H1: inleiding in de fysiologie
Homeostase
= het vermogen van het lichaam de gezondheid in stand te houden door constant het inwendige
milieu in evenwicht te houden en te herstellen door omstandigheden te veranderen
Vb vochthuishouding, temperatuurregeling
- Claude Bernard:”heel het inwendig milieu is fixed” = fout, heeft juist schommelingen
(homeostase)
- Walter B Cannon: “homeostase”
Kan op externe verandering (vb veel minder zuurstof in omgeving) of interne verandering (vb infectie)
Wij compenseren constant op die veranderingen: als dit niet lukt, wordt je ziek
Lokale controle: input signaal —> response
Reflex controle: input signaal —> integrating center —> output signaal —> response
Feedback loop
- Negatieve feedback: aangegeven met stippellijn en 2 streepjes op het einde, doet
compensatie stoppen
Vb bloeddruk stijgt —> receptoren —> hersenen —> hart gaat trager —> negatief
- Positieve feedback: aangegeven met volle lijn en pijltje op het einde, doet compensatie
verderlopen
Vb bevalling: baby duwt tegen baarmoederhals —> baarmoederhals zet uit —> OxyContin
= contracties —> harder duwen …
Homeodynamics
= a dynamic form of homeostasis involving the constantly changing irrelatedness of body components
while an overall equilibrium is maintained
Pathologie vs pathofysiologie
Pathologie: ontstaan uit een ziekte
Pathofysiologie: kennis en studie van zieke organen
H2: moleculaire interacties
1. Herhaling Chemie
Ionen
- Na+ : int Engels sodium
- K+: int Engels potassium
- Cl-
Polaire moleculen lossen goed op, apolaire niet
Groepen
Vooral fosfaatgroep H2PO4 = belangrijk om een proteine te kunnen (de)activeren
Pagina 1 van 17
,Sacchariden
Mono: fructose, glucose en galactose
Di: sucrose (fructose + glucose), maltose (glucose + glucose) en lactose (glucose en galactose)
Poly: glycogeen, zetmeel
Proteïnen
= ketens van meer dan 100 aminozuren
Kleiner dan 100: polypeptide
Kleiner dan 10: oligopeptide
2. Proteïnen
2.1. Proteinbinding
Proteïne moet zich altijd binden aan een ligand (of bij een enzyme aan een substraat) want kan
anders niet actief gemaakt worden
Functies die acuut kunnen werken waarvoor ze dus snelle bindingsplaatsen hebben
Vb hemoglobine is ligand voor zuurstof
Niet-covalent
De bindingen zijn niet-covalent = kunnen gemakkelijk losgemaakt worden
= induced fit model
Proteïnen kunnen heel specifiek zijn voor 1 ligand
Vb hemoglobine is al minder specifiek want er kan ook C02 op binden
Affiniteit
= voorliefde, van een proteine voor een ligand
Hoe hoger, hoe meer kans op binding
Dissociatieconstante
lagere Kd betekent een hogere affiniteit
Concept check
Agonist
= een ligand dat erg lijkt op de specifieke ligand voor een proteine en dat dezelfde effecten
veroorzaakt
Vb nicotine is agonist voor acetylcholine: maakt je rustig
Isovormen
= sterk gerelateerde proteïnen met gelijke functie maar andere affiniteit
Vb hemoglobine en foetaal hemoglobine
Pagina 2 van 17
, Activatie
Veel proteïnen moeten nog geactiveerd worden want worden door lichaam inactief aangemaakt
Soms is een cofactor vereist om het proteine op de ligand te kunnen laten passen
Modulatie
2 werkingsmechanismen
- Wijziging van de bindingsmogelijheden van ligand aan receptor
- Wijziging van proteine-activiteit
Soorten
- Chemische modulatoren
o Antagonisten: inhibitor: vermindert activiteit van proteine, bindt maar veroorzaakt
geen respons
Vb paracetamol: is inhibitor voor pijnsignaal
o Competitieve inhibitoren: bind ook op bindingsplaats maar veroorzaakt geen respons
(beetje zelfde als antagonist)
▪ Mate inhibitie afhankelijk van
• Concentratie inhibitor en concentratie van ligand
• Affiniteit van het proteine voor de inhibitor en voor de ligand
• Als concentratie ligand stijgt, dan daalt de inhibitie
▪ Er bestaan ook irreversibele antagonisten (komen niet meer los van proteine)
Vb tamoxifen: gaat op receptoren van borstkankercellen zitten
o Allosterische modulatoren: binden reversibel aan een proteine op een andere plaats
dan de bindingsplaats enwijzigen zo de vorm van de bindingsplaats
▪ Antagonisten: Allosterische inhibitie
Pagina 3 van 17
Les avantages d'acheter des résumés chez Stuvia:
Qualité garantie par les avis des clients
Les clients de Stuvia ont évalués plus de 700 000 résumés. C'est comme ça que vous savez que vous achetez les meilleurs documents.
L’achat facile et rapide
Vous pouvez payer rapidement avec iDeal, carte de crédit ou Stuvia-crédit pour les résumés. Il n'y a pas d'adhésion nécessaire.
Focus sur l’essentiel
Vos camarades écrivent eux-mêmes les notes d’étude, c’est pourquoi les documents sont toujours fiables et à jour. Cela garantit que vous arrivez rapidement au coeur du matériel.
Foire aux questions
Qu'est-ce que j'obtiens en achetant ce document ?
Vous obtenez un PDF, disponible immédiatement après votre achat. Le document acheté est accessible à tout moment, n'importe où et indéfiniment via votre profil.
Garantie de remboursement : comment ça marche ?
Notre garantie de satisfaction garantit que vous trouverez toujours un document d'étude qui vous convient. Vous remplissez un formulaire et notre équipe du service client s'occupe du reste.
Auprès de qui est-ce que j'achète ce résumé ?
Stuvia est une place de marché. Alors, vous n'achetez donc pas ce document chez nous, mais auprès du vendeur eliengeerts1. Stuvia facilite les paiements au vendeur.
Est-ce que j'aurai un abonnement?
Non, vous n'achetez ce résumé que pour €6,99. Vous n'êtes lié à rien après votre achat.