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Samenvatting - Practicum: biotechnologie en biochemie, Lowry (J000496A)
- Établissement
- Universiteit Gent (UGent)
Volledige samenvatting van Practicum Lowry Leerpaden + powerpoints
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Practicum Lowry Proteïnen/eiwitten: meest voorkomende organische moleculen in het menselijk lichaam
Opgebouwd uit aminozuren (20-tal)
Structuur:
- Centraal C-atoom
- H-atoom
- Aminogroep (-NH2)
- Carbonzuurgroep (-COOH)
- Variabele restgroep
Aminozuren worden verbonden dmv peptidebindingen (carbonzuurgroepen
van beide AZ worden verbonden)
Eigenschappen eiwit: restgroep AZ + driedimensionale vorm
4 niveaus in een eiwit
1/ Primaire structuur: aminozuurvolgorde
Ligt opgeslagen in de erfelijke informatie (= DNA)
2/ Secundaire structuur: plaatselijke ruimtelijke structuur die de opeenvolging van AZ
aanneemt
Basisstructuren: α-helix of β-plaat (worden veroorzaakt door H-bruggen tss peptidebindingen)
3/ Tertiaire structuur: uiteindelijke driedimensionale vouwing die ontstaat als verschillende delen van
het eiwit bij elkaar komen (met hun secundaire structuur)
Interacties tussen de zijketens van de AZ (bv. H-bruggen, S-bruggen, ionbindingen, …)
4/ Quaternaire structuur: manier waarop verschillende gevouwen polypeptideketens bij elkaar
komen in de eiwitstructuur
Bv. Hemoglobine: eiwit dat bestaat uit 4 polypeptideketens
Denaturatie
= Verlies van secundaire, tertiaire en quaternaire structuur
De primaire structuur blijft behouden!
Oorzaken:
- Warmte: eiwitten verliezen hun functie
- Alcohol: H-bruggen verbreken en opnieuw opbouwen
- Zuren/basen: zoutbruggen verbreken tss restgroepen en opnieuw opbouwen
- Zware metaalzouten: disulfidebindingen verbreken door grote affiniteit voor S
- Reducerende/oxiderende agentia
Reductie: S-S SH; Oxidatie: SH S-S
- Mechanische agentia
- Detergenten/Organische solventen
Denaturatie functieverlies van de eiwitten
Functies eiwitten:
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