Resume
Samenvatting biochemie
- Établissement
- Katholieke Universiteit Leuven (KU Leuven)
Samenvatting van het deel biochemie (incl boek)
[Montrer plus]
Aperçu du contenu
BiochemieBiomoleculen
1.1 Basiseigenschappen van de verschillende aminozuren
‘Persoonlijkheid’ van biomoleculen wordt bepaald door hun functionele groepen. De 3D vorm v.e.
molecuul is cruciaal voor de werking (vb. R- of S-thalidomide, S-vorm bindt aan eiwit dat instaat voor
regeling van ledematen, R-vorm bindt aan receptoren die instaan voor de misselijkheid).
Aminozuren: algemene structuur en optische eigenschappen 🡪 eigenschappen en structuren zijn zeer
belangrijk bij aminozuren
Bij levende wezens komt vooral L-vorm voor, uitzonderlijk D-vorm bij bepaalde peptiden bij bacteriën
1.1.1 Verschillende klasse
🡺 Niet polair, alifatische R groep
🡺 Positief geladen R groep
🡺 Polair, ongeladen R groep
🡺 Negatief geladen R groep
🡺 Aromatische R groep
1.1.2 Verband structuur en functies
Non-polaire aminozuren, met alifatische R-groepen
Glycine
🡺 Niet-asymmetrisch
🡺 Kleinste AZ, want gn zijketens
🡪 aan eiwitketen grotere conformationele
flexibiliteit
= binding naar volgende AZ rotatie mogelijk, kunnen botsingen ontstaan door grote R groep,
bij H groep is er meer rotatie mogelijk. Op scharnierplaats grotere flexibiliteit nodig = glycines
inzetten
🡺 Draagt weinig bij tot hydrofobe interacties
Alanine, valine, leucine, isoleucine, methionine
🡺 Inert en alifatisch
🡺 Niet-polair en hydrofoob
🡺 Draagt geen functionele groepen
🡺 Zijketens hebben neiging om samen te clusteren in eiwitten (stabiliseert eiwitstructuur door
hydrofobe interacties)
🡺 Kunnen bijdragen tot structuur eiwit door ruimte die ze innemen door uitstekende zijketens
\*
PAGE
, 🡺 In vitro mutagenese; moleculaire schaar: ergens een stukje afknippen en deze bij een ander
als het ware inbrengen (bv.: codon dat codeert voor lucine vervangen door codon dat
codeert voor alanine). Maakt mogelijk om via omweg bepaalde AZ in een eiwit te vervangen
door een ander AZ 🡪 effect werking eiwit
AZ met aromatische R-groepen
Fenylalanine
🡺 Zijring lijkend op benzeenring
🡺 Zeer hydrofoob en weinig reactief
🡺 Apolair
Tyrosine
🡺 R-keten + OH-groep 🡪 intermediair polair
🡺 OH-groep kan deelnemen aan vorming van H-bruggen
🡺 OH-groep ! functionele groep in enzymen
🡺 OH-groep ! in eiwitten, kan gefosforyleerd worden door tyrosinekinasen: ! signaaltransductie
Tryptofaan
🡺 Stikstof in indolring 🡪 intermediair polair
🡺 Grootste zijketen van alle (standaard) AZ
🡺 Zeldzaam
Aromatische R-groepen kunnen uv-licht absorberen = wordt gebruikt door onderzoekers om
concentratie van eiwitten kunnen meten in een opl (! Verschillende geneesmiddelen zijn eiwitten)
Men kan dit doen door licht door een cuvet te sturen, (golflengte waarbij eiwitten zoveel mogelijk
licht absorberen, groter verschil om achteraf te detecteren) Vergelijken v. deze absorptie met
absorptie door standaardstalen (con gekend) levert de concentratie vh eiwitstaal.
AZ met polaire, ongeladen R-groepen
Cysteïne
🡺 SH-groep (sulfhydryl) zorgt voor polariteit van cysteïne
🡺 AZ ioniseert op licht alkalische pH (pKa = 8,2)
🡺 Door oxidatie vorming v disulfide (= cystine), indien dit gevormd wordt tussen ≠ delen 🡪
disulfidebrug (! 3D-structuur)
🡺 Ionisatie SH 🡪 S- + H+ genereert sterk nucleofiele zwavelgroep 🡪 reactief 🡪 cysteïne ! AZ in
katalytisch centrum v enzymen (Coenzyme A afsplitsen = trage reactie)
Serine en threonine
🡺 OH-groep 🡪 polair
🡺 OH-groepen functioneren als H-donor en H-acceptor in vormen v H-bruggen
🡺 Kunnen w gefosforyleerd
Asparagine en glutamine
🡺 Amiden van asparaginezuur en glutaminezuur
🡺 Polair (relatief)
🡺 Via zijketen H doneren of accepteren bij vorming v H-bruggen
Proline
🡺 Cyclische structuur + gematigd polair
\*
PAGE
, 🡺 Amino-groep kan nt roteren (rigide conformatie) 🡪 ↘ structurele flexibiliteit v proline
bevattende polypeptideketens (amide groep kan nt deelnemen aan vorming v H-bruggen)
🡺 Knikvorming in peptideketens 🡪 scherpe bochten binnen eiwitketen = ! voor complexiteit
a) α-koolstoffen theoretisch trans- of cispositie, in natuur vooral trans (cis zijgroepen te
dicht bij elkaar).
b) Op figuur cisschikking zorgt ervoor dat R-groep niet zo dicht bij alifatisch zijgroep staat
als bij andere AZ 🡪 schikking w getolereerd. 20% v bindingen waarin proline is betrokken
is cisconfiguratie 🡪 voorkomen ve proline in peptideketen verhoogt kans op ‘knik’
AZ met positief geladen R-groepen
Arginine en lysine
🡺 Lysine heeft 2e primaire aminogroep op ε-positie v alifatische zijketen
🡺 Arginine heeft positief geladen guanidinogroep
🡺 pKa ~ 10 🡪 sterk positief geladen op fysiologische pH
Histidine
🡺 Imidazol R-groep
🡺 pKa ~ 7 (bij fysiologische pH +/- evenveel histidine in geladen als in niet geladen toestand,
kan dus zowel gebruikt w als elektrofiel als nucleofiel)
🡺 Niet geladen vorm heeft 1 N-atoom dat een elektrofiel is en een donor voor
waterstofbinding, andere N-atoom (zonder H) een nucleofiel is en acceptor voor
waterstofbinding
🡺 Nucleofiele N = effectieve nucleofiele katalysator en ! katalytisch centrum enzymen
🡺 Niet-geladen vorm is histidine gedeprotoneerd (mogelijke protonacceptor)
🡺 Geladen vorm histidine op het 2e N-atoom geprotoneerd (mogelijke protondonor) en ook
deze vorm komt voor als 2 tautomeren. Protonering heft nucleofiliciteit N-atoom op
🡺 Imidazolzijketen = veelzijdige zijketen, bij pH 7 kan optreden als elektrofiel, nucleofiel, een
H+-donor en een H+-acceptor.
AZ met negatief geladen R-groepen
Asparaginezuur en glutaminezuur
🡺 AZ hebben carboxylgroepen in de zijketens met een pKa van 3,65 (Asp) en 4,25 (Glu)
🡺 Volledig geïoniseerd bij pH 7 🡪 zeer polair
🡺 Door sterk negatieve lading 🡪 metalen en kationen cheleren
\*
PAGE
, 1.2 Basiseigenschappen van de verschillende suikers (dia 37)
1.2.1 Structuur en rol van enkele belangrijke mono- en disachariden
Structuur en rol van glucose, fructose, galactose, ribose, maltose, lactose en sucrose
\*
PAGE
Les avantages d'acheter des résumés chez Stuvia:
Qualité garantie par les avis des clients
Les clients de Stuvia ont évalués plus de 700 000 résumés. C'est comme ça que vous savez que vous achetez les meilleurs documents.
L’achat facile et rapide
Vous pouvez payer rapidement avec iDeal, carte de crédit ou Stuvia-crédit pour les résumés. Il n'y a pas d'adhésion nécessaire.
Focus sur l’essentiel
Vos camarades écrivent eux-mêmes les notes d’étude, c’est pourquoi les documents sont toujours fiables et à jour. Cela garantit que vous arrivez rapidement au coeur du matériel.
Foire aux questions
Qu'est-ce que j'obtiens en achetant ce document ?
Vous obtenez un PDF, disponible immédiatement après votre achat. Le document acheté est accessible à tout moment, n'importe où et indéfiniment via votre profil.
Garantie de remboursement : comment ça marche ?
Notre garantie de satisfaction garantit que vous trouverez toujours un document d'étude qui vous convient. Vous remplissez un formulaire et notre équipe du service client s'occupe du reste.
Auprès de qui est-ce que j'achète ce résumé ?
Stuvia est une place de marché. Alors, vous n'achetez donc pas ce document chez nous, mais auprès du vendeur lottecresens. Stuvia facilite les paiements au vendeur.
Est-ce que j'aurai un abonnement?
Non, vous n'achetez ce résumé que pour €8,79. Vous n'êtes lié à rien après votre achat.
Peut-on faire confiance à Stuvia ?
4.6 étoiles sur Google & Trustpilot (+1000 avis)
52510 résumés ont été vendus ces 30 derniers jours
Fondée en 2010, la référence pour acheter des résumés depuis déjà 14 ans