Resume
Samenvatting BVDI
- Établissement
- Vrije Universiteit Brussel (VUB)
Volledige samenvattingen Biochemie, deel Aerenhouts
[Montrer plus]
Vendeur
S'abonner
Aperçu du contenu
Deel ArenhoutsAminozuren en eiwitten
Inleiding
AZ en EIW
In totaal zijn er 20 verschillende soorten AZ
Aaneenschakeling van AZ => eiwitten
Een eiwit bestaat uit AZ
20 verschillende AZ hebben we ter beschikking om een EIW te bekomen (niet alle AZ
daarvoor gebruiken in één keer kan ook met een paar AZ combineren)
BOUW AZ
Een AZ bestaat uit:
Een centraal C atoom
Een H-atoom
Een R variabele zijtak (is voor elk AZ anders, bestaat uit verschillende atomen, kan
kort zijn kan lang zijn en bepaald de functie van het AZ)
Aminogroep (NH2)
Carboxylgroep (COOH)
ISOMEREN
AZ kunnen in de vorm van een D-isomeer voorkomen of in de vorm van een L-
isomeer. De L-isomeren komen voor in het menselijk lichaam omdat ze beter
oplosbaar zijn. We spreken van een L-isomeer als de aminogroep links staat. We
spreken van een D-isomeer als de aminogroep rechts staat.
AZ worden gelezen van de aminogroep naar de carboxylgroep
De pH en het AZ
EFFECT VAN DE PH
pH =7 => neutraal
pH < 7 => zuur
pH > 7 => base
Een AZ is een zwitter-ion, het draagt zowel een + lading als een – lading binnen eenzelfde
moleculle
pH stijgt pH daalt
Milieu wordt basisch/ alkalisch Milieu wordt zuur
Daling van H+ ionen in het milieu Meer H+ ionen in het milieu
Het AZ zal protonen afstaan Het AZ zal protonen opnemen
NH2=>NH2 NH3+ => NH3+
COOH=> COO- COO- => COOH
Variabele zijtak
De variabele zijtak wordt aangeduid als “R” in de structuur van een Az
De R bepaalt de functie van het Az en als gevolg ook de functie van het eiw
R kan:
Verschillen in lengte/ grootte (kan lang zijn kan kort zijn)
Verschillen in lading (kan geladen zijn kan ongeladen zijn)
Verschillen in vorm
Verschillen in het vermogen om waterstofbindingen
Verschillen in hydrofoob karakter (hydorofiel of hydrofoob)
Verschillen in chemische reactiviteit
,Deel Arenhouts
Soorten AZ
KLASSIFICERING AZ
Negatief geladen AZ
Hebben een R variabele zijtak die negatief geladen is
Positief geladen AZ
Hebben een R variabele zijtak die positief geladen is
Polaire Az
Hebben een R variabele zijtak die geen lading heeft, die R heeft een neutrale lading
Hydrofobe AZ
Hebben een R variabele zijtak die apolair is.
SPECIALE AZ
Glycine
Heeft de kortste variabele R
R=H
Proline
R is opnieuw gebonden met aminogroep AZ
Cis-vorm
Minder interacties andere molecullen
Aromatische AZ => Kunnen UV-licht absorberen heeft een ring structuur
Tryptophan
Phenylalanine
Tyrosine
Histidine
Glutamaat en aspartaat
Negatief geladen AZ
Betrokken bij de spierwerking
Iso elektrisch punt & pka
Iso-elektrisch punt (IP of IEP), is de pH-waarde waarbij de stof geen netto-elektrische
lading heeft. De IEP xordt berekend uit gemiddeldes van de pKa. Waarde IEP stemt
overeen met de pH waarde waar het AZ neutraal is
De pKa, de pH-waarde waaarbij een stof een proton kan doneren of accepteren. Zegt
hoe sterk een zuur is
< pKa => sterk zuur, zure pH
pH < IEP => negatief geladen moleculle
pH > IEP => positief geladen moleculle
Structuren van een EIW
PRIMAIRE STRUCTUUR
De primaire structuur is de aaneenschakeling van AZ via polypeptide bindingen tussen de
COOH groep AZ 1 en NH2 groep AZ2, dit is in een bepaalde volgorde = de AZ sequentie
Ruggengraad => waterstofbindendpotentieel => waterstofbruggen
CIS-vorm => alfa-C atoom aan dezelfde kant
Transvorm => tandenstructuur
Gelezen vanaf de vrije aminogroep naar de vrije carboxylgroep
,Deel Arenhouts
SECUNDAIRE STRUCTUUR
De secundaire structuur is de lokale vouwing van de polypeptide in ruimtelijke
structuureenheden
Alfa=helix, rechts draaiende spiraal. De variabele zijtakken (R) zijn naar buiten toe
gericht. Veel waterstofbruggen => sterke structuur
Beta-vouwblad, kan parallel zijn of antiparallel zijn, bestaat uit 2 of meer
polypeptideketens
Bochten en lussen (combi beta-vouwblad en alfahelix)
Structuur komt tot stand door H-bruggen tussen de aminogroep en de carboxylgroep die
zich in de lineaire sequentie dicht bij elkaar bevinden
De waterstofbruggen zitten aan de binnenkant en de R variabele zijtak is naar buiten toe
gericht
Alfa-helix => H-bruggen aan de binnenkant van de structuur
Beta-vouwblad => H-bruggen tussen de strengen
Bochten en lussen => H bruggen binnenkant alfa helix en tussen de strengen onderling
Betavouwblad
Antiparallel => ene streng aminogroep => carboxyl andere andere richting <=
Parallel => beide strengen aminogroep => carboxylgroep =>
TERTAIRE STRUCTUUR
De tertaire structuur wordt bepaald door interacties tussen AZ binnen een eiw onderling
en de interacties van het EIW met de omgeving
Komt tot stand door zwavelbruggen tussen de polypeptide
Strek verband conformatie en functie
Meeste eiw een polaire buitenkant en een apolaire binennkant behalve bij een
membranair eiw die is apolair buiten en polair binnen
QUATERNAIRE STRUCTUUR
De quaternaire structuur wordt bepaald door de ruimtelijke rangschikking van de
subeenheden en de aard van hun interacties
Niet alle eiwitten hebben deze structuur
Verschillende subeenheden bij elkaar gebracht, gepolymeriseerd tot een groter geheel.
, Deel Arenhouts
Proteïnen en het proteoom
Proteoom en genoom
Iedere cel heeft dezelfde genetische info in de kern
Spiercel heeft dezelfde genetische info als een hersencel maar andere componenten
zullen tot uiting komen in de spiercel dan in de hersencel
GENOOM
Het genoom is de inventaris van alle genetische informatie, komt onder bepaalde
omstandigheden in een cel tot expressie. Het is kort alle genetische informatie in het
lichaam
Het genoom is veel kleiner dan het proteoom
PROTEOOM
Het proteoon is het tot expressie gebrachte proteïnen door het genoom
Het vertegenwoordigd een complex deel van de informatie => zegt iets over het soort, de
functie en de interacties van een eiwit.
Het proteoom is geen vast kenmerk in de cel het varrieert met celtype,
ontwikkelingsstadium en omgevingsomstandigheden (omgevingsomstandigheden
worden beïnvloed door hormonen en training)
Inzichten met betrekking tot het proteoom xordt verkregen door eiw te onderzoeken te
karakteriseren en te catalogiseren.
Adaptatie van het genoom
Training heeft een effect op het proteoom. Dit komt omdat training zorgt voor signalen
en die worden verstuurt naar de celkeren. De celkern zal hierop reageren en mRNA
vrijstellen
Gevolg: meer EIW worden aangemaakt
Training => signalen celkern=> genoom => proteoom
Lactaat vs pyrovaat
Lactaat Pyrovaat
Melkzuur Gedeprotoneerd melkzuur
Komt uit de anaerobe glycolyse Pyrodruivenzuur
C3H6O3 Komt uit de glycolyse
C3H4O3
Scheiden van proteïnen
INLEIDING
Als we willen weten welke eiwitten er in een cel zitten dan moeten we eiwitten gaan
scheiden.
Als we een EIW gaan scheiden dan volgen we die specifieke activiteit van het eiwit in het
zuiveringsproces, in iedere verdere stap van de zuivering zal de specifieke activiteit per
gram EIW dat we over houden, groter en groten worden
Zuiveringstechnieken bestaan uit verschillende stappen en soms ook uit verschillende
technieken die met elkaar gecombineerd worden => om tot een zo zuiver mogelijk
geïsolleert EIW te komen
Les avantages d'acheter des résumés chez Stuvia:
Qualité garantie par les avis des clients
Les clients de Stuvia ont évalués plus de 700 000 résumés. C'est comme ça que vous savez que vous achetez les meilleurs documents.
L’achat facile et rapide
Vous pouvez payer rapidement avec iDeal, carte de crédit ou Stuvia-crédit pour les résumés. Il n'y a pas d'adhésion nécessaire.
Focus sur l’essentiel
Vos camarades écrivent eux-mêmes les notes d’étude, c’est pourquoi les documents sont toujours fiables et à jour. Cela garantit que vous arrivez rapidement au coeur du matériel.
Foire aux questions
Qu'est-ce que j'obtiens en achetant ce document ?
Vous obtenez un PDF, disponible immédiatement après votre achat. Le document acheté est accessible à tout moment, n'importe où et indéfiniment via votre profil.
Garantie de remboursement : comment ça marche ?
Notre garantie de satisfaction garantit que vous trouverez toujours un document d'étude qui vous convient. Vous remplissez un formulaire et notre équipe du service client s'occupe du reste.
Auprès de qui est-ce que j'achète ce résumé ?
Stuvia est une place de marché. Alors, vous n'achetez donc pas ce document chez nous, mais auprès du vendeur chris37. Stuvia facilite les paiements au vendeur.
Est-ce que j'aurai un abonnement?
Non, vous n'achetez ce résumé que pour €8,49. Vous n'êtes lié à rien après votre achat.
Peut-on faire confiance à Stuvia ?
4.6 étoiles sur Google & Trustpilot (+1000 avis)
52355 résumés ont été vendus ces 30 derniers jours
Fondée en 2010, la référence pour acheter des résumés depuis déjà 14 ans