Garantie de satisfaction à 100% Disponible immédiatement après paiement En ligne et en PDF Tu n'es attaché à rien
logo-home
Samenvatting Biochemie €6,49
Ajouter au panier

Resume

Samenvatting Biochemie

 4 vues  0 fois vendu

Samenvatting Biochemie

Aperçu 4 sur 53  pages

  • 23 février 2024
  • 53
  • 2022/2023
  • Resume
Tous les documents sur ce sujet (24)
avatar-seller
karenmeesters
Biochemie

1. structuur van aminozuren, peptiden & eiwitten
De levensloop van eiwitten
• DNA wordt afgeschreven tot mRNA (transcriptie) in de nucleus.
• mRNA wordt vertaald naar een eiwit (translatie) in het cytoplasma door aaneenschakeling
van aminozuren.
• Oude eiwitten worden terug afgebroken tot herbruikbare aminozuren (degradatie).
• Half-waarde tijd van eiwitten = tijd nodig om de helft van een bepaald eiwit te vervangen
(structuur versus signaaleiwit).




Structuur van een aminozuur
• Een centraal gelegen koolstofatoom (C) verbonden met een waterstofatoom (H)
• Een zwak zure carboxygroep (COOH)
• Een zwak basische aminogroep (NH2) bij 19/20 aminozuren
o (Uitzondering Proline: iminogroep (NH))
• Een variabele groep (R) die de aminozuuridentiteit bepaalt




Structuur van een aminozuur bij pH 7
• De zwitterion vorm met één positieve en één negatieve groep
• Een negatief geladen carboxylaatgroep (COO-)
o (COOH → COO- + H+)
• Een positief geladen amoniumgroep (NH3+) bij 19/20 aminozuren
o (NH2 + H+ → NH3+). (Uitzondering Proline: blijft iminogroep)




1

,Naamgeving & structuur van de 20 aminozuren
Hydrofobe aminozuren Hydrofiele aminozuren
(algemeen binnenkant eiwit) (algemeen buitenkant eiwit)




• De specifieke R-groep bepaalt de karakteristieken van een aminozuur.
• naam, 3 letteraanwijzing en hoofdletter Bvb: Tyrosine, Tyr, Y

opbouw van eiwitten
• 4 niveaus van eiwitstructuur




Primaire structuur van eiwitten
• Lineaire keten van aminozuren via peptidebinding
• Koppeling van aminozuren via ammoniumgroep en carboxylaatgroep



2

, • Een peptideketen heeft een amino (N) en carboxy (C) terminus
• Het aantal aminozuren (residuen) in een peptideketen wordt
• weergegeven door di, tri, tetra, penta, ... (vb octapeptide)
o Van 10 tot 20 residuen: Oligopeptide
o Meer dan 20 residuen: Polypeptide

Secundaire structuur van eiwitten
• drie belangrijke secundaire structuren




• structuren worden bijeengehouden door niet-covalente waterstofbruggen
• N-H of O-H binding door elektrostatische aantrekkingskracht

Tertiaire structuur van eiwitten
• Omvat de finale 3D structuur van een eiwit
• Bindingen tussen verder gelegen aminozuren




3

, • Zwavelbruggen: disulfide binding (S-S)
o Covalente binding tussen twee “-CH2SH” restgroepen (cysteïne residuen)
• Ionische interacties: + of – geladen groepen
o Aantrekken of afstoten
• Hydrofobe interacties:
o Keren zich af van een waterig milieu
• Een 3D eiwitstructuur kan onderverdeeld worden in verschillende domeinen

• Myoglobine is een zuurstof-bindend eiwit dat voorkomt in hart- en skeletspiercellen
spiercellen
• Opgebouwd uit 153 aminozuren
• De secundaire structuur wordt gevormd door 8 alpha-helixen
• Heeft een bindingsplaats voor een heemgroep
• Vormt het actieve centrum van het myoglobine eiwit

• De SERCA pomp transporteert Ca2+ vanuit het cytoplasma naar het sarcoplasmatisch
reticulum
• Meerder secundaire structuren vormen een complexe tertiaire eiwitstructuur bestaande
uit verschillende (functionele) domeinen.

Quartaire structuur van eiwitten
• Combinatie van individuele subunits (eiwitten in tertiaire structuur) tot een functioneel
oligomerisch eiwit
• Quartaire structuur ontstaat door niet-covalente bindingen: waterstofbruggen,
elektrostatische en hydrofobe interacties




• Het contractiele eiwit myosine bestaat uit zes subunits (hexameer).
• 2 zware myosine ketens, 2 essentiële lichte ketens, 2 regulerende lichte ketens

Vragen
• 1. tijdens het proces van RNA-transcriptie worden aminozuren aaneengeschakeld tot de
vorming van een functioneel eiwit
o Onwaar → dat is translatie geen transcriptie
• 2. De mens heeft in totaal 20 aminozuren nodig om alle noodzakelijke eiwitten aan te maken.
o Waar
4

Les avantages d'acheter des résumés chez Stuvia:

Qualité garantie par les avis des clients

Qualité garantie par les avis des clients

Les clients de Stuvia ont évalués plus de 700 000 résumés. C'est comme ça que vous savez que vous achetez les meilleurs documents.

L’achat facile et rapide

L’achat facile et rapide

Vous pouvez payer rapidement avec iDeal, carte de crédit ou Stuvia-crédit pour les résumés. Il n'y a pas d'adhésion nécessaire.

Focus sur l’essentiel

Focus sur l’essentiel

Vos camarades écrivent eux-mêmes les notes d’étude, c’est pourquoi les documents sont toujours fiables et à jour. Cela garantit que vous arrivez rapidement au coeur du matériel.

Foire aux questions

Qu'est-ce que j'obtiens en achetant ce document ?

Vous obtenez un PDF, disponible immédiatement après votre achat. Le document acheté est accessible à tout moment, n'importe où et indéfiniment via votre profil.

Garantie de remboursement : comment ça marche ?

Notre garantie de satisfaction garantit que vous trouverez toujours un document d'étude qui vous convient. Vous remplissez un formulaire et notre équipe du service client s'occupe du reste.

Auprès de qui est-ce que j'achète ce résumé ?

Stuvia est une place de marché. Alors, vous n'achetez donc pas ce document chez nous, mais auprès du vendeur karenmeesters. Stuvia facilite les paiements au vendeur.

Est-ce que j'aurai un abonnement?

Non, vous n'achetez ce résumé que pour €6,49. Vous n'êtes lié à rien après votre achat.

Peut-on faire confiance à Stuvia ?

4.6 étoiles sur Google & Trustpilot (+1000 avis)

52510 résumés ont été vendus ces 30 derniers jours

Fondée en 2010, la référence pour acheter des résumés depuis déjà 14 ans

Commencez à vendre!
€6,49
  • (0)
Ajouter au panier
Ajouté