Garantie de satisfaction à 100% Disponible immédiatement après paiement En ligne et en PDF Tu n'es attaché à rien
logo-home
Samenvatting Biochemie 1; enzymen €8,93
Ajouter au panier

Resume

Samenvatting Biochemie 1; enzymen

 17 vues  0 fois vendu

Een volledige samenvatting van biochemie 1, het hoofdstuk enzymen.

Aperçu 2 sur 10  pages

  • 16 août 2023
  • 10
  • 2022/2023
  • Resume
Tous les documents sur ce sujet (15)
avatar-seller
nimarnatin
H2. Enzymen
1. Inleiding
Het leven vereist veel chemische reacties → de meeste reacties verlopen traag tot zeer traag
➔ Enzymen katalyseren de reacties en vermijden overmaten + tekorten door strikte controle

Algemene eigenschappen van enzymen:
- Het zijn eiwitten die globulair + wateroplosbaar zijn
- Ze zijn in staat om reacties 109 – 1014 keer te versnellen
- Ze worden niet verbruikt → een enzym is na een reactie terug vrij om een andere reactie te
katalyseren
- Ze komen voor in zeer lage concentraties (10-11M)
- Ze katalyseren elke chemische reactie in organismen → bij een lage T° (± 37°C) + bij een
neutrale pH (7)
- Ze worden na verloop van tijd vervangen
- Ze kunnen denatureren als ze in een afwijkende omgeving terecht komen

De eiwitstructuur van enzymen:
 Primaire structuur → een AZ-keten met een unieke volgorde van AZ
 Secundaire structuur → vouwringen + helices in de AZ-keten
 Tertiaire structuur
➢ De driedimensionale vorm die ontstaat door interacties tussen AZ-keten + de
omgeving
➢ Lysozymen hebben een tertiaire structuur die bestaat uit 1 monomeer/peptideketen

 Quaternaire structuur
➢ De meeste enyzmen hebben een quaternaire structuur
➢ Bestaat uit meerdere monomeren/polypeptideketens
→ Ofwel uit meerdere identieke monomeren (bv. β-D-galactosidase)
→ Ofwel uit verschillende monomeren met gelijke functionaliteit (bv. creatine kinase)
→ Ofwel uit verschillende monomeren met verschillende katalytische functies (multi-
enzymcomplexen) (bv. DNA-polymerase)

2. Cofactoren
De meeste enzymen vereisen een cofactor (is een niet-eiwit molecuul) voor de katalytische activiteit


➔ Het apo-enzym = het eiwitgedeelte dat niet actief is en dus
niet is gebonden aan een co-enzym (type cofactor)
→ Ze kunnen hun functie niet uitoefenen zonder co-enzym
➔ Het holo-enzym = een actief enzymcomplex
→ Het wordt gevormd door de binding van een apo-enzym
aan een co-enzym

, Cofactoren binden het enzym + zijn cruciaal voor de reactie
➔ Sommige cofactoren kunnen door meerdere enzymen gebruikt worden

Soorten cofactoren:
 Covalent gebonden cofactoren
➢ Prostetische groepen → is zeer sterk covalent gebonden aan een enzym
➢ Er is een extra groep (dat geen eiwitstructuur is) dat via een covalente
binding aan het enzym gebonden is
➢ Bv. een haemgroep in cytochroom C

 Niet-covalent gebonden cofactoren
➢ Ze gaan bijna altijd interageren met het molecuul op of vlakbij de actieve site
➢ Zijn mee bepalend voor de uiteindelijke reactie
➢ Vaak verkrijgen ze een andere vorm tijdens de katalytische reactie
→ Na de reactie komen ze vrij en worden door een 2de enzymatische reactie terug
naar hun oorspronkelijke vorm gebracht
→ Vooral bij organische cofactoren (co-enzymen)
➢ Co-enzymen
▪ = Organische moleculen die min of meer los aan het proteïne gebonden zijn
▪ Ze kunnen worden onderverdeeld in:
- Verbindingen met energierijke fosfaatgroepen → ATP + GTP
- Verbindingen die als drager van elektronen + H-atomen optreden bij
redoxreacties
→ NAD+, NADP+ en FAD/FADH2
- Verbindingen die de structuur + samenstelling van een substraat
zodanig wijzigen dat het reactiever wordt
→ Coënzym A (een derivaat van vitamine B5)
➢ Metaalionen
▪ = Anorganische moleculen → zink, koper, magnesium, ijzer, …
▪ Hebben zowel structurele als katalytische reacties functies
▪ 2 soorten:
- Metallo-enzymen
→ Binden het metaalion zeer sterk (bv. peroxidase aan Fe)
- Metaal geactiveerde enzymen
→ Binden veel minder sterk aan het metaalion (bv. pyruvaat kinase
aan Mg + K)
→ Ze bevorderen de binding aan het substraat/cofactoren

Samengevat:

Les avantages d'acheter des résumés chez Stuvia:

Qualité garantie par les avis des clients

Qualité garantie par les avis des clients

Les clients de Stuvia ont évalués plus de 700 000 résumés. C'est comme ça que vous savez que vous achetez les meilleurs documents.

L’achat facile et rapide

L’achat facile et rapide

Vous pouvez payer rapidement avec iDeal, carte de crédit ou Stuvia-crédit pour les résumés. Il n'y a pas d'adhésion nécessaire.

Focus sur l’essentiel

Focus sur l’essentiel

Vos camarades écrivent eux-mêmes les notes d’étude, c’est pourquoi les documents sont toujours fiables et à jour. Cela garantit que vous arrivez rapidement au coeur du matériel.

Foire aux questions

Qu'est-ce que j'obtiens en achetant ce document ?

Vous obtenez un PDF, disponible immédiatement après votre achat. Le document acheté est accessible à tout moment, n'importe où et indéfiniment via votre profil.

Garantie de remboursement : comment ça marche ?

Notre garantie de satisfaction garantit que vous trouverez toujours un document d'étude qui vous convient. Vous remplissez un formulaire et notre équipe du service client s'occupe du reste.

Auprès de qui est-ce que j'achète ce résumé ?

Stuvia est une place de marché. Alors, vous n'achetez donc pas ce document chez nous, mais auprès du vendeur nimarnatin. Stuvia facilite les paiements au vendeur.

Est-ce que j'aurai un abonnement?

Non, vous n'achetez ce résumé que pour €8,93. Vous n'êtes lié à rien après votre achat.

Peut-on faire confiance à Stuvia ?

4.6 étoiles sur Google & Trustpilot (+1000 avis)

52510 résumés ont été vendus ces 30 derniers jours

Fondée en 2010, la référence pour acheter des résumés depuis déjà 14 ans

Commencez à vendre!
€8,93
  • (0)
Ajouter au panier
Ajouté