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Samenvatting Biotechnologie en maatschappij week 3(B-B1BIOT09)
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In dit document zijn de leerdoelen uitgewerkt van week 3 van de cursus.
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Biotechnologie leerdoelen week 31. Kunnen uitleggen wat de primaire, secundaire, tertiaire en quaternaire structuur van
een eiwit zijn en hoe ze bepaald worden.
Voorbeelden van eiwitten:
- structuur (in het cytoskelet bv)
-transport (hemoglobine)
-beweging (myosine en actine)
-signaal overdracht en afweer (antilichamen)
-enzymen (verlagen de activeringsenergie van een reactie)
-transcriptie regulatie
Therapautishce eiwitten zijn bv EPO, insuline
Eiwit= keten van aminozuren (polypeptiden)
Per aminozuurgroep:
Aminogroep
Carboxylgroep
Zijketen (verschilt)
Aminozuren gekoppeld met peptide binding (=covalente binding tussen aminozuren die
ontstaat door dehydratatie reactie tussen zuur groep en amino groep)
Primaire structuur
= volgorde van aminozuren
Secundaire structuur
= lokale structuren die in een polypeptide gevormd kunnen worden
Alfa helixes en beta sheets door waterstofbruggen tussen amino- en
zuurgroep van verschillende aminozuren
Ontstaan door waterstofbruggen in de backbone.
Teritaire structuur
= driedimensionale structuur die het eiwit aanneemt als het volledig
gevouwen is
Is door bindingen tussen alfa helixen en beta sheets
Afhankelijk van van der waals bindingen, ionbindingen etc
Moet experimenteel bepaald worden
Quaternaire structuur
= meerdere aminozuurketens bij elkaar, vb hemoglobine bestaat uit 2 alfa- en
2 beta subunits.
, 2. Kunnen uitleggen wat post-translationele modificaties van een eiwit zijn en wat
glycosylatie is.
Functioneel eiwit
- Eiwitvouwing (chaperon eiwitten, gaan interactie aan met net gesynthetiseerde
eiwitten, vergemakkelijken vouwingsproces)
- Lokalisatie (cytosol, membraan, export) hebben signaal peptides die targetten
naar juiste locatie
- Post-translationele modificaties
Zwavelbruggen
Fosforylering
Koppeling lipides
Glycosylering (vrijwel alleen in prokaryoot), koppelen van suikergroepen aan
eiwitketen
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