Eerstejaars diergeneeskunde: Hier vind je zelfstudie 1 t/m 13 van het vak 'van Cel tot Molecuul' volledig uitgewerkt! Ik heb speciaal gelet op het verwerken van de leerdoelen die bij de zelfstudies beschreven stonden. Zo heb je alle relevante informatie overzichtelijk bij elkaar :)
Zelfstudies 1 t/m 13 van Cel tot Molecuul
Jaar 1 bachelor Diergeneeskunde, periode 1
Bevat alle uitgewerkte leerdoelen
,Zelfstudie 1 CM
De 4 belangrijkste klassen biomoleculen zijn: Eiwitten, koolhydraten, vetten en nucleïnezuren
Een niet-covalente binding of niet-covalente interactie is een elektromagnetische interactie tussen moleculen of
tussen atomen van een molecuul waarbij geen elektronen gedeeld worden over de bindende partners
(daarmee verschillen ze van covalente bindingen).
3 verschillende types niet-covalente bindingen die ervoor zorgen dat macromoleculen niet uit elkaar vallen zijn
waterstofbruggen, ionbindingen en vanderwaalsbindingen.
Eigenschappen van water, zuren en basen:
• Water is een polair molecuul met een negatief geladen zuurstof atoom en twee positief geladen waterstof
atomen (kan hierdoor waterstofbruggen vormen).
• Een zuur doneert protonen
• Een base accepteert protonen
Buffers zijn zuur-base paren die veranderingen in pH tegengaan. Buffers zijn cruciaal in biologische systemen,
verandering in pH kan drastisch gevolgen hebben voor de structuur van biomoleculen.
pK= -log(evenwichtsconstante, pKa)
,Zelfstudie 2 CM
- de algemene structuur van een aminozuur te kunnen tekenen en de volgende karakteristieken die alle
aminozuren gemeen hebben te kunnen aangeven: de functionele groepen, de zijketens en de ion-vormen,
- de hydrofiele en hydrofobe eigenschappen van aminozuren te kunnen verklaren met behulp van hun structuur,
- te kunnen verklaren hoe de lading van aminozuren afhangt van de pH,
,
, Aminozuren met zijketens die alleen bestaan uit koolstof en waterstof zijn hydrofoob
ALLEEN H & C ALS RESTGROEP!
De aminozuurvolgorde bepaalt de ruimtelijke structuur of conformatie. Elk eiwit kent slechts één natuurlijke
vouwing: de natieve structuur. De sterke neiging van hydrofobe zijketens van bepaalde aminozuren om zich van
water af te keren en samen te clusteren (hydrophobic effect) is de drijvende kracht achter het opvouwen van
oplosbare eiwitten. De polypeptideketen vouwt daarom spontaan zodanig op dat hydrofobe zijketens naar binnen
afgeschermd worden van water en de polaire en geladen zijketens op het oppervlak terecht komen.
Les avantages d'acheter des résumés chez Stuvia:
Qualité garantie par les avis des clients
Les clients de Stuvia ont évalués plus de 700 000 résumés. C'est comme ça que vous savez que vous achetez les meilleurs documents.
L’achat facile et rapide
Vous pouvez payer rapidement avec iDeal, carte de crédit ou Stuvia-crédit pour les résumés. Il n'y a pas d'adhésion nécessaire.
Focus sur l’essentiel
Vos camarades écrivent eux-mêmes les notes d’étude, c’est pourquoi les documents sont toujours fiables et à jour. Cela garantit que vous arrivez rapidement au coeur du matériel.
Foire aux questions
Qu'est-ce que j'obtiens en achetant ce document ?
Vous obtenez un PDF, disponible immédiatement après votre achat. Le document acheté est accessible à tout moment, n'importe où et indéfiniment via votre profil.
Garantie de remboursement : comment ça marche ?
Notre garantie de satisfaction garantit que vous trouverez toujours un document d'étude qui vous convient. Vous remplissez un formulaire et notre équipe du service client s'occupe du reste.
Auprès de qui est-ce que j'achète ce résumé ?
Stuvia est une place de marché. Alors, vous n'achetez donc pas ce document chez nous, mais auprès du vendeur VetStudentUU. Stuvia facilite les paiements au vendeur.
Est-ce que j'aurai un abonnement?
Non, vous n'achetez ce résumé que pour €6,99. Vous n'êtes lié à rien après votre achat.
