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Chapitre 5 : Enzymologie - Biochimie PASS
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Chapitre 5 : Enzymologie UE Biochimie PASS Marseille cours complet
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Chapitre 5 : EnzymologieLes catalyseurs
> Un catalyseur est une substance qui accélère une réaction chimique
> Le catalyseur interagit avec un réactant en modi ant la distribution d'énergie entre ses liaisons
chimiques : il diminue ainsi le niveau d'énergie requis pour transformer le réactant en produit
> L'énergie d'activation étant moindrè en présence du catalyseur, la réaction
est plus rapide
> Un catalyseur ne modi e pas le contenu énergétique des réactants et des produits
> La composition chimique du catalyseur n'est pas modi ée par la réaction
> Une molécule unique de catalyseur peut être utilisée à de multiples reprises pour catalyser la
conversion de nombreuses molécules de réactant en produit
Les enzymes
> La plupart des réactions chimiques survenant dans l'organisme se feraient à des vitesses très
lentes si elles étaient e ectuées dans un tube à essai en mélangeant simplement les réactants car
leurs énergies d'activation sont très élevées
> Pour obtenir les grandes vitesses de réaction observées dans les organismes vivants, il faut que
des catalyseurs abaissent les énergies d'activation
> Ces catalyseurs biologiques particuliers sont appelés enzymes (un ou une enzyme)
> La plupart des enzymes sont des protéines
> Certains ARN possèdent une activité enzymatique : ce sont des ribozymes
Mécanisme de la catalyse enzymatique
> Pour assurer ses fonctions, une enzyme (E) doit entrer au contact des réactants appelés
substrats (S) dans le cas des réactions enzymatiques
> Le substrat se xe sur l'enzyme formant un complexe enzyme-substrat (ES) qui se désagrège
pour libérer le produit (P) et l'enzyme (E) : E+S = ES -> E+P
> A la n de la réaction, l'enzyme peut entrer dans une nouvelle réaction avec d'autres molécules
de substrat
> L'e et global est l'accélération de la conversion du substrat en produit : l'enzyme agit comme
un catalyseur
Biosynthèse des enzymes
> A partir de l'information génétique : ADN ou ARN de certains virus
> A partir de l’ADN dans une cellule eucaryote
-Transcription d'un gène
-Le transcrit primaire formé subit une maturation en ARNm
-Traduction de l'ARNm par les ribosomes en protéines de haut poids moléculaire dans le
cytoplasme
-Selon le cas, les protéines peuvent ensuite se déplacer dans les organites membranaires
(réticulum endoplasmique, appareil de Golgi...) où certaines modi cations post-traductionnelles
peuvent être nécessaires à l'activité biologique des protéines enzymatiques :
• Protéolytiques : coupure enzymatique de la protéine
• Non protéolytiques : sulfatation, phosphorylation, glycosylation, amidation….
-Selon le cas, les enzymes peuvent en n aller vers la membrane ou être sécrétées dans le milieu
extracellulaire
> A partir de l'ARN:
Ce cas concerne certains virus : les rétrovirus, comme le HIV = virus responsable du SIDA
Le VIH possède une reverse transcriptase (RT) qui permet la synthèse d'ADN complémentaire à
partir de l'ARN viral dans la cellule hôte qui vient d'être infectée
Ensuite la synthèse des enzymes suit le schéma classique de synthèse des protéines, pour
produire les protéines virales
fffi fi ff fi fi fi fi fi
, La trithérapie permet d’inhiber les activités enzymatiques du VIH
Principales caractéristiques des enzymes
> Une enzyme ne subit aucun changement chimique au cours de la réaction qu'elle catalyse
> La xation d'un substrat sur le site actif de l'enzyme a toutes les caractéristiques de la xation
d'un ligand sur une protéine en termes de spéci cité chimique, d'a nité, de compétition et de
saturation
> Une enzyme augmente la vitesse d'une réaction chimique mais n'induit pas une réaction qui
n'aurait pas lieu en son absence
> Une enzyme abaisse l'énergie d'activation d'une réaction mais ne modi e pas la quantité nette
d'énergie qui est apportée au système ou qui est libérée par les substrats au cours de la réaction
> Les enzymes di èrent des catalyseurs chimiques par leur structure chimique :
Les catalyseurs chimiques sont des composés minéraux
Les enzymes sont des composés organiques
Les 2 grandes catégories d’enzymes
> Enzymes purement protéiques
Celles-ci sont constituées que d'acides aminés
Exemple : ribonucléase pancréatique
> Holoenzymes:
• Enzymes ayant deux parties, dont une est non protéique
• La partie protéique est appelée apoenzyme: elle possède l'activité catalytique spéci que, liée à
la structure du site actif de l'apoenzyme
• La partie non protéique est appelée cofacteur enzymatique; elle est nécessaire à l'activité
enzymatique et sa nature est variable selon les holoenzymes:
Atome de métal
Minéral présent à de très faibles concentrations comme le magnésium, le fer, le manganèse, le
cuivre ou le zinc
La xation de l'un de ces métaux sur l'enzyme modi e la conformation de l'enzyme lui permettant
d'interagir avec le substrat (ex : hexokinase et Mg2+)
o Coenzyme
Molécule organique mais non protéique, souvent de faible poids moléculaire
Participe directement à la réaction comme un des substrats
Exemple: hexokinase et ATP
Les coenzymes
> Confère à l'enzyme ses propriétés enzymatiques : sans le coenzyme, la catalyse de la réaction
ne peut pas avoir lieu
> Exemple : l'aminoacyl transférase intervient dans la xation d'un acide aminé sur l'ARN de
transfert et a besoin de l'ATP comme coenzyme, car l'hydrolyse de celui-ci apporte l'énergie
nécessaire à la réaction :
ARNt + Acide aminé + ATP —> ARNt-AA + ADP + Pi
Type de réactions
> Les enzymes qui nécessitent des coenzymes catalysent les réactions dans lesquelles
quelques atomes sont soit extraits, soit ajoutés au substrat: hydrogène, groupements méthyle ou
acétyle
> Les coenzymes servent d'accepteurs temporaires : par exemple un coenzyme peut accepter 2
atomes d'hydrogène temporairement, avant de les céder à une autre molécule dans le cadre
d'une 2ème réaction catalysée (et le coenzyme est ainsi revenu à l'état de départ)
Origine vitaminique
> Des vitamines sont souvent précurseurs de coenzymes et sont de petites biomolécules
nécessaires en petite quantité dans le régime alimentaire des animaux supérieurs
> On distinque deux catégories de vitamines :
• Vitamines hydrosolubles:
- La vitamine C = ascorbate : anti-oxydant nécessaire à l'hydroxylation des résidus proline,
collagène, protéine clé du tissu conjonctif
fi fi ff fi fi fi ffi fi fi fi
, - Les vitamines B : composants de certains coenzymes
• Vitamines liposolubles :
- Vitamine A = précurseur du rétinal, impliqué dans la vision notamment nocturne
- Vitamine D = régulateur du métabolisme du calcium et du phosphore
- Vitamine E = anti-oxydant des membranes
- Vitamine K = acteur de la carboxylation du Glutamate
Propriétés générales
> Stables à la chaleur et de faible masse moléculaire
> Non responsables de la spéci cité de l'enzyme : la reconnaissance du substrat est liée à la
structure de l'apoenzyme et surtout de son site actif
> Retrouvent toujours leur état initial, à l'inverse des substrats qui sont transformés en produits
durant la réaction enzymatique
> Un même coenzyme peut être utilisé par des enzymes de spéci cités di érentes mais exerçant
le plus souvent un même type d'e et sur le substrat. Exemple : l'acétyICoA carboxylase et la
pyruvate carboxylase utilisent l'ATP comme coenzyme
Classi cation
> Coenzymes d'oxydoréduction (NAD+, NADP+, FMN, CoQ, cyt c, ...)
> Coenzymes de transfert de groupements (ATP, GTP, CoA, TPP…)
2 types
> Coenzymes activateurs ou groupements prosthétiques
Fortement liés à l'apoenzyme par des liaisons covalentes et ne détachent jamais de l'apoenzyme
au cours de la réaction enzymatique
Exemple : FAD Flavine Adénine Dinucléotide
> Coenzymes transporteurs ou cosubstrats
Se dissocient facilement de l'apoenzyme car n'établissent pas de liaisons covalentes avec
l'apoenzyme
Retrouvent leur état initial lors d'une seconde réaction faisant intervenir un deuxième enzyme
Quand l'enzyme est inactive, le coenzyme n'est pas xé à l'enzyme
Les isoenzymes ou isozymes
Formes multiples d'enzymes
De nombreuses enzymes apparaissent sous plus d'une forme moléculaire dans la même espèce,
le même tissu ou la même cellule
Caractéristiques
> Catalysent la même réaction
> Propriétés cinétiques et séquences en aminoacides di érentes : peuvent être distinguées et
séparées par des procédés appropriés
LDH
> LDH = lactate déshydrogénase ou lacticodéshydrogénase : une des premières enzymes trouvée
à posséder plusieurs formes multiples
> Réaction catalysée:
Réaction réversible d'oxydo-réduction dans laquelle le lactate perd 2 atomes d'hydrogène pour
donner du pyruvate : Lactate + NAD+ = pyruvate + NADH, H+
Stade nal de la glycolyse anaérobie dans toutes les cellules
> Existence de 5 isoenzymes di érentes d'activité enzymatique identique :
Mise en évidence avec des anticorps de lapin anti-LDH sur des extraits
protéiques de di érents organes (cœur, muscles, ...) après séparation
électrophorétique sur gel de polyacrylamide puis transfert sur membrane de
nitrocellulose (des anticorps secondaires anti-anticorps de lapin
couplés à la peroxydase permettent la révélation des bandes où se trouvent
les isoenzymes) : technique du western-blot : Obtention de 5 bandes
fifi ff ff
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