Samenvatting van het vak 'bloed 1' gegeven door prof. S. Anguille in de 1ste Bachelor Geneeskunde aan de UA. Alle lessen en lesnotities staan erin behalve het practicum.
Bloed 1
Deel 1: Hemoglobine
70% van de cellen in ons lichaam zijn RBC → zeer belangrijk voor een zo efficiënt mogelijk zuurstof-
transportsysteem → per dl bloed gemiddeld 14g Hb bij vrouwen en 15g bij mannen = heel veel!
Hemoglobine ≠ myoglobine → myoglobine is zeer gelijkend aan hemoglobine maar heeft maar 1
globineketen i.p.v. 4 (heel bepalend voor functie) → komt enkel voor in spieren → zeer efficiënte
zuurstofvanger → houdt zuurstof zeer stevig vast en geeft het enkel af bij heel hoge zuurstofnood in
de cel → soort zuurstofbatterij
De globines van Hb bevatten functionele groepen van AZ die de zuurstofbinding stabiliseren en de
ijzermoleculen op hun plaats houden (histidines) → daarnaast ook AZ die zorgen voor covalente
binding van de heemgroep
Niet enkel zuurstof kan binden → elke molecule die in de holte past en kan binden met het ijzerion
kan de plek van zuurstof innemen (vb. CO)
1
,2023 Bloed 1
Geoxygeneerd Hb heeft een fellere kleur dan gedeoxygeneerd Hb:
Bij binding met ijzer zorgt zuurstof voor oxidatie van het ijzerion van Fe2+ tot Fe3+ → plots niet meer
in staat tot binding → naast de oxidatie gaat binding ook zorgen voor een verplaatsing van ijzer t.o.v.
het heemvlak → heeft invloed op histidine die op zijn beurt ook de andere AZ van de globine gaat
beïnvloeden => effect op de hele molecule → structuurwijziging zorgt voor functieverandering,
namelijk verandering van affiniteit → molecule gaat plots graag zuurstof afgeven i.p.v. opnemen
Hb kan ook binden met een hydroxylgroep t.v.v. methemoglobine → donkerrode kleur kenmerkend
voor gestold bloed → geoxideerd ijzer in Fe3+ toestand => verzadigd
De Hb-ketens beïnvloeden elkaars affiniteit = coöperativiteit → gebeurt niet bij myoglobine →
myoglobine heeft enkel tertiaire structuur en dus geen quaternaire → bestaat maar uit 1 keten
Vorm heemgroep zeer gelijkend aan chlorofyl → gebonden aan magnesium i.p.v. ijzer
2
,2023 Bloed 1
Porfyrie → fout in heemsynthese → zorgt voor heemdefficiëntie
IJzer gaat 6 bindingen aan, waarvan 4 met de porfyrinering van de heemgroepen en 2 boven en
onder de vlakke porfyrinering (met globine)
Binding van zuurstof gaat een conformatieverandering teweegbrengen van een Hb-molecule → gaat
van T-state (= tense state) naar R-state (= relaxed state) bij oxygenatie
Hemoglobine bindt op een allostere manier (=> sigmoïde bindingscurve) terwijl myoglobine de MM-
kinetiek volgt (en dus heel gemakkelijk zuurstof bindt maar het ook stevig vasthoudt) →
hemoglobine heeft bij een veneuze zuurstofdruk een veel lagere gebonden fractie dan bij arteriële
druk
→ Wanneer 1 zuurstof lost op Hb zal het een T-state aannemen waardoor de andere
zuurstofmoleculen op het Hb ook willen lossen
Hb heeft een geoxygeneerde holte → is veel groter in T- dan in R-state
3
, 2023 Bloed 1
2,3-bifosfoglyceraat (BPG) → intermediair van de glycolyse die vrijkomt in metabool actief weefsel
en die gaat inspelen op Hb → zorgt voor wijziging van R- naar T-state => afgifte van zuurstof
→ BPG is een zijsprong in de glycolyse die ook weer door het metabolisme wordt opgenomen
→ Hoe meer metabool actief het weefsel hoe meer BPG vrijgesteld wordt
→ BPG past zeer goed in holte Hb + goede interactie met omgevende AZ → gaat niet-covalente
binding aan → wordt onderweg naar longen terug opgenomen door glycolyse van andere metabool
actieve cellen → T is dus niet meer even stabiel en gaat onder hoge zuurstofdruk in de longen weer
een binding aangaan met zuurstof en dus naar de R-state gaan
Roken → zorgt voor verhoogde BPG-waarden → niet alle BPG wordt terug opgenomen => Hb
constant in T-state => minder circulerend zuurstof
Bohr-effect → gekarakteriseerd door CO2 en protonen → CO2 komt vrij als eindproduct in TCA →
wordt omgezet samen met H2O tot H2CO3 in rode bloedcel wat op zijn beurt omgezet wordt in HCO3-
en H+ → pH gaat dus verlagen → hoe lager de pH hoe makkelijker Hb zuurstof afgeeft want dit wijst
op aanwezigheid van veel CO2 en dus metabool actieve cellen
Types Hb:
- Alfa-2-bèta-2 Hb → na geboorte
- Alfa-2-gamma-2 Hb → in utero → hogere affiniteit dan Hb van moeder => kind neemt
sneller zuurstof op dan mama → nodig om zuurstof “af te pakken” van maternaal Hb →
vloei van zuurstof van maternaal oxyhemoglobine naar foetaal deoxyhemoglobine → foetaal
Hb heeft kleinere geoxygeneerde holte => DPG past niet even goed → gaat wel lukken maar
duurt veel langer => duurt langer om T-state te stabiliseren bij foetus dan bij moeder => gaat
langer zuurstof kunnen opnemen aangezien maternaal Hb al in staat gaat zijn waarbij die
zuurstof wil afgeven
4
Les avantages d'acheter des résumés chez Stuvia:
Qualité garantie par les avis des clients
Les clients de Stuvia ont évalués plus de 700 000 résumés. C'est comme ça que vous savez que vous achetez les meilleurs documents.
L’achat facile et rapide
Vous pouvez payer rapidement avec iDeal, carte de crédit ou Stuvia-crédit pour les résumés. Il n'y a pas d'adhésion nécessaire.
Focus sur l’essentiel
Vos camarades écrivent eux-mêmes les notes d’étude, c’est pourquoi les documents sont toujours fiables et à jour. Cela garantit que vous arrivez rapidement au coeur du matériel.
Foire aux questions
Qu'est-ce que j'obtiens en achetant ce document ?
Vous obtenez un PDF, disponible immédiatement après votre achat. Le document acheté est accessible à tout moment, n'importe où et indéfiniment via votre profil.
Garantie de remboursement : comment ça marche ?
Notre garantie de satisfaction garantit que vous trouverez toujours un document d'étude qui vous convient. Vous remplissez un formulaire et notre équipe du service client s'occupe du reste.
Auprès de qui est-ce que j'achète ce résumé ?
Stuvia est une place de marché. Alors, vous n'achetez donc pas ce document chez nous, mais auprès du vendeur lukamaeseele. Stuvia facilite les paiements au vendeur.
Est-ce que j'aurai un abonnement?
Non, vous n'achetez ce résumé que pour €5,49. Vous n'êtes lié à rien après votre achat.
