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Samenvatting biochemie

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Dit is een samenvatting van het deel biochemie. Een echte aanrader!

Aperçu 2 sur 14  pages

  • 4 juin 2023
  • 14
  • 2020/2021
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frandevlaminck
BIOCHEMIE
1: ZWAKKE KRACHTEN TUSSEN BIOMOLECULEN
Biochemische processen= omkeerbare moleculaire interacties tussen biologische moleculen.

- Covalente verbindingen
- Niet- covalente verbindingen

Zwakke krachten:

- Tussen polaire moleculen: ionaire/ elektrostatische aantrekking of waterstofbrugvorming
- Tussen apolaire moleculen: de Londonkrachten (/van der Waals krachten)

1.1 IONAIRE OF ELEKTROSTATISCHE AANTREKKKING OF ZOUTBRUG
Negatief geladen functionele groep (anion) – positief geladen groep (kation)

 Sterkte wordt gegeven door wet van Coulomb:
 D= elektriciteitsconstante (in lucht = 1, in water = 80 -> in water afgezwakt)

Energie in deze interactie = 33kJ/mol

Tussen polaire moleculen met partiële positieve of negatieve ladingen:
dipool- dipoolkracht of Keesomkracht
-> zwakkere krachten




1.2 WATERSTOFBRUGGEN
= niet-covalente elektrostatische aantrekking waarmee watermoleculen elkaar aantrekken.

 Kan tussen O-H en N-H (en N en O -> moet wel vrij elektronenpaar hebben)
 d+ -> waterstofdonor (functionele groep met H-gebonden op O of N)
 d- -> waterstofbrugacceptor
 Lineair= sterkst

1.3 VAN DER WAALS KRACHTEN OF LONDONKRACHTEN
= elektrostatische aantrekking tussen niet-polaire moleculen (als ze voldoende dicht samenkomen)

 Tijdelijk een delta – en delta + die elkaar kunnen aantrekking
 Zeer zwak
 Sterkst op een afstand = van der Waals radius

1.4 HET EFFECT OP ZWAKKE AANTREKKINGSINTERACTIES
Water= polaire molecule en watermoleculen trekken elkaar sterk aan via H-brugvorming

 Er ontstaat een permanent dipool
 Watermoleculen trekken elkaar sterk aan via waterstofbruggen
 Waterstofbruggen wisselen continu-> dynamisch netwerk

,  Water is een excellent solvent voor polaire moleculen en ionen
 Kleine ionen, polaire moleculen krijgen een watermantel
o DUS ionen enzo minder beschikbaar voor interactie met andere geladen groepen


1.5 HET HYDROFOOB EFFECT
 Watermoleculen fixeren rond hydrofobe moleculen
 Entropie S daalt -> vrije energie stijgt (= energetisch ongunstig)
 Bv. basis van celmembraan (zie hoofdstuk 6)

1.6 VEEL ZWAKKE KRACHTEN SAMEN MAKEN EEN STERK GEHEEL: HET
WAAROM VAN ZWAKKE KRACHTEN
 Zwakke krachten toch sterk (bv. effect van velcro)
 Co-operativiteit
 Voordeel zwak karakter: dynamisch



2: AMINOZUREN EN PEPTIDEN
Eiwitten:

- Transport
- Het geven van structuur
- Verdediging tegen infectie
- Bloedstolling
- Sturen van reacties die energie halen uit opgenomen voedsel en deze energie inzetten voor
weefselwerking
- Aanmaak van alle moleculen

2.1 EIWITTEN ZIJN OPGEBOUWD O.B.V. 20 VERSCHILLENDE AMINOZUREN
20 verschillende aminozuren= standaardaminozuren

 dezelfde basisstructuur
o aminogroep
o carboxylgroep
o waterstofatoom
o variabele zijketen (R)




2.2 STEREOCHEMIE VAN STANDAARAMINOZUREN: ENKEL L-ENANTIOMEER
Centrale koolstofatoom= chiraal centrum -> koolstofatoom bindt 4 verschillende groepen

 Stereoisomeren/ enantiomeren= elkaars spiegelbeeld maar niet volledig overlappen

D/L nomenclatuur: D= rechtsdraaiing en L= linksdraaiing (standaardaminozuren= L-aminozuren)

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