Leerdoelen:
De functionele groepen van een aminozuur benoemen.
De verschillen van een zwitterion in zure, neutrale en basische omgeving te benoemen.
De structuurformule van een peptidebinding herkennen en tekenen.
De rol van aminozuren in de structuur van eiwitten uit te leggen.
De primaire, secundaire, tertiaire en quatenaire structuur van eiwitten en de onderlinge
samenhang uitleggen.
Uit te leggen hoe enzymen door middel van activeringsenergie, induced fit en actief
centrum, specifieke reacties doen versnellen.
De begrippen substraat, product, cofactor, coenzym en prosthetische groep te omschrijven.
De invloed van temperatuur, zuurgraad en zoutconcentratie op de enzymactiviteit met
voorbeelden te illustreren.
De functionele groepen van een aminozuur benoemen
Bij een alfa-helix zie je de verschillende zijketens van aminozuren. Als je van een afstand kijkt zie je
alleen de zijketens en niet de ruggengraat (backbone), dan zie je pas hoeveel aminozuren van elkaar
verschillen. De R-groep van een aminozuur bepaald ook het karakter van een eiwit. Als de R-groepen
polair zijn hebben we een polair eiwit. Als de R-groepen van meerdere aminozuren bij elkaar klein
zijn ontstaat een gat in het eiwit.
Bij een B-sheet steken de R-groepen boven en onder de sheet uit. Als een eiwit in water komt zitten
de apolaire groepen aan de binnenkant, omdat er anders geen H-bruggen gevormd kunnen worden
met de watermoleculen. De polaire groepen gaan dan naar buiten steken. De hydrofobe kern draagt
bij aan de stabiliteit van de eiwitstructuur.
Buiten een cel zal een gedenatureerd eiwit zelden renatureren.
Veel enzymen hebben een co-factor nodig, een niet eiwit molecuul,
om te functioneren. Dit kan een metaal ion of een organisch
molecuul zijn. Dan krijg je een co-enzym, deze zijn meestal gemaakt
uit vitaminen. Als een co-enzym covalent is gebonden aan het enzym
hebben we een prothetische groep.
Metaal ionen nemen deel aan de reactie of zijn nodig
voor de tertiaire structuur.
Functionele groepen:
- Aminogroep (-NH2) – elk aminozuur heeft deze groep, deze zit aan het α-koolstofatoom (het
centrale C-atoom met 4 bindingen), het atoom en de aminogroep vormen de basis van een
aminozuur.
- Carboxylgroep (-COOH) – maakt de aminozuren zuur.
- Zijketens (R-groepen):
Methylgroep (-CH3) – alanine heeft dit in de R-groep.
Hydroxylgroep (-OH) – serine heeft dit, maakt het reactief en polair.
Aromatische ring – deze ringen zijn betrokken bij pi-stapelingen en H-
bruggen.
2
Les avantages d'acheter des résumés chez Stuvia:
Qualité garantie par les avis des clients
Les clients de Stuvia ont évalués plus de 700 000 résumés. C'est comme ça que vous savez que vous achetez les meilleurs documents.
L’achat facile et rapide
Vous pouvez payer rapidement avec iDeal, carte de crédit ou Stuvia-crédit pour les résumés. Il n'y a pas d'adhésion nécessaire.
Focus sur l’essentiel
Vos camarades écrivent eux-mêmes les notes d’étude, c’est pourquoi les documents sont toujours fiables et à jour. Cela garantit que vous arrivez rapidement au coeur du matériel.
Foire aux questions
Qu'est-ce que j'obtiens en achetant ce document ?
Vous obtenez un PDF, disponible immédiatement après votre achat. Le document acheté est accessible à tout moment, n'importe où et indéfiniment via votre profil.
Garantie de remboursement : comment ça marche ?
Notre garantie de satisfaction garantit que vous trouverez toujours un document d'étude qui vous convient. Vous remplissez un formulaire et notre équipe du service client s'occupe du reste.
Auprès de qui est-ce que j'achète ce résumé ?
Stuvia est une place de marché. Alors, vous n'achetez donc pas ce document chez nous, mais auprès du vendeur Jo1239. Stuvia facilite les paiements au vendeur.
Est-ce que j'aurai un abonnement?
Non, vous n'achetez ce résumé que pour €4,49. Vous n'êtes lié à rien après votre achat.