-mêmes les notes d’étude, c’est pourquoi les documents sont toujours fiables et à jour. Cela garantit que vous arrivez rapidement au coeur du matériel.
Foire aux questions
Qu'est-ce que j'obtiens en achetant ce document ?
Vous obtenez un PDF, disponible immédiatement après votre achat. Le document acheté est accessible à tout moment, n'importe où et indéfiniment via votre profil.
Garantie de remboursement : comment ça marche ?
Notre garantie de satisfaction garantit que vous trouverez toujours un document d'étude qui vous convient. Vous remplissez un formulaire et notre équipe du service client s'occupe du reste.
Auprès de qui est-ce que j'achète ce résumé ?
Stuvia est une place de marché. Alors, vous n'achetez donc pas ce document chez nous, mais auprès du vendeur anneliekenaalden. Stuvia facilite les paiements au vendeur.
Est-ce que j'aurai un abonnement?
Non, vous n'achetez ce résumé que pour €4,39. Vous n'êtes lié à rien après votre achat.
Peut-on faire confiance à Stuvia ?
4.6 étoiles sur Google & Trustpilot (+1000 avis)
52510 résumés ont été vendus ces 30 derniers jours
Fondée en 2010, la référence pour acheter des résumés depuis déjà 14 ans
