Samenvatting Eiwitstructuren, aminozuurstructuren, zwitterionen, chiraliteit en denatureren
6 vues 0 fois vendu
Cours
Life science/biologie/biology
Établissement
Hogeschool Arnhem En Nijmegen (HAN)
Dit deel van de samenvatting "Samenvatting Life Science Bio-informatica Course 5 HAN Nijmegen" bevat de volgende onderwerpen: Eiwitstructuren (primaire, secundaire, tertiaire en quaternaire, alpha en beta structuren, vouwing), aminozuurstructuren (polariteit, lading, structuurformule, interacties),...
Eiwitstructuren
De structuurniveaus:
- Primaire structuur: de peptide keten
- Secundaire structuur: H-bruggen en ontstaan van alpha helixen en beta sheets
- Tertiaire structuur: interacties tussen restgroepen:
o Vanderwaalskrachten
o Zoutbrug (ion binding)
o Zwavelbrug
o H-brug
o Hydrofobe interacties
- Quaternaire structuur: ook de interacties als bij de tertiaire structuur, maar nu tussen
verschillende eiwitten.
Covalente binding: binding waarbij elektronen worden gedeeld
Non-covalente binding: de overige bindingen
Eiwitstructuren – Kennisclip 1 – Primaire structuur:
Hoe ziet het aminozuur er ook alweer uit:
- Het centrale koolstofatoom heet het alpha koolstofatoom (onofficiële naamgeving in
de chemie die de pas begint met het tellen van de C’s na de C van de zuurgroep, en
ze een Griekse letter geeft). Alpha aminozuren zijn aminozuren die maar één centraal
koolstofatoom hebben (dus maar één C tussen de aminogroep en zuurgroep).
Primaire structuur: de sequentie van de aminozuren. De aminozuren zitten aan elkaar vast
via peptidebindingen (covalente binding, het is een amidebinding), die ontstaan via
condensatiereacties (dehydratie; er wordt telkens water afgeknipt):
, - Op die manier ontstaat er een peptide keten.
- Aan de linkerkant zit de N-terminus: de kant waar de stikstof zich bevindt
- Aan de rechterkant zit de C-terminus: de kant waar de koolstof zich bevindt.
Alle eiwitten in het menselijk lichaam zijn opgebouwd uit 20 verschillende aminozuren. In ons
lichaam zijn er wel meer dan 20 aminozuren, maar er worden er maar 20 gebruikt voor de
eiwitproductie. De aminozuren bepalen de structuur en functie van het eiwit.
De non polaire aminozuren:
- Je kunt ze herkennen doordat ze in hun restgroep veel C’s en H’s hebben (want die
geven vaak apolaire verbindingen, waardoor het aminozuur non polair wordt).
- Tryptofaan heeft wel een N in de restgroep, wat er voor zorgt dat er wel wat polariteit
is tussen de N en H. Maar omdat de restgroep zo groot is, hebben de C’s en H’s de
overhand en wordt W als non polair gezien.
- Proline is bijzonder omdat de restgroep aan de stikstof zit, waardoor proline altijd in
een bochtje zit.
- Glycine is bijzonder omdat G een hele kleine restgroep heeft.
,De polaire aminozuren:
- Polaire aminozuren bevatten vaak zuurstof of stikstof
- Cysteïne is bijzonder omdat het een SH (thiol) verbinding heeft. Een thiol kan met
een andere thiol een zwavelbrug (covalente binding) aangaan
De geladen aminozuren:
- 2 negatieve: D en E. Het zijn de zurige aminozuren.
- 2 positieve: R en K. De basische aminozuren. Ezelsbruggetje: Rick (docent) is
positief, R en K zijn dus de positieve, D en E moeten dan wel negatief zijn.
- Histidine: histidine heeft twee stikstof. H heeft een pI van 7.6. Dat zit rond de neutrale
pH waarde. Wanneer de pH waarde boven de 7.6 zit, dan is H negatief. Wanneer de
pH onder de 7.6 zit, dan is H positief. H is dus in een licht basische of zure omgeving
geladen, en valt dus ook onder de geladen aminozuren.
De aminozuur structuren hoef je niet te kennen, maar je moet wel de bijzondere aminozuren
kennen (bijzondere restgroepen, lading, dat W een groot aminozuur is). Je moet wel aan de
hand van de structuur een uitspraak kunnen doen (bijvoorbeeld dat je weet dat wanneer een
restgroep veel C’s en H’s heeft, dat het aminozuur dan waarschijnlijk non polair is en dus
hydrofoob is). Op de toets krijg je een blaadje erbij van alle aminozuren met hun
restgroepen.
,Eiwitstructuren – Kennisclip 2 – Zwitterionen en chiraliteit:
Aminozuren hebben zure en basische eigenschappen (doordat ze een zuurgroep en
basische groep hebben, zuur was een groep die een H+ kan afstaan en base een groep die
een H+ kan opnemen). Hierdoor kan er een intramoleculaire zuur-basereactie plaatsvinden in
het aminozuur. Er vind dan dus een overdracht plaats van een H+ binnen het molecuul zelf.
Er ontstaan dan een molecuul dat zowel een positieve als negatieve lading heeft: een
zwitterion.
Zwitterionen reageren in zure en basische omgevingen:
, Hoe een aminozuur zich kan gedragen in verschillende omgevingen:
- Neem bijvoorbeeld een aminozuur waarvan de pI rond de 5 ligt. Dat houd dus in dat
wanneer de pH van de omgeving gelijk is aan de pI, dat het aminozuur een netto
lading heeft van 0. Wanneer dat het geval is, dan zul je zien het aminozuur een
zwitterion vorm heeft aangenomen (de blauwe box).
- Wanneer de omgeving zuurder wordt (links in de grafiek), dan zullen er in de
omgeving meer H+ aanwezig zijn, waardoor het aminozuur vervolgens een H+ gaat
opnemen. Je krijgt dan de variant die in de rode box te zien is. Het geheel heeft dan
een positieve lading.
- Wanneer de omgeving basischer wordt (rechts in de grafiek), dan zullen er in de
omgeving meer OH- aanwezig zijn, waardoor het aminozuur vervolgens een H+ gaat
afgeven. Je krijgt dan de variant die in de groene box te zien is. Het geheel heeft dan
een negatieve lading.
Chiraliteit
Een object kan chiraal of achiraal zijn. Wanneer het spiegelbeeld van het object hetzelfde is
als het object zelf, dan is het achiraal. Wanneer het spiegelbeeld van het object niet
hetzelfde is als het object zelf, dan is het chiraal.
Les avantages d'acheter des résumés chez Stuvia:
Qualité garantie par les avis des clients
Les clients de Stuvia ont évalués plus de 700 000 résumés. C'est comme ça que vous savez que vous achetez les meilleurs documents.
L’achat facile et rapide
Vous pouvez payer rapidement avec iDeal, carte de crédit ou Stuvia-crédit pour les résumés. Il n'y a pas d'adhésion nécessaire.
Focus sur l’essentiel
Vos camarades écrivent eux-mêmes les notes d’étude, c’est pourquoi les documents sont toujours fiables et à jour. Cela garantit que vous arrivez rapidement au coeur du matériel.
Foire aux questions
Qu'est-ce que j'obtiens en achetant ce document ?
Vous obtenez un PDF, disponible immédiatement après votre achat. Le document acheté est accessible à tout moment, n'importe où et indéfiniment via votre profil.
Garantie de remboursement : comment ça marche ?
Notre garantie de satisfaction garantit que vous trouverez toujours un document d'étude qui vous convient. Vous remplissez un formulaire et notre équipe du service client s'occupe du reste.
Auprès de qui est-ce que j'achète ce résumé ?
Stuvia est une place de marché. Alors, vous n'achetez donc pas ce document chez nous, mais auprès du vendeur nicksomsen. Stuvia facilite les paiements au vendeur.
Est-ce que j'aurai un abonnement?
Non, vous n'achetez ce résumé que pour €2,99. Vous n'êtes lié à rien après votre achat.
