Dit document bevat volgende hoofdstukken: proteïnen: structuur en functie, metabolsime, de citroenzuurcyclus, glycolyse, gluconeogenese, glycogeenmetabolisme, integratie van energiemetabolisme, aminozuren en stikstofmetabolisme en pentosefosfaatweg. De hoofdstukken komen uit de studieleidraad. In ...
Inhoud
Hoofdstuk 1: aminozuren...........................................................................................................................................2
Hoofdstuk 2................................................................................................................................................................6
Hoofdstuk 3: citroenzuurcyclus (Krebbs cyclus)........................................................................................................8
Hoofdstuk 4: glycolyse: van glucose naar pyruvaat...................................................................................................9
Hoofdstuk 5: gluconeogenese.................................................................................................................................11
Hoofdstuk 6: glycogeenmetabolisme.......................................................................................................................13
Hoofdstuk 7: metabolisme van vetzuren, ketonlichamen en triaxylglycerol............................................................14
Hoofdstuk 8: energiemetabolisme...........................................................................................................................15
Hoofdstuk 9: Aminozuren en stikstofmetabolisme...................................................................................................17
Hoofdstuk 10: pentosefosfaatweg (nucleotiden)......................................................................................................20
,Hoofdstuk 1: aminozuren
300 verschillende aminozuren 20 in zoogdieren
4 verschillende groepen aan centrale koolstof. Optische isomeren en enantiomeren (=spiegelbeelden).
L-aminozuren en D-aminozuren.
Peptidebinding via condensatiereactie ( = H 2O afsplitsen) C bindt aan N. herkennen !
Er ontstaat een N-terminus en een C-terminus. De binding is een covalente binding = zeer stabiel. Bij
denaturatie blijft dus enkel de primaire structuur behouden. H-bruggen kunnen ontstaan tussen de
peptidebindingen en ze zorgen voor de secundaire structuur. Restgroepen zorgen voor de
eigenschappen van het eiwit (zuur/base/(niet)polair).
1) Niet polair = apolair
Vetachtige zijketens keren zich weg van het water zitten
aan de binnenkant van het eiwit.
Vb: transmembraanproteïne dan zitten de zijketens in het
membraan.
2) Polair
Kunnen H-bruggen aangaan stabilisatie
Kunnen S-bruggen aangaan (cysteïne) stabilisatie (redox)
Dragen al dan niet een fosfaatgroep (schakelen eiwit aan/uit)
via kinase
3) Polair en zuur
Proton donor netto lading verandert
4) Polair en basisch
Proton acceptor
α −carboxylgroep : zwak zuur → proton donor
α −aminogroep : zwakke basen → proton acceptor
Amfoliete eigenschappen !
Henderson-Hasselbalch vergelijking
geeft verband tussen pH en concentratie zwak zuur en geconjugeerde base weer. Ka groot = sterk
zuur Ka klein = zwak zuur
pH is gelijk aan pKa wanneer de zuur-en
base concentraties (A- en HA) gelijk zijn
Zwitterion = positieve en negatieve lading =
twee polen lading 0 bij neutrale pH -pH doen dalen door H + ionen toe te
voegen: carboxylgroep protoneert dus de netto lading wordt +1 -pH doen stijgen geeft een netto
lading van -1
Iso-elektrisch punt = punt waar pH gelijk is aan pKa, netto lading aminozuur is 0, ¿zuur¿ = ¿base¿
Gemiddelde nemen van pKa nemen om het te berekenen van een bepaald aminozuur.
Overzichtelijk overzicht op ppt dia 23
, Structuur van proteïnen
1) Primaire structuur: aminozuursequentie
Peptidebinding heeft partieel dubbele binding karakter, groepen kunnen niet draaien ten
opzichte van elkaar (C-N), de binding met alfakoolstof kan wel draaien: ofwel staan de
restgroepen in cis ofwel in trans. In de transconfiguratie zitten de zijketens het minst in de weg.
2) Secundaire structuur: ontstaan uit H-bruggen vanuit peptidebindingen
Alfahelix, bètasheet en bètabend
3) Tertiaire structuur: ruimtelijke oplooiing, interacties tussen restgroepen
4) Quaternaire structuur: subeenheden werken samen en vormen eiwit
Positionering van 2 of meer polypeptideketens
a -helix β -sheets β -bend
Chaperonen = proteïnen die helpen bij het correct opvouwen van een eiwit.
Functies van werkende eiwitten = in de quaternaire structuur
Vb: regulatie (hormonen), signalering (boodschappen), transport, katalyse (enzymen), beweging (actine
en myosine), structuur (collageen, tubuli).
Les avantages d'acheter des résumés chez Stuvia:
Qualité garantie par les avis des clients
Les clients de Stuvia ont évalués plus de 700 000 résumés. C'est comme ça que vous savez que vous achetez les meilleurs documents.
L’achat facile et rapide
Vous pouvez payer rapidement avec iDeal, carte de crédit ou Stuvia-crédit pour les résumés. Il n'y a pas d'adhésion nécessaire.
Focus sur l’essentiel
Vos camarades écrivent eux-mêmes les notes d’étude, c’est pourquoi les documents sont toujours fiables et à jour. Cela garantit que vous arrivez rapidement au coeur du matériel.
Foire aux questions
Qu'est-ce que j'obtiens en achetant ce document ?
Vous obtenez un PDF, disponible immédiatement après votre achat. Le document acheté est accessible à tout moment, n'importe où et indéfiniment via votre profil.
Garantie de remboursement : comment ça marche ?
Notre garantie de satisfaction garantit que vous trouverez toujours un document d'étude qui vous convient. Vous remplissez un formulaire et notre équipe du service client s'occupe du reste.
Auprès de qui est-ce que j'achète ce résumé ?
Stuvia est une place de marché. Alors, vous n'achetez donc pas ce document chez nous, mais auprès du vendeur Andarta. Stuvia facilite les paiements au vendeur.
Est-ce que j'aurai un abonnement?
Non, vous n'achetez ce résumé que pour €8,39. Vous n'êtes lié à rien après votre achat.
